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- EMDB-8354: Cryo-EM structure of Polycystic Kidney Disease protein 2 (PKD2), ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8354
タイトルCryo-EM structure of Polycystic Kidney Disease protein 2 (PKD2), residues 198-703
マップデータB-factor sharpened, masked map generated from relion auto-refinement and postprocessing
試料
  • 複合体: hPKD:198-703
    • タンパク質・ペプチド: hPKD:198-703, Polycystin-2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / basal cortex / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / regulation of calcium ion import / cation channel complex / calcium-induced calcium release activity / muscle alpha-actinin binding / placenta blood vessel development / voltage-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to hydrostatic pressure / outward rectifier potassium channel activity / voltage-gated monoatomic cation channel activity / non-motile cilium / cellular response to fluid shear stress / cellular response to osmotic stress / voltage-gated sodium channel activity / actinin binding / 繊毛 / inorganic cation transmembrane transport / transcription regulator inhibitor activity / determination of left/right symmetry / neural tube development / aorta development / protein heterotetramerization / ciliary membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / voltage-gated potassium channel activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / potassium channel activity / centrosome duplication / sodium ion transmembrane transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated calcium channel activity / embryonic placenta development / monoatomic cation channel activity / cellular response to cAMP / release of sequestered calcium ion into cytosol / potassium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / cytoskeletal protein binding / basal plasma membrane / ciliary basal body / liver development / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / calcium ion transmembrane transport / protein tetramerization / phosphoprotein binding / cytoplasmic vesicle membrane / 繊毛 / intracellular calcium ion homeostasis / 紡錘体 / Wntシグナル経路 / cellular response to reactive oxygen species / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / calcium ion transport / cell-cell junction / lamellipodium / regulation of cell population proliferation / heart development / ATPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein homotetramerization / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / ゴルジ体 / 小胞体 / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Shen PS / Yang X / DeCaen PG / Liu X / Bulkley D / Clapham DE / Cao E
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: The Structure of the Polycystic Kidney Disease Channel PKD2 in Lipid Nanodiscs.
著者: Peter S Shen / Xiaoyong Yang / Paul G DeCaen / Xiaowen Liu / David Bulkley / David E Clapham / Erhu Cao /
要旨: The Polycystic Kidney Disease 2 (Pkd2) gene is mutated in autosomal dominant polycystic kidney disease (ADPKD), one of the most common human monogenic disorders. Here, we present the cryo-EM ...The Polycystic Kidney Disease 2 (Pkd2) gene is mutated in autosomal dominant polycystic kidney disease (ADPKD), one of the most common human monogenic disorders. Here, we present the cryo-EM structure of PKD2 in lipid bilayers at 3.0 Å resolution, which establishes PKD2 as a homotetrameric ion channel and provides insight into potential mechanisms for its activation. The PKD2 voltage-sensor domain retains two of four gating charges commonly found in those of voltage-gated ion channels. The PKD2 ion permeation pathway is constricted at the selectivity filter and near the cytoplasmic end of S6, suggesting that two gates regulate ion conduction. The extracellular domain of PKD2, a hotspot for ADPKD pathogenic mutations, contributes to channel assembly and strategically interacts with the transmembrane core, likely serving as a physical substrate for extracellular stimuli to allosterically gate the channel. Finally, our structure establishes the molecular basis for the majority of pathogenic mutations in Pkd2-related ADPKD.
履歴
登録2016年9月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月26日-
マップ公開2016年11月2日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5t4d
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8354_1.png

emd_8354_2.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8354.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈B-factor sharpened, masked map generated from relion auto-refinement and postprocessing
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.21346551 - 0.40400645
平均 (標準偏差)0.0009170965 (±0.013227765)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 233.3952 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21559895833331.21559895833331.2155989583333
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z233.395233.395233.395
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-54-3-120
NX/NY/NZ12323205
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.2130.4040.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_8354_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: RELION half map 2 (relion refine)

ファイルemd_8354_half_map_1.map
注釈RELION half map 2 (relion_refine)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: RELION half map 1 (relion refine)

ファイルemd_8354_half_map_2.map
注釈RELION half map 1 (relion_refine)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : hPKD:198-703

全体名称: hPKD:198-703
要素
  • 複合体: hPKD:198-703
    • タンパク質・ペプチド: hPKD:198-703, Polycystin-2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: hPKD:198-703

超分子名称: hPKD:198-703 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293S GnTI-/- / 組換プラスミド: pFastbac1

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分子 #1: hPKD:198-703, Polycystin-2

分子名称: hPKD:198-703, Polycystin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.429145 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GAMGSRGLWG TRLMEESSTN REKYLKSVLR ELVTYLLFLI VLCILTYGMM SSNVYYYTRM MSQLFLDTPV SKTEKTNFKT LSSMEDFWK FTEGSLLDGL YWKMQPSNQT EADNRSFIFY ENLLLGVPRI RQLRVRNGSC SIPQDLRDEI KECYDVYSVS S EDRAPFGP ...文字列:
GAMGSRGLWG TRLMEESSTN REKYLKSVLR ELVTYLLFLI VLCILTYGMM SSNVYYYTRM MSQLFLDTPV SKTEKTNFKT LSSMEDFWK FTEGSLLDGL YWKMQPSNQT EADNRSFIFY ENLLLGVPRI RQLRVRNGSC SIPQDLRDEI KECYDVYSVS S EDRAPFGP RNGTAWIYTS EKDLNGSSHW GIIATYSGAG YYLDLSRTRE ETAAQVASLK KNVWLDRGTR ATFIDFSVYN AN INLFCVV RLLVEFPATG GVIPSWQFQP LKLIRYVTTF DFFLAACEII FCFFIFYYVV EEILEIRIHK LHYFRSFWNC LDV VIVVLS VVAIGINIYR TSNVEVLLQF LEDQNTFPNF EHLAYWQIQF NNIAAVTVFF VWIKLFKFIN FNRTMSQLST TMSR CAKDL FGFAIMFFII FLAYAQLAYL VFGTQVDDFS TFQECIFTQF RIILGDINFA EIEEANRVLG PIYFTTFVFF MFFIL LNMF LAIINDTYSE VKSDLAQQKA EMELSD

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分子 #2: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 詳細: blot for 7 seconds, -1 mm offset before plunging.
詳細Single particles embedded in lipid nanodiscs. This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 41132 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1500 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 1.35 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 368032 / 詳細: semi-automated particle picking
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND4
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

5778


詳細: TRPV1 structure
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 93805
詳細superresolution mode
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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