English [日本語]
- EMDB-8626: Structure of the 30S subunit -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

データがありません

-
基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 8626
タイトルStructure of the 30S subunit
マップデータStructure of the 30S subunit
試料30S Consensus subunit:
機能・相同性Ribosomal protein S4/S9 / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S7, conserved site / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S9, conserved site / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S17, conserved site ...Ribosomal protein S4/S9 / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S7, conserved site / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S9, conserved site / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S17, conserved site / Ribosomal protein S3, conserved site / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S14, conserved site / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S10, conserved site / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal S11, conserved site / Ribosomal protein S4, conserved site / K homology domain-like, alpha/beta / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S5, N-terminal / Nucleic acid-binding, OB-fold / Ribosomal protein S13-like, H2TH / RsgA GTPase domain / S15/NS1, RNA-binding / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein S19 conserved site / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S15 / Ribosomal protein S14p/S29e / Ribosomal protein S19 / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal protein S7p/S5e / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / RNA-binding S4 domain superfamily / Ribosomal protein S11 superfamily / Ribosomal protein S18 superfamily / Ribosomal protein S7 domain superfamily / Ribosomal protein S8 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S3, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S8 superfamily / Ribosomal protein S6 superfamily / Circularly permuted (CP)-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Ribosomal protein S10 domain / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S7 domain / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S19, superfamily / Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S4, bacterial-type / Ribosomal protein S9/S16 / Ribosomal protein S14 signature. / RsgA GTPase / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / KH domain / Ribosomal protein S7 signature. / Ribosomal protein S8 signature. / Ribosomal protein S11 signature. / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S17 signature. / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S19 signature. / Ribosomal protein S9 signature. / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S15 signature. / Ribosomal protein S3 signature. / S4 domain / Ribosomal protein S5 signature. / Ribosomal protein S4 signature. / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2 signature 2. / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S13 family profile. / Type-2 KH domain profile. / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / S4 RNA-binding domain profile. / EngC GTPase domain profile. / Circularly permuted (CP)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S3, bacterial
機能・相同性情報
由来Escherichia coli (大腸菌)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 6Å分解能
データ登録者Razi A / Guarne A / Ortega J
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / : 2017
タイトル: The cryo-EM structure of YjeQ bound to the 30S subunit suggests a fidelity checkpoint function for this protein in ribosome assembly.
著者: Aida Razi / Alba Guarné / Joaquin Ortega
日付登録: 2017年2月26日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2017年3月15日 / マップ公開: 2017年4月19日 / 最新の更新: 2018年2月14日

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0215
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 0.0215
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップデータ

ファイルemd_8626.map.gz (map file in CCP4 format, 42593 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
220 pix
1.45 Å/pix.
= 319. Å
220 pix
1.45 Å/pix.
= 319. Å
220 pix
1.45 Å/pix.
= 319. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.45 Å
密度
表面のレベル:0.0215 (by author), 0.0215 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.031991478 - 0.10743945
平均 (標準偏差)0.0010633138 (0.0056903656)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions220220220
Origin000
Limit219219219
Spacing220220220
セルA=B=C: 319 Å
α=β=γ: 90 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.451.451.45
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z319.000319.000319.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ281156
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.0320.1070.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 30S Consensus subunit

全体名称: 30S Consensus subunit / 構成要素数: 1

-
構成要素 #1: タンパク質, 30S Consensus subunit

タンパク質名称: 30S Consensus subunit / 組換発現: No
由来生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
実験情報

-
試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液緩衝液: 10 mM Tris-HCl at pH 7.5, 10 mM magnesium acetate, 150 mM NH4Cl, 3mM 2-mercaptoethanol and 2 mM GMP-PNP
pH: 7.5
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 温度: 298 K / 湿度: 100 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射量: 2 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 25000 X (公称値), 34482 X (実測値) / Cs: 2 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 500 - 3000 nm
試料ホルダモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
カメラディテクター: GATAN K2 (4k x 4k)

-
画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 142945
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 分解能: 6 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線
(分解能の算定)

+
万見について

-
お知らせ

-
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

+
2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

+
2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

+
2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る