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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9627 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human Ribonuclease P with mature tRNA | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Ribonuclease P / RNA-protein complex / HYDROLASE-RNA complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 multimeric ribonuclease P complex / nucleolar ribonuclease P complex / ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P complex / tRNA decay / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / tRNA processing in the nucleus / tRNA processing ...multimeric ribonuclease P complex / nucleolar ribonuclease P complex / ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P complex / tRNA decay / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / tRNA processing in the nucleus / tRNA processing / centriolar satellite / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / fibrillar center / rRNA processing / response to xenobiotic stimulus / intracellular membrane-bounded organelle / nucleolus / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.66 Å | |||||||||
データ登録者 | Wu J / Niu S | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM Structure of the Human Ribonuclease P Holoenzyme. 著者: Jian Wu / Shuangshuang Niu / Ming Tan / Chenhui Huang / Mingyue Li / Yang Song / Qianmin Wang / Juan Chen / Shaohua Shi / Pengfei Lan / Ming Lei / 要旨: Ribonuclease (RNase) P is a ubiquitous ribozyme that cleaves the 5' leader from precursor tRNAs. Here, we report cryo-electron microscopy structures of the human nuclear RNase P alone and in ...Ribonuclease (RNase) P is a ubiquitous ribozyme that cleaves the 5' leader from precursor tRNAs. Here, we report cryo-electron microscopy structures of the human nuclear RNase P alone and in complex with tRNA. Human RNase P is a large ribonucleoprotein complex that contains 10 protein components and one catalytic RNA. The protein components form an interlocked clamp that stabilizes the RNA in a conformation optimal for substrate binding. Human RNase P recognizes the tRNA using a double-anchor mechanism through both protein-RNA and RNA-RNA interactions. Structural comparison of the apo and tRNA-bound human RNase P reveals that binding of tRNA induces a local conformational change in the catalytic center, transforming the ribozyme into an active state. Our results also provide an evolutionary model depicting how auxiliary RNA elements in bacterial RNase P, essential for substrate binding, and catalysis, were replaced by the much more complex and multifunctional protein components in higher organisms. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_9627.map.gz | 59.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-9627-v30.xml emd-9627.xml | 23.8 KB 23.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_9627.png | 152.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-9627.cif.gz | 7.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9627 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9627 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_9627_validation.pdf.gz | 561.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_9627_full_validation.pdf.gz | 561.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_9627_validation.xml.gz | 6.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_9627_validation.cif.gz | 6.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9627 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9627 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_9627.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.32 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : RNase P with tRNA
+超分子 #1: RNase P with tRNA
+超分子 #2: RNase P
+超分子 #3: RNA
+分子 #1: H1 RNA
+分子 #12: tRNA
+分子 #2: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP1
+分子 #3: Ribonuclease P protein subunit p38
+分子 #4: Ribonuclease P protein subunit p29
+分子 #5: Ribonuclease P/MRP protein subunit POP5
+分子 #6: Ribonuclease P protein subunit p25
+分子 #7: Ribonuclease P protein subunit p20
+分子 #8: Ribonuclease P protein subunit p14
+分子 #9: Ribonuclease P protein subunit p30
+分子 #10: Ribonuclease P protein subunit p21
+分子 #11: Ribonuclease P protein subunit p40
+分子 #13: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 1.5625 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 287700 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |