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- PDB-1914: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE ALU RNA BINDING HETERODIMER, SRP9/14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1914
タイトルSIGNAL RECOGNITION PARTICLE ALU RNA BINDING HETERODIMER, SRP9/14
要素SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9/14 FUSION PROTEIN
キーワードALU DOMAIN / RNA BINDING (リボ核酸) / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE (SRP) / TRANSLATION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / protein targeting to ER / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Neutrophil degranulation / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-メルカプトエタノール / リン酸塩 / Signal recognition particle 14 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Birse, D. / Kapp, U. / Strub, K. / Cusack, S. / Aberg, A.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of the signal recognition particle Alu RNA binding heterodimer, SRP9/14.
著者: Birse, D.E. / Kapp, U. / Strub, K. / Cusack, S. / Aberg, A.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of the Signal Recognition Particle Srpphi14-9 Fusion Protein
著者: Birse, D.E. / Doublie, S. / Kapp, U. / Strub, K. / Cusack, S. / Aberg, A.
履歴
登録1997年11月13日-
改定 1.01998年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月5日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9/14 FUSION PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5633
ポリマ－26,3901
非ポリマー1732
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.020, 69.020, 90.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-9000-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9/14 FUSION PROTEIN / SRP9/14 / ALU BM / RBD


分子量: 26389.631 Da / 分子数: 1 / 断片: ALU RNA BINDING HETERODIMER / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: BL21 PLYSS / 細胞内の位置: CYTOPLASM細胞質 / プラスミド: PET3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16254
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル / 2-メルカプトエタノール


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 10

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 %
解説: DATA WERE COLLECTED ON SELENIUM, MERCURY AND PLATINUM DERIVATIVES TO SOLVE MIR STRUCTURE
結晶化温度: 277 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: THE SRPPHI14-9 PROTEIN WAS CRYSTALLIZED (BIRSE ET AL., FEBS LETTERS, 1996) BY THE HANGING DROP METHOD IN 2.0 M NAH2/K2H PO4, PH 7.7, 2% MPD, 1.0 MM NAN3 AT 4 DEGREES C WITH A FINAL PROTEIN ...詳細: THE SRPPHI14-9 PROTEIN WAS CRYSTALLIZED (BIRSE ET AL., FEBS LETTERS, 1996) BY THE HANGING DROP METHOD IN 2.0 M NAH2/K2H PO4, PH 7.7, 2% MPD, 1.0 MM NAN3 AT 4 DEGREES C WITH A FINAL PROTEIN CONCENTRATION OF 5-8 MG ML-1. CRYSTALS FORMED OVER 2-3 WEEKS AND WERE TYPICALLY 150 X 150 X 300 MM3 IN SPACE, hanging drop, temperature 277K
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.0 M1reservoirNaH2/K2HPO4
22 %MPD1reservoir
31.0 mM1reservoirNaN3
45-8 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.9 / 波長: 0.900, 1.100
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日 / 詳細: TOROIDAL MIRRORS
放射モノクロメーター: CU FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
21.11
反射解像度: 2.53→30 Å / Num. obs: 36596 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 2.53→2.6 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.0218 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.0218 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
Num. obs: 7634 / Num. measured all: 36956
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.64 Å / % possible obs: 97.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.53→20 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE MODEL INCLUDES 77 RESIDUES OF SRP9 (4-81) AND 84 RESIDUES OF SRP14 (1-34) AND (47-97). THE SRP14 LOOP ELECTRON DENSITY CONNECTING 14B1-14B2 (34-47) IS WEAK SUGGESTING THAT THE LOOP IS ...詳細: THE MODEL INCLUDES 77 RESIDUES OF SRP9 (4-81) AND 84 RESIDUES OF SRP14 (1-34) AND (47-97). THE SRP14 LOOP ELECTRON DENSITY CONNECTING 14B1-14B2 (34-47) IS WEAK SUGGESTING THAT THE LOOP IS FLEXIBLE. 5 C-TERMINAL AND 3 N-TERMINAL RESIDUES OF SRP9 AND 13 C-TERMINAL RESIDUES OF SRP14 HAVE POORLY DEFINED DENSITY. IN ADDITION, THE MODEL DOES NOT INCLUDE THE SRPF14-9 N-TERMINAL F EXTENSION (18 RESIDUES) NOR THE ENTIRE LINKER REGION OF WHICH ONLY 8 OF 17 RESIDUES ARE ORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 -8 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.248 7634 98.7 %-
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.53→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1383 0 2 39 1424
LS精密化 シェル解像度: 2.53→2.64 Å / % reflection obs: 97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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