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- EMDB-30387: Structure of Lassa virus polymerase bound to Z matrix protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30387
タイトルStructure of Lassa virus polymerase bound to Z matrix protein
マップデータ
試料
  • 複合体: Lassa virus polymerase in complex with Z matrix protein
    • タンパク質・ペプチド: RNA-directed RNA polymerase L
    • タンパク質・ペプチド: RING finger protein Z薬指
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative stranded viral RNA replication / キャップスナッチング / viral budding via host ESCRT complex / viral budding from plasma membrane / virion component / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / host cell perinuclear region of cytoplasm / hydrolase activity / RNA依存性RNAポリメラーゼ ...negative stranded viral RNA replication / キャップスナッチング / viral budding via host ESCRT complex / viral budding from plasma membrane / virion component / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / host cell perinuclear region of cytoplasm / hydrolase activity / RNA依存性RNAポリメラーゼ / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / host cell plasma membrane / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RING finger protein Z, zinc finger / RING finger protein Z, arenaviridae / Protein Z, RING-type zinc finger superfamily / P-11 zinc finger / RNA polymerase, arenaviral / RNA endonuclease, cap-snatching / Arenavirus RNA polymerase / Arenavirus cap snatching domain / : / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
RING finger protein Z / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種Lassa mammarenavirus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.88 Å
データ登録者Xu X / Peng R / Peng Q / Shi Y
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structures of Lassa and Machupo virus polymerases complexed with cognate regulatory Z proteins identify targets for antivirals.
著者: Xin Xu / Ruchao Peng / Qi Peng / Min Wang / Ying Xu / Sheng Liu / Xiaolin Tian / Haiteng Deng / Yimin Tong / Xiaoyou Hu / Jin Zhong / Peiyi Wang / Jianxun Qi / George F Gao / Yi Shi /
要旨: Zoonotic arenaviruses can lead to life-threating diseases in humans. These viruses encode a large (L) polymerase that transcribes and replicates the viral genome. At the late stage of replication, ...Zoonotic arenaviruses can lead to life-threating diseases in humans. These viruses encode a large (L) polymerase that transcribes and replicates the viral genome. At the late stage of replication, the multifunctional Z protein interacts with the L polymerase to shut down RNA synthesis and initiate virion assembly. However, the mechanism by which the Z protein regulates the activity of L polymerase is unclear. Here, we used cryo-electron microscopy to resolve the structures of both Lassa and Machupo virus L polymerases in complex with their cognate Z proteins, and viral RNA, to 3.1-3.9 Å resolutions. These structures reveal that Z protein binding induces conformational changes in two catalytic motifs of the L polymerase, and restrains their conformational dynamics to inhibit RNA synthesis, which is supported by hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry analysis. Importantly, we show, by in vitro polymerase reactions, that Z proteins of Lassa and Machupo viruses can cross-inhibit their L polymerases, albeit with decreased inhibition efficiencies. This cross-reactivity results from a highly conserved determinant motif at the contacting interface, but is affected by other variable auxiliary motifs due to the divergent evolution of Old World and New World arenaviruses. These findings could provide promising targets for developing broad-spectrum antiviral drugs.
履歴
登録2020年7月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月5日-
マップ公開2021年5月5日-
更新2021年11月17日-
現状2021年11月17日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7ckl
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30387.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30387.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.18290497 - 0.2994877
平均 (標準偏差)0.00048843806 (±0.0074925823)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 244.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.361.361.36
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z244.800244.800244.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.1830.2990.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Lassa virus polymerase in complex with Z matrix protein

全体名称: Lassa virus polymerase in complex with Z matrix protein
要素
  • 複合体: Lassa virus polymerase in complex with Z matrix protein
    • タンパク質・ペプチド: RNA-directed RNA polymerase L
    • タンパク質・ペプチド: RING finger protein Z薬指
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Lassa virus polymerase in complex with Z matrix protein

超分子名称: Lassa virus polymerase in complex with Z matrix protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Lassa mammarenavirus (ウイルス)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
分子量実験値: 260 KDa

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分子 #1: RNA-directed RNA polymerase L

分子名称: RNA-directed RNA polymerase L / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA依存性RNAポリメラーゼ
由来(天然)生物種: Lassa mammarenavirus (ウイルス)
分子量理論値: 253.505828 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MEEDIACVKD LVSKYLANNE RLSRQKLAFL VQTEPRMLLM EGLKLLSLCI EVDSCNANGC EHNSEDKSVE RILHDHGVLT PSLCFVVPD GYKLTGNVLI LLECFVRSSP ANFEQKYVED FKKLEQLKED LKSVDINLIP LIDGRTSFYN EQIPDWVNDK L RDTLFSLL ...文字列:
MEEDIACVKD LVSKYLANNE RLSRQKLAFL VQTEPRMLLM EGLKLLSLCI EVDSCNANGC EHNSEDKSVE RILHDHGVLT PSLCFVVPD GYKLTGNVLI LLECFVRSSP ANFEQKYVED FKKLEQLKED LKSVDINLIP LIDGRTSFYN EQIPDWVNDK L RDTLFSLL KYAQESNSLF EESEYSRLCE SLSMTSGRLS GVESLNALLD NRSNHYEEVI ASCHQGINNK LTAHEVKLQI EE EYQVFRN RLRKGEIEGQ FLKVEKNQLL NEFNNLYADK VAEKDSVEHL THQFKRASPI LRFLYANISK GDNGEGNLII GEC QMQCWR SFLNKVKSMR ILNTRRKLLL IFDALILLAS KHDQVRKKPL RGWLGTCFVS VNDRLVSLES TKKDLKKWVE RRQQ VERSR TMQSFQCPSK NQILNSIFQK TISKATTALR DVGISVDHYK IDMEVICPDG YDLIMDFDVS GVTPTISYQR SEEEA FPYI MGDVDLLKTT DLERLSSLSL ALVNSMKTSS TVKLRQNEFG PARYQVVKCK EAYCQEFSLG ETEFQLIYQK TGECSK CYA INDNRVGEVC SFYADPKRYF PAIFSAEVLQ TTVSTMISWI EDCNELEEQL DKIRSLTKMI LILILAHPSK RSQKLLQ NL RYFIMAYVSD YYHKDLIDKV REELITDVEF LLYRLLRTLM GLVLSEDVKS MMTNRFKFIL NISYMCHFIT KETPDRLT D QIKCFEKFLE PKVKFGHVSI NPADTATEEE LDDMVYNAKK FLSKGGCTSA KGPSYKKPGV SKKYLSLLTS SFNNGSLFK EREVKKEIKD PLITSGCATA LDLASNKSVV VNKYTDGSRV LNYDFNKLTA LAVSQLTEVF SRKGKHLLNK QDYEYKVQQA MSNLVLGSK QHKGDADEAD LDEILLDGGA STYFNQLKET VEKIVDQYRE PVKMGSGSND GDQPSINDLD EIVSNKFYIR L IKGELSNH MVEDFDHDVL PDKFYEEFCD AVYENSKLKE KYFYCGHMSQ CPIGELTKAV STRTYLDHEY FQCFKSILLI MN ANALMGK YTHYKSRNLN FKFDMGKLSD DARISERESN SEALSKALSL TNCTTAMLKN LCFYSQESPQ SYNSVGPDTG RLK FSLSYK EQVGGNRELY IGDLRTKMFT RLIEDYFEAL SSQLSGSCLN NEKEFENAIL SMKLNVSMAH VSYSMDHSKW GPMM CPFLF LTVLQNLIFL SKDLQADIKG RDYLSTLLMW HMHKMVEIPF NVVSAMMKSF IKAQLGLRKK TKQSITEDFF YSNFQ IGVV PSHISSILDM GQGILHNTSD FYALITERFI NYAISCVCGG TIDAYTSSDD QISLFDQTLT ELLHRDPEEF RALMEF HYY MSDQLNKFVS PKSVIGRFVA EFKSRFFVWG DEVPLLTKFV AAALHNIKCK EPHQLAETID TIVDQSVANG VPVHLCN LI QIRTLSLLQY ARYPIDPFLL NCETDVRDWV DGNRSYRIMR QIEGLIPDAC SKIRSMLRRL YNRLKTGQLH EEFTTNYL S SEHLSSLKNL CELLGVEPPS ESDLEYSWLN LAAHHPLRMV LRQKIIYSGA VNLDDEKIPT IVKTIQNKLS STFTRGAQK LLSEAINKSA FQSSIASGFV GLCRTLGSKC VRGPNKENLY IKSIQSLITG TQGIELLTNS IGVQYWRVPL GLRNKSESVV SYFRPLLWD YMCISLSTAI ELGAWVLGDP KTTKALDFFK HNPCDYFPLK PTASKLLEDR VGLNHIIHSL RRLYPSVFEK H ILPFMSDL ASTKMKWSPR IKFLDLCVAL DVNCEALSLV SHIVKWKREE HYIVLSSELR FSHTRTHEPM VEERVVSTSD AV DNFMRQI YFESYVRPFV ATTRTLGSFT WFPHRTSIPE GEGLHRLGPF SSFVEKVIHK GVERPMFKHD LMMGYAWIDF DIE PARFNQ NQLIASGLVD SKFDSLEDFF DAVASLPTGS AKLSQTVRFR IKSQDASFRE SFAIHLDYIG SMNQQAKYLV HDVT AMYSG AVSPCVLSDC WRLVLSGPTF KGKPVWYVDT EVINEFLVDT NQLGHVTPVE VVVDMEKLQF AEYDFMLVGP CAEPV PLVV RRGGLWECEK KLASFTPVIQ DQDLEMFVRE VGDTSSDLLI RALSDMITDR LGLRMQWSGV DIVSTLRAAA PGNAEV LSA VLEVVDNWVE FKGYALCYSK SRGRVMVQSS SGKLRLKGRT CEELTEGGEH VEDIE

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分子 #2: RING finger protein Z

分子名称: RING finger protein Z / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lassa mammarenavirus (ウイルス)
分子量理論値: 10.741461 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGNKQVKAPE ARNSPRASLI PDATHLGPQF CKSCWFENKG LVECNNHYLC LNCLTLLLGV SSRCPICKMP LPTRLRPSAA PTAPPAEAG DNTRPPPYSP

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分子 #3: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-17 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1200000
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

0706

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 273078
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

6klc

,

5i72

)
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7ckl:
Structure of Lassa virus polymerase bound to Z matrix protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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