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- EMDB-3570: Structure of deformed wing virus, a honeybee pathogen -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3570
タイトルStructure of deformed wing virus, a honeybee pathogen
マップデータ
試料
  • ウイルス: Deformed wing virus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
    • タンパク質・ペプチド: VP2
    • タンパク質・ペプチド: VP3
  • リガンド: URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / カプシド / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / タンパク質分解 ...host cell membrane / カプシド / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ ...Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Peptidase S1, PA clan / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Deformed wing virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Skubnik K / Novacek J / Fuzik T / Pridal A / Paxton R / Plevka P
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Structure of deformed wing virus, a major honey bee pathogen.
著者: Karel Škubník / Jiří Nováček / Tibor Füzik / Antonín Přidal / Robert J Paxton / Pavel Plevka /
要旨: The worldwide population of western honey bees () is under pressure from habitat loss, environmental stress, and pathogens, particularly viruses that cause lethal epidemics. Deformed wing virus (DWV) ...The worldwide population of western honey bees () is under pressure from habitat loss, environmental stress, and pathogens, particularly viruses that cause lethal epidemics. Deformed wing virus (DWV) from the family , together with its vector, the mite , is likely the major threat to the world's honey bees. However, lack of knowledge of the atomic structures of iflaviruses has hindered the development of effective treatments against them. Here, we present the virion structures of DWV determined to a resolution of 3.1 Å using cryo-electron microscopy and 3.8 Å by X-ray crystallography. The C-terminal extension of capsid protein VP3 folds into a globular protruding (P) domain, exposed on the virion surface. The P domain contains an Asp-His-Ser catalytic triad that is, together with five residues that are spatially close, conserved among iflaviruses. These residues may participate in receptor binding or provide the protease, lipase, or esterase activity required for entry of the virus into a host cell. Furthermore, nucleotides of the DWV RNA genome interact with VP3 subunits. The capsid protein residues involved in the RNA binding are conserved among honey bee iflaviruses, suggesting a putative role of the genome in stabilizing the virion or facilitating capsid assembly. Identifying the RNA-binding and putative catalytic sites within the DWV virion structure enables future analyses of how DWV and other iflaviruses infect insect cells and also opens up possibilities for the development of antiviral treatments.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2016年8月31日-
登録2017年1月13日-
マップ公開2017年4月5日-
更新2018年10月24日-
現状2018年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5mup
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5mup
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3570.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3570.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 620.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.054 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.2114736 - 0.32601574
平均 (標準偏差)0.0012782764 (±0.014463036)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-273-273-273
サイズ546546546
Spacing546546546
セルA=B=C: 575.484 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0541.0541.054
M x/y/z546546546
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z575.484575.484575.484
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-273-273-273
NC/NR/NS546546546
D min/max/mean-0.2110.3260.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Deformed wing virus

全体名称: Deformed wing virus (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Deformed wing virus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
    • タンパク質・ペプチド: VP2
    • タンパク質・ペプチド: VP3
  • リガンド: URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE

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超分子 #1: Deformed wing virus

超分子名称: Deformed wing virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 / 詳細: Virus was purified from honeybee pupae / NCBI-ID: 198112 / 生物種: Deformed wing virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Apis mellifera (セイヨウミツバチ)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 390.0 Å / T番号(三角分割数): 3

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分子 #1: VP1

分子名称: VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Deformed wing virus (ウイルス)
分子量理論値: 28.679273 KDa
配列文字列: GEESRNTTVL DTTTTLQSSG FGRAFFGEAF NDLKTLMRRY QLYGQLLLSV TTDKDIDHCM FTFPCLPQGL ALDIGSAGSP HEIFNRCRD GIIPLIASGY RFYRGDLRYK IVFPSNVNSN IWVQHRPDRR LEGWSAAKIV NCDAVSTGQG VYNHGYASHI Q ITRVNNVI ...文字列:
GEESRNTTVL DTTTTLQSSG FGRAFFGEAF NDLKTLMRRY QLYGQLLLSV TTDKDIDHCM FTFPCLPQGL ALDIGSAGSP HEIFNRCRD GIIPLIASGY RFYRGDLRYK IVFPSNVNSN IWVQHRPDRR LEGWSAAKIV NCDAVSTGQG VYNHGYASHI Q ITRVNNVI ELEVPFYNAT CYNYLQAFNA SSAASSYAVS LGEISVGFQA TSDDIASIVN KPVTIYYSIG DGMQFSQWVG YQ PMMILDQ LPAPVVRAVP E

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分子 #2: VP2

分子名称: VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Deformed wing virus (ウイルス)
分子量理論値: 28.3609 KDa
配列文字列: MDNPNPGPDG EGEVELEKDS NVVLTTQRDP STSIPAPVSV KWSRWTSNDV VDDYATITSR WYQIAEFVWS KDDPFDKELA RLILPRALL SSIEANSDAI CDVPNTIPFK VHAYWRGDME VRVQINSNKF QVGQLQATWY YSDHENLNIS SKRSVYGFSQ M DHALISAS ...文字列:
MDNPNPGPDG EGEVELEKDS NVVLTTQRDP STSIPAPVSV KWSRWTSNDV VDDYATITSR WYQIAEFVWS KDDPFDKELA RLILPRALL SSIEANSDAI CDVPNTIPFK VHAYWRGDME VRVQINSNKF QVGQLQATWY YSDHENLNIS SKRSVYGFSQ M DHALISAS ASNEAKLVIP FKHVYPFLPT RIVPDWTTGI LDMGALNIRV IAPLRMSATG PTTCNVVVFI KLNNSEFTGT SS GKFYASQ IRAKPE

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分子 #3: VP3

分子名称: VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Deformed wing virus (ウイルス)
分子量理論値: 46.697582 KDa
配列文字列: DNPSYQQSPR HFVPTGMHSL ALGTNLVEPL HALRLDAAGT TQHPVGCAPD EDMTVSSIAS RYGLIRRVQW KKDHAKGSLL LQLDADPFV EQRIEGTNPI SLYWFAPVGV VSSMFMQWRG SLEYRFDIIA SQFHTGRLIV GYVPGLTASL QLQMDYMKLK S SSYVVFDL ...文字列:
DNPSYQQSPR HFVPTGMHSL ALGTNLVEPL HALRLDAAGT TQHPVGCAPD EDMTVSSIAS RYGLIRRVQW KKDHAKGSLL LQLDADPFV EQRIEGTNPI SLYWFAPVGV VSSMFMQWRG SLEYRFDIIA SQFHTGRLIV GYVPGLTASL QLQMDYMKLK S SSYVVFDL QESNSFTFEV PYVSYRPWWV RKYGGNYLPS STDAPSTLFM YVQVPLIPME AVSDTIDINV YVRGGSSFEV CV PVQPSLG LNWNTDFILR NDEEYRAKTG YAPYYAGVWH SFNNSNSLVF RWGSASDQIA QWPTISVPRG ELAFLRIKDG KQA AVGTQP WRTMVVWPSG HGYNIGIPTY NAERARQLAQ HLYGGGSLTD EKAKQLFVPA NQQGPGKVSN GNPVWEVMRA PLAT QRAHI QDFEFIEAIP E

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分子 #4: URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE

分子名称: URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: U5P
分子量理論値: 324.181 Da
Chemical component information

ChemComp-U:
URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP / ウリジル酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: Dulbeccos Phosphate Buffered Saline D8537 sigma aldrich
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: NITROGEN / 前処理 - 気圧: 0.007 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Virus was incubated in high salt solution containing 0.8 M potassium dihydrogen phosphate, 0.8 M sodium dihydrogen phosphate, 0.1 M sodium HEPES, pH 7.5. After 12 hours incubation was virus dialysed into PBS buffer.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 倍率（補正後）: 74235 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-16 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 21.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3918
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf / ソフトウェア - 詳細: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Model obtained from previous single particle reconstruction of DWV and low-pass filtered to resolution 40.
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 1300 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / ソフトウェア - 詳細: relion_refine_mpi
詳細: Relion 3D classfication - reclassification after initial 3D refinement
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / ソフトウェア - 詳細: relion_refine_mpi / 詳細: Relion 3D auto refinement
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / ソフトウェア - 詳細: relion_refine_mpi / 使用した粒子像数: 879
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 当てはまり具合の基準: R-factor
得られたモデル

PDB-5mup:
Structure of deformed wing virus, a honeybee pathogen

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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