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- EMDB-9999: Cryo-EM structure of human MLL1-ubNCP complex (4.0 angstrom) -

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データベース: EMDB / ID: EMD-9999
タイトルCryo-EM structure of human MLL1-ubNCP complex (4.0 angstrom)
マップデータ
試料Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (4.0 angstrom)
  • Human MLL1 complexKMT2A
  • H2B-monoubiquitinated nucleosome
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • (nucleic-acid核酸) x 2
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
  • Retinoblastoma-binding protein 5
  • Ubiquitinユビキチン
  • Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
  • WD repeat-containing protein 5
  • (ligandリガンド) x 2
機能・相同性
機能・相同性情報


euchromatin binding / regulation of histone H3-K14 acetylation / positive regulation of cellular response to drug / positive regulation of transporter activity / negative regulation of DNA methylation / histone H3-K4 dimethylation / histone H3-K4 monomethylation / unmethylated CpG binding / histone methyltransferase activity (H3-K4 specific) / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase ...euchromatin binding / regulation of histone H3-K14 acetylation / positive regulation of cellular response to drug / positive regulation of transporter activity / negative regulation of DNA methylation / histone H3-K4 dimethylation / histone H3-K4 monomethylation / unmethylated CpG binding / histone methyltransferase activity (H3-K4 specific) / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / histone H3-K4 trimethylation / Set1C/COMPASS complex / regulation of histone H3-K9 acetylation / MLL3/4 complex / histone H4-K5 acetylation / histone H4-K8 acetylation / Ada2/Gcn5/Ada3 transcription activator complex / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / histone H3-K4 methylation / histone H4-K16 acetylation / embryonic hemopoiesis / negative regulation of histone H3-K4 methylation / MLL1 complex / beta-catenin-TCF complex assembly / positive regulation of gluconeogenesis / nuclear euchromatin / positive regulation of histone H3-K4 methylation / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / hemopoiesis / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / viral transcription / histone acetyltransferase complex / histone H3 acetylation / translational initiation / MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway / histone methyltransferase complex / nucleotide-binding oligomerization domain containing signaling pathway / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / methylated histone binding / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / DNA-templated transcription, initiation / global genome nucleotide-excision repair / 宿主 / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / lysine-acetylated histone binding / intracellular transport of virus / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / nucleotide-excision repair, DNA incision, 5'-to lesion / endosomal transport / regulation of megakaryocyte differentiation / DNA damage response, detection of DNA damage / skeletal system development / error-free translesion synthesis / nucleotide-excision repair, DNA incision / modification-dependent protein catabolic process / protein targeting to peroxisome / JNK cascade / circadian regulation of gene expression / ヌクレオソーム / interstrand cross-link repair / endocytic vesicle membrane / タンパク質タグ / stress-activated MAPK cascade / error-prone translesion synthesis / interleukin-1-mediated signaling pathway / regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia / I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling / neuron projection development / transcription-coupled nucleotide-excision repair / viral life cycle / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / beta-catenin binding / DNA修復 / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / virion assembly / cytosolic small ribosomal subunit / transmembrane transport / regulation of mRNA stability / small ribosomal subunit / protein-containing complex assembly / post-translational protein modification / membrane organization / protein polyubiquitination / histone binding / Wntシグナル経路 / mitochondrial outer membrane / vesicle / activation of MAPK activity / structural constituent of ribosome / response to estrogen / endosome membrane / transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein ubiquitination / protein deubiquitination / 翻訳 (生物学)
WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Zinc finger, PHD-finger / SET domain / Ubiquitin-like domain / Histone H2B / Histone H3/CENP-A / WD40-repeat-containing domain / WD40 repeat, conserved site / Histone H4, conserved site / WD40リピート ...WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Zinc finger, PHD-finger / SET domain / Ubiquitin-like domain / Histone H2B / Histone H3/CENP-A / WD40-repeat-containing domain / WD40 repeat, conserved site / Histone H4, conserved site / WD40リピート / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / G-protein beta WD-40 repeat / Ubiquitin-like domain superfamily / Methyltransferase, trithorax / Histone H2A conserved site / Extended PHD (ePHD) domain / Bromodomain / B30.2/SPRY domain / WD40-repeat-containing domain superfamily / TATA box binding protein associated factor (TAF) / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Zinc-binding ribosomal protein / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Histone H2A/H2B/H3 / FY-rich, C-terminal / Histone H4 / FY-rich, N-terminal / SPRY domain / Post-SET domain / Ribosomal protein S27a / Zinc finger, CXXC-type / Histone H2A / Zinc finger, PHD-type / CENP-T/Histone H4, histone fold / Histone H2A, C-terminal domain / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Bromodomain-like superfamily / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, ePHD domain / S27a-like superfamily / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / in:ipr037866: / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1
Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / WD repeat-containing protein 5 / Histone H4 / Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Retinoblastoma-binding protein 5 / Histone H2A / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Huang J / Xue H / Yao T
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Science Foundation (China) 中国
引用ジャーナル: Nature / : 2019
タイトル: Structural basis of nucleosome recognition and modification by MLL methyltransferases.
著者: Han Xue / Tonghui Yao / Mi Cao / Guanjun Zhu / Yan Li / Guiyong Yuan / Yong Chen / Ming Lei / Jing Huang /
要旨: Methyltransferases of the mixed-lineage leukaemia (MLL) family-which include MLL1, MLL2, MLL3, MLL4, SET1A and SET1B-implement methylation of histone H3 on lysine 4 (H3K4), and have critical and ...Methyltransferases of the mixed-lineage leukaemia (MLL) family-which include MLL1, MLL2, MLL3, MLL4, SET1A and SET1B-implement methylation of histone H3 on lysine 4 (H3K4), and have critical and distinct roles in the regulation of transcription in haematopoiesis, adipogenesis and development. The C-terminal catalytic SET (Su(var.)3-9, enhancer of zeste and trithorax) domains of MLL proteins are associated with a common set of regulatory factors (WDR5, RBBP5, ASH2L and DPY30) to achieve specific activities. Current knowledge of the regulation of MLL activity is limited to the catalysis of histone H3 peptides, and how H3K4 methyl marks are deposited on nucleosomes is poorly understood. H3K4 methylation is stimulated by mono-ubiquitination of histone H2B on lysine 120 (H2BK120ub1), a prevalent histone H2B mark that disrupts chromatin compaction and favours open chromatin structures, but the underlying mechanism remains unknown. Here we report cryo-electron microscopy structures of human MLL1 and MLL3 catalytic modules associated with nucleosome core particles that contain H2BK120ub1 or unmodified H2BK120. These structures demonstrate that the MLL1 and MLL3 complexes both make extensive contacts with the histone-fold and DNA regions of the nucleosome; this allows ease of access to the histone H3 tail, which is essential for the efficient methylation of H3K4. The H2B-conjugated ubiquitin binds directly to RBBP5, orienting the association between MLL1 or MLL3 and the nucleosome. The MLL1 and MLL3 complexes display different structural organizations at the interface between the WDR5, RBBP5 and MLL1 (or the corresponding MLL3) subunits, which accounts for the opposite roles of WDR5 in regulating the activity of the two enzymes. These findings transform our understanding of the structural basis for the regulation of MLL activity at the nucleosome level, and highlight the pivotal role of nucleosome regulation in histone-tail modification.
構造検証レポートPDB-ID: 6kiv

簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月11日-
マップ公開2019年9月11日-
更新2019年11月6日-
現状2019年11月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9999.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 270 pix.
= 294.3 Å
1.09 Å/pix.
x 270 pix.
= 294.3 Å
1.09 Å/pix.
x 270 pix.
= 294.3 Å

表面

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断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.011 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.20788386 - 0.3480923
平均 (標準偏差)-0.00037078225 (±0.011542585)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 294.30002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z270270270
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z294.300294.300294.300
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS270270270
D min/max/mean-0.0690.107-0.000

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添付データ

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セグメンテーションマップ: #1

ファイルemd_9999_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
追加マップ: additional map shows the major binding mode of H2BK120ub1 to RBBP5

ファイルemd_9999_additional_1.map
注釈additional map shows the major binding mode of H2BK120ub1 to RBBP5
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: additional map shows the minor binding mode 1 of H2BK120ub1 to RBBP5

ファイルemd_9999_additional_2.map
注釈additional map shows the minor binding mode 1 of H2BK120ub1 to RBBP5
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
追加マップ: additional map shows the minor binding mode 2 of H2BK120ub1 to RBBP5

ファイルemd_9999_additional_3.map
注釈additional map shows the minor binding mode 2 of H2BK120ub1 to RBBP5
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

+
追加マップ: additional map shows EM densities of ASH2L Pre-SPRY domain

ファイルemd_9999_additional_4.map
注釈additional map shows EM densities of ASH2L Pre-SPRY domain
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucle...

全体名称: Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (4.0 angstrom)
構成要素数: 16

+
構成要素 #1: タンパク質, Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinate...

タンパク質名称: Human MLL1 complex associated with an H2B-monoubiquitinated nucleosome (4.0 angstrom)
組換発現: No

+
構成要素 #2: タンパク質, Human MLL1 complex

タンパク質名称: Human MLL1 complexKMT2A / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #3: タンパク質, H2B-monoubiquitinated nucleosome

タンパク質名称: H2B-monoubiquitinated nucleosome / 組換発現: No
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
構成要素 #4: タンパク質, Histone H3

タンパク質名称: Histone H3 / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 15.30393 kDa
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #5: タンパク質, Histone H4

タンパク質名称: Histone H4 / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 11.263231 kDa
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #6: タンパク質, Histone H2A

タンパク質名称: Histone H2A / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 13.978241 kDa
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #7: タンパク質, Histone H2B 1.1

タンパク質名称: Histone H2B 1.1 / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 13.498715 kDa
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #8: nucleic-acid, DNA (145-MER)

核酸名称: DNA (145-MER) / クラス: DNA / Structure: OTHER / 合成: No
配列: (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) ...配列:
(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA) (DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC)(DG)(DA)
分子量理論値: 44.521367 kDa
由来生物種: synthetic construct (人工物)

+
構成要素 #9: nucleic-acid, DNA (145-MER)

核酸名称: DNA (145-MER) / クラス: DNA / Structure: OTHER / 合成: No
配列: (DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) ...配列:
(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT) (DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC) (DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT)(DC)(DG)(DA)
分子量理論値: 44.992648 kDa
由来生物種: synthetic construct (人工物)

+
構成要素 #10: タンパク質, Histone-lysine N-methyltransferase 2A

タンパク質名称: Histone-lysine N-methyltransferase 2A / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 24.970539 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #11: タンパク質, Retinoblastoma-binding protein 5

タンパク質名称: Retinoblastoma-binding protein 5 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 59.223477 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #12: タンパク質, Ubiquitin

タンパク質名称: Ubiquitinユビキチン / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 8.622922 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #13: タンパク質, Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2

タンパク質名称: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 60.288758 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #14: タンパク質, WD repeat-containing protein 5

タンパク質名称: WD repeat-containing protein 5 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 36.635438 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #15: リガンド, S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

リガンド名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINES-アデノシル-L-ホモシステイン
個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.384411 kDa

+
構成要素 #16: リガンド, ZINC ION

リガンド名称: ZINC ION / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 6.540905 MDa

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実験情報

-
試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 40 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: FEI FALCON III (4k x 4k)

-
画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 127898
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築

得られたモデル

+
万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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