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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30118 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of Thermus thermophilus transcription-repair coupling complex in the presence of ATP-gamma-S | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Transcription (転写 (生物学)) / RNA polymerase (RNAポリメラーゼ) / DNA repair (DNA修復) / Mfd | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 transcription-coupled nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / DNA-directed RNA polymerase complex / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / ポリメラーゼ / damaged DNA binding / protein dimerization activity / hydrolase activity ...transcription-coupled nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / DNA-directed RNA polymerase complex / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / ポリメラーゼ / damaged DNA binding / protein dimerization activity / hydrolase activity / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス) / Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス) / Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (サーマス・サーモフィルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Shi J / Wen A | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2020 タイトル: Structural basis of Mfd-dependent transcription termination. 著者: Jing Shi / Aijia Wen / Minxing Zhao / Sha Jin / Linlin You / Yue Shi / Shuling Dong / Xiaoting Hua / Yu Zhang / Yu Feng / 要旨: Mfd-dependent transcription termination plays an important role in transcription-coupled DNA repair, transcription-replication conflict resolution, and antimicrobial resistance development. Despite ...Mfd-dependent transcription termination plays an important role in transcription-coupled DNA repair, transcription-replication conflict resolution, and antimicrobial resistance development. Despite extensive studies, the molecular mechanism of Mfd-dependent transcription termination in bacteria remains unclear, with several long-standing puzzles. How Mfd is activated by stalled RNA polymerase (RNAP) and how activated Mfd translocates along the DNA are unknown. Here, we report the single-particle cryo-electron microscopy structures of T. thermophilus Mfd-RNAP complex with and without ATPγS. The structures reveal that Mfd undergoes profound conformational changes upon activation, contacts the RNAP β1 domain and its clamp, and pries open the RNAP clamp. These structures provide a foundation for future studies aimed at dissecting the precise mechanism of Mfd-dependent transcription termination and pave the way for rational drug design targeting Mfd for the purpose of tackling the antimicrobial resistance crisis. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30118.map.gz | 2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30118-v30.xml emd-30118.xml | 20.2 KB 20.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30118.png | 55.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-30118.cif.gz | 8.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30118 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30118 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30118.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.307 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Thermus thermophilus transcription-repair coupling complex
+超分子 #1: Thermus thermophilus transcription-repair coupling complex
+分子 #1: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
+分子 #2: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
+分子 #3: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
+分子 #4: DNA-directed RNA polymerase subunit omega
+分子 #5: Transcription-repair-coupling factor
+分子 #6: template strand DNA
+分子 #7: nontemplate strand DNA
+分子 #8: ZINC ION
+分子 #9: MAGNESIUM ION
+分子 #10: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.9 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 59.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY |
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初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 60650 |