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- EMDB-3802: The cryo-EM structure of human TFIIH -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 3802
タイトルThe cryo-EM structure of human TFIIH
マップデータPostprocessed (b-factor sharpened, low pass filtered) masked map used for atomic coordinate refinement.
試料TFIIHTranscription factor II H
  • TFIIH core complex
  • TFIIH CDK-activating kinase (CAK) subcomplex
  • (TFIIH basal transcription factor complex helicase ...) x 2
  • (General transcription factor IIH subunit ...) x 4
  • MAT1
  • Unassigned secondary structure elements.
  • (Unassigned secondary structure elements ...) x 2
  • ligandリガンド
機能・相同性TFIIH C1-like domain / Helicase conserved C-terminal domain / Helicase-like, DEXD box c2 type / TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor TFIIH subunit p52/Tfb2 / TFIIH C1-like domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / von Willebrand factor, type A / RAD3/XPD family / Helicase, C-terminal ...TFIIH C1-like domain / Helicase conserved C-terminal domain / Helicase-like, DEXD box c2 type / TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor TFIIH subunit p52/Tfb2 / TFIIH C1-like domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / von Willebrand factor, type A / RAD3/XPD family / Helicase, C-terminal / Helicase XPB/Ssl2 / ERCC3/RAD25/XPB C-terminal helicase / Helicase/UvrB, N-terminal / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / VWFA domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-2 domain profile. / Helicase C-terminal domain / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / ATP-dependent helicase, C-terminal / Ssl1-like / HIV Transcription Initiation / Helicase XPB/Ssl2, N-terminal domain / Helical and beta-bridge domain / DEAD_2 / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / Type III restriction enzyme, res subunit / Ssl1-like / Transcription factor Tfb4 / Transcription factor Tfb2 / von Willebrand factor A-like domain superfamily / TFB5-like superfamily / ERCC3/RAD25/XPB helicase, C-terminal domain / TFIIH subunit TTDA/Tfb5 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, DinG/Rad3-type / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Helical and beta-bridge domain / DEAD2 / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / RNA Polymerase I Chain Elongation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / Formation of Incision Complex in GG-NER / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Dual incision in TC-NER / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / NoRC negatively regulates rRNA expression / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / mRNA Capping / Dual Incision in GG-NER / RNA Polymerase I Transcription Initiation / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase I Transcription Termination / MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding / central nervous system myelin formation / 5'-3' DNA helicase activity / erythrocyte maturation / hair follicle maturation / 3'-5' DNA helicase activity / hair cell differentiation / core TFIIH complex / holo TFIIH complex / embryonic cleavage / regulation of mitotic cell cycle phase transition / hematopoietic stem cell differentiation / G-protein coupled receptor internalization / phosphorylation of RNA polymerase II C-terminal domain / translation factor activity, RNA binding / rDNA binding / transcription elongation from RNA polymerase I promoter / transcription initiation from RNA polymerase I promoter / 紫外線 / termination of RNA polymerase I transcription / transcription factor TFIID complex / embryonic organ development / ATP-dependent DNA helicase activity / nucleotide-excision repair, preincision complex stabilization / spinal cord development
機能・相同性情報
由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 4.4Å分解能
データ登録者Greber BJ / Nguyen THD / Fang J / Afonine PV / Adams PD / Nogales E
引用ジャーナル: Nature / : 2017
タイトル: The cryo-electron microscopy structure of human transcription factor IIH.
著者: Basil J Greber / Thi Hoang Duong Nguyen / Jie Fang / Pavel V Afonine / Paul D Adams / Eva Nogales
構造検証レポートPDB-ID: 5of4

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年7月10日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2017年8月23日 / マップ公開: 2017年9月13日 / 最新の更新: 2017年10月4日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-5of4
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_3802.map.gz (map file in CCP4 format, 67109 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
256 pix
1.32 Å/pix.
= 337.92 Å
256 pix
1.32 Å/pix.
= 337.92 Å
256 pix
1.32 Å/pix.
= 337.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面のレベル:0.03 (by author), 0.03 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.07498146 - 0.12866755
平均 (標準偏差)0.0003252262 (0.0035969224)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions256256256
Origin000
Limit255255255
Spacing256256256
セルA=B=C: 337.92 Å
α=β=γ: 90 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z337.920337.920337.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0750.1290.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_3802_msk_1.map ( map file in CCP4 format, 67109 KB )
投影像・断面図
ZYX
投影像
断面 (1/2)
密度ヒストグラム
Data typeImage stored as Reals
Annotation detailsNone
Space group number1

-
マスク #1~

ファイルemd_3802_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX
投影像
断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
試料の構成要素

+
全体 TFIIH

全体名称: TFIIH / 構成要素数: 14

+
構成要素 #1: タンパク質, TFIIH

タンパク質名称: TFIIHTranscription factor II H / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #2: タンパク質, TFIIH core complex

タンパク質名称: TFIIH core complex / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(天然)細胞中の位置: Nucleus

+
構成要素 #3: タンパク質, TFIIH CDK-activating kinase (CAK) subcomplex

タンパク質名称: TFIIH CDK-activating kinase (CAK) subcomplex / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(天然)細胞中の位置: Nucleus

+
構成要素 #4: タンパク質, TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subu...

タンパク質名称: TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit,XPB,TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit
組換発現: No
分子量理論値: 62.426047 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #5: タンパク質, TFIIH basal transcription factor complex helicase XPD subunit

タンパク質名称: TFIIH basal transcription factor complex helicase XPD subunit
組換発現: No
分子量理論値: 87.021078 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #6: タンパク質, General transcription factor IIH subunit 4,p52,General tra...

タンパク質名称: General transcription factor IIH subunit 4,p52,General transcription factor IIH subunit 4
組換発現: No
分子量理論値: 9.875401 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #7: タンパク質, General transcription factor IIH subunit 2

タンパク質名称: General transcription factor IIH subunit 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 44.481996 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #8: タンパク質, General transcription factor IIH subunit 3

タンパク質名称: General transcription factor IIH subunit 3 / 組換発現: No
分子量理論値: 34.416008 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #9: タンパク質, General transcription factor IIH subunit 5

タンパク質名称: General transcription factor IIH subunit 5 / 組換発現: No
分子量理論値: 8.060362 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #10: タンパク質, MAT1

タンパク質名称: MAT1 / 詳細: Sequence register unassigned. / 組換発現: No
分子量理論値: 10.571022 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #11: タンパク質, Unassigned secondary structure elements.

タンパク質名称: Unassigned secondary structure elements. / 詳細: Sequence unassigned. / 組換発現: No
分子量理論値: 22.996232 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #12: タンパク質, Unassigned secondary structure elements (p52 region)

タンパク質名称: Unassigned secondary structure elements (p52 region)
詳細: Sequence unassigned / 組換発現: No
分子量理論値: 19.762281 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #13: タンパク質, Unassigned secondary structure elements (XPB NTE region)

タンパク質名称: Unassigned secondary structure elements (XPB NTE region)
組換発現: No
分子量理論値: 6.656196 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #14: リガンド, IRON/SULFUR CLUSTER

リガンド名称: IRON/SULFUR CLUSTER / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.35164 kDa

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 0.0049 mg/ml / pH: 7.8
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 278.15 K / 湿度: 100 % / 詳細: 3-4 minute incubation, 2 second blot

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電子顕微鏡撮影

撮影顕微鏡: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 40 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 37879 X (実測値) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 2000 - 4500 nm
試料ホルダモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
カメラディテクター: GATAN K2 (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 8300 / サンプリングサイズ: 5 microns
詳細: 8300 micrographs collected in four session with identical acquisition settings. Sessions lasted 4, 2, 4, and 4 days and yielded 1200, 1700, 2800, and 2600 micrographs.

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 122900
詳細: Micrographs were inspected for quality of Thon rings and ice contamination. Poor micrographs were rejected.
3次元再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / ソフトウェア: RELION
CTF補正: Correction in RELION based on values determined in CTFFIND4.
分解能: 4.4 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: RELION 3D auto-refinement (gold standard).
オイラー角: Maximum-likelihood 3D refinement within RELION.

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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