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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3930 | |||||||||
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タイトル | Nucleosome breathing : Class 6 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Halic M / Bilokapic S | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018 タイトル: Histone octamer rearranges to adapt to DNA unwrapping. 著者: Silvija Bilokapic / Mike Strauss / Mario Halic / 要旨: Nucleosomes, the basic units of chromatin, package and regulate expression of eukaryotic genomes. Although the structure of the intact nucleosome is well characterized, little is known about ...Nucleosomes, the basic units of chromatin, package and regulate expression of eukaryotic genomes. Although the structure of the intact nucleosome is well characterized, little is known about structures of partially unwrapped, transient intermediates. In this study, we present nine cryo-EM structures of distinct conformations of nucleosome and subnucleosome particles. These structures show that initial DNA breathing induces conformational changes in the histone octamer, particularly in histone H3, that propagate through the nucleosome and prevent symmetrical DNA opening. Rearrangements in the H2A-H2B dimer strengthen interaction with the unwrapping DNA and promote nucleosome stability. In agreement with this, cross-linked H2A-H2B that cannot accommodate unwrapping of the DNA is not stably maintained in the nucleosome. H2A-H2B release and DNA unwrapping occur simultaneously, indicating that DNA is essential in stabilizing the dimer in the nucleosome. Our structures reveal intrinsic nucleosomal plasticity that is required for nucleosome stability and might be exploited by extrinsic protein factors. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3930.map.gz | 10.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3930-v30.xml emd-3930.xml | 7.5 KB 7.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3930.png | 138.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3930 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3930 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3930_validation.pdf.gz | 200.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3930_full_validation.pdf.gz | 199.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3930_validation.xml.gz | 5.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3930 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3930 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3930.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Nucleosome
全体 | 名称: Nucleosome |
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要素 |
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-超分子 #1: Nucleosome
超分子 | 名称: Nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 200 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 100.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 14000 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |