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万見- EMDB-34121: Cryo-EM structure of full-length Myosin Va in the autoinhibited state -
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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-34121 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of full-length Myosin Va in the autoinhibited state | |||||||||
マップデータ | overall_map | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol ...CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Calcineurin activates NFAT / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / Smooth Muscle Contraction / Ca2+ pathway / FCERI mediated Ca+2 mobilization / RAF/MAP kinase cascade / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / PKA activation / Platelet degranulation / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / myosin complex / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / nitric-oxide synthase binding / protein phosphatase activator activity / cytoskeletal motor activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / voltage-gated potassium channel complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of protein dephosphorylation / titin binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sperm midpiece / calcium channel complex / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / nitric-oxide synthase regulator activity / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / 紡錘体 / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / 髄鞘 / actin binding / 成長円錐 / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / 中心体 / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / 核質 / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.78 Å | |||||||||
データ登録者 | Niu F / Wei Z | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022 タイトル: Autoinhibition and activation mechanisms revealed by the triangular-shaped structure of myosin Va. 著者: Fengfeng Niu / Yong Liu / Kang Sun / Shun Xu / Jiayuan Dong / Cong Yu / Kaige Yan / Zhiyi Wei / 要旨: As the prototype of unconventional myosin motor family, myosin Va (MyoVa) transport cellular cargos along actin filaments in diverse cellular processes. The off-duty MyoVa adopts a closed and ...As the prototype of unconventional myosin motor family, myosin Va (MyoVa) transport cellular cargos along actin filaments in diverse cellular processes. The off-duty MyoVa adopts a closed and autoinhibited state, which can be relieved by cargo binding. The molecular mechanisms governing the autoinhibition and activation of MyoVa remain unclear. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the two full-length, closed MyoVa heavy chains in complex with 12 calmodulin light chains at 4.78-Å resolution. The MyoVa adopts a triangular structure with multiple intra- and interpolypeptide chain interactions in establishing the closed state with cargo binding and adenosine triphosphatase activity inhibited. Structural, biochemical, and cellular analyses uncover an asymmetric autoinhibition mechanism, in which the cargo-binding sites in the two MyoVa heavy chains are differently protected. Thus, specific and efficient MyoVa activation requires coincident binding of multiple cargo adaptors, revealing an intricate and elegant activity regulation of the motor in response to cargos. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_34121.map.gz | 778.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-34121-v30.xml emd-34121.xml | 26.8 KB 26.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_34121.png | 97.7 KB | ||
その他 | emd_34121_additional_1.map.gz emd_34121_additional_2.map.gz emd_34121_additional_3.map.gz emd_34121_half_map_1.map.gz emd_34121_half_map_2.map.gz | 778.3 MB 778.4 MB 1.8 MB 764.5 MB 764.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34121 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34121 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7yv9MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_34121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | overall_map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.072 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: local map1
ファイル | emd_34121_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | local_map1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: local map2
ファイル | emd_34121_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | local_map2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: local map3
ファイル | emd_34121_additional_3.map | ||||||||||||
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注釈 | local_map3 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half A map
ファイル | emd_34121_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half_A_map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half B map
ファイル | emd_34121_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half_B_map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Myosin Va and Calmodulin complex
全体 | 名称: Myosin Va and Calmodulin complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Myosin Va and Calmodulin complex
超分子 | 名称: Myosin Va and Calmodulin complex / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 630 KDa |
-分子 #1: Unconventional myosin-Va
分子 | 名称: Unconventional myosin-Va / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 212.657359 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MAASELYTKF ARVWIPDPEE VWKSAELLKD YKPGDKVLLL HLEEGKDLEY RLDPKTGELP HLRNPDILVG ENDLTALSYL HEPAVLHNL RVRFIDSKLI YTYCGIVLVA INPYEQLPIY GEDIINAYSG QNMGDMDPHI FAVAEEAYKQ MARDERNQSI I VSGESGAG ...文字列: MAASELYTKF ARVWIPDPEE VWKSAELLKD YKPGDKVLLL HLEEGKDLEY RLDPKTGELP HLRNPDILVG ENDLTALSYL HEPAVLHNL RVRFIDSKLI YTYCGIVLVA INPYEQLPIY GEDIINAYSG QNMGDMDPHI FAVAEEAYKQ MARDERNQSI I VSGESGAG KTVSAKYAMR YFATVSGSAS EANVEEKVLA SNPIMESIGN AKTTRNDNSS RFGKYIEIGF DKRYRIIGAN MR TYLLEKS RVVFQAEEER NYHIFYQLCA SAKLPEFKML RLGNADSFHY TKQGGSPMIE GVDDAKEMAH TRQACTLLGI SES YQMGIF RILAGILHLG NVGFASRDSD SCTIPPKHEP LTIFCDLMGV DYEEMCHWLC HRKLATATET YIKPISKLQA TNAR DALAK HIYAKLFNWI VDHVNQALHS AVKQHSFIGV LDIYGFETFE INSFEQFCIN YANEKLQQQF NMHVFKLEQE EYMKE QIPW TLIDFYDNQP CINLIESKLG ILDLLDEECK MPKGTDDTWA QKLYNTHLNK CALFEKPRMS NKAFIIKHFA DKVEYQ CEG FLEKNKDTVF EEQIKVLKSS KFKMLPELFQ DDEKAISPTS ATSSGRTPLT RVPVKPTKGR PGQTAKEHKK TVGHQFR NS LHLLMETLNA TTPHYVRCIK PNDFKFPFTF DEKRAVQQLR ACGVLETIRI SAAGFPSRWT YQEFFSRYRV LMKQKDVL G DRKQTCKNVL EKLILDKDKY QFGKTKIFFR AGQVAYLEKL RADKLRAACI RIQKTIRGWL LRKRYLCMQR AAITVQRYV RGYQARCYAK FLRRTKAATT IQKYWRMYVV RRRYKIRRAA TIVIQSYLRG YLTRNRYRKI LREYKAVIIQ KRVRGWLART HYKRTMKAI VYLQCCFRRM MAKRELKKLK IEARSVERYK KLHIGMENKI MQLQRKVDEQ NKDYKCLMEK LTNLEGVYNS E TEKLRNDV ERLQLSEEEA KVATGRVLSL QEEIAKLRKD LEQTRSEKKS IEERADKYKQ ETDQLVSNLK EENTLLKQEK ET LNHRIVE QAKEMTETME RKLVEETKQL ELDLNDERLR YQNLLNEFSR LEERYDDLKE EMTLMLNVPK PGHKRTDSTH SSN ESEYTF SSEFAETEDI APRTEEPIEK KVPLDMSLFL KLQKRVTELE QEKQLMQDEL DRKEEQVFRS KAKEEERPQI RGAE LEYES LKRQELESEN KKLKNELNEL RKALSEKSAP EVTAPGAPAY RVLMEQLTSV SEELDVRKEE VLILRSQLVS QKEAI QPKD DKNTMTDSTI LLEDVQKMKD KGEIAQAYIG LKETNRLLES QLQSQKRSHE NEAEALRGEI QSLKEENNRQ QQLLAQ NLQ LPPEARIEAS LQHEITRLTN ENLDLMEQLE KQDKTVRKLK KQLKVFAKKI GELEVGQMEN ISPGQIIDEP IRPVNIP RK EKDFQGMLEY KREDEQKLVK NLILELKPRG VAVNLIPGLP AYILFMCVRH ADYLNDDQKV RSLLTSTINS IKKVLKKR G DDFETVSFWL SNTCRFLHCL KQYSGEEGFM KHNTSRQNEH CLTNFDLAEY RQVLSDLAIQ IYQQLVRVLE NILQPMIVS GMLEHETIQG VSGVKPTGLR KRTSSIADEG TYTLDSILRQ LNSFHSVMCQ HGMDPELIKQ VVKQMFYIVG AITLNNLLLR KDMCSWSKG MQIRYNVSQL EEWLRDKNLM NSGAKETLEP LIQAAQLLQV KKKTDDDAEA ICSMCNALTT AQIVKVLNLY T PVNEFEER VSVSFIRTIQ MRLRDRKDSP QLLMDAKHIF PVTFPFNPSS LALETIQIPA SLGLGFIARV |
-分子 #2: Calmodulin-1
分子 | 名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 16.848605 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KQLGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPQFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAQLRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EQFVQMMTAK |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 81000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
粒子像選択 | 選択した数: 20747000 |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. V3.1.0) |
最終 3次元分類 | ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. V3.1.0) |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. V3.1.0) |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. V3.1.0) / 使用した粒子像数: 160273 |