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万見
- EMDB-2109: HRV2 full 135S particle -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2109
タイトルHRV2 full 135S particle
マップデータReconstruction of HRV2 full 135S particle
試料
  • 試料: HRV2 135S full particle
  • ウイルス: Human rhinovirus 2 (ライノウイルス)
生物種Human rhinovirus 2 (ライノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å
データ登録者Pickl-Herk A / Luque D / Trus BL / Verdaguer N / Blaas D / Caston JR
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Uncoating of common cold virus is preceded by RNA switching as determined by X-ray and cryo-EM analyses of the subviral A-particle.
著者: Angela Pickl-Herk / Daniel Luque / Laia Vives-Adrián / Jordi Querol-Audí / Damià Garriga / Benes L Trus / Nuria Verdaguer / Dieter Blaas / José R Castón /
要旨: During infection, viruses undergo conformational changes that lead to delivery of their genome into host cytosol. In human rhinovirus A2, this conversion is triggered by exposure to acid pH in the ...During infection, viruses undergo conformational changes that lead to delivery of their genome into host cytosol. In human rhinovirus A2, this conversion is triggered by exposure to acid pH in the endosome. The first subviral intermediate, the A-particle, is expanded and has lost the internal viral protein 4 (VP4), but retains its RNA genome. The nucleic acid is subsequently released, presumably through one of the large pores that open at the icosahedral twofold axes, and is transferred along a conduit in the endosomal membrane; the remaining empty capsids, termed B-particles, are shuttled to lysosomes for degradation. Previous structural analyses revealed important differences between the native protein shell and the empty capsid. Nonetheless, little is known of A-particle architecture or conformation of the RNA core. Using 3D cryo-electron microscopy and X-ray crystallography, we found notable changes in RNA-protein contacts during conversion of native virus into the A-particle uncoating intermediate. In the native virion, we confirmed interaction of nucleotide(s) with Trp(38) of VP2 and identified additional contacts with the VP1 N terminus. Study of A-particle structure showed that the VP2 contact is maintained, that VP1 interactions are lost after exit of the VP1 N-terminal extension, and that the RNA also interacts with residues of the VP3 N terminus at the fivefold axis. These associations lead to formation of a well-ordered RNA layer beneath the protein shell, suggesting that these interactions guide ordered RNA egress.
履歴
登録2012年5月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年10月3日-
マップ公開2013年8月14日-
更新2014年3月26日-
現状2014年3月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.53
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.53
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2109.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2109.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 54.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of HRV2 full 135S particle
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.89 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.53 / ムービー #1: 1.53
最小 - 最大-3.96740961 - 4.60710478
平均 (標準偏差)0.05608261 (±0.59235024)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ244244244
Spacing244244244
セルA=B=C: 461.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.891.891.89
M x/y/z244244244
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z461.160461.160461.160
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-32-32-32
NX/NY/NZ646464
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS244244244
D min/max/mean-3.9674.6070.056

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HRV2 135S full particle

全体名称: HRV2 135S full particle
要素
  • 試料: HRV2 135S full particle
  • ウイルス: Human rhinovirus 2 (ライノウイルス)

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超分子 #1000: HRV2 135S full particle

超分子名称: HRV2 135S full particle / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral / Number unique components: 1
分子量理論値: 5.8 MDa

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超分子 #1: Human rhinovirus 2

超分子名称: Human rhinovirus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Common cold virus / NCBI-ID: 12130 / 生物種: Human rhinovirus 2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Common cold virus
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 316 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM sodium borate
グリッド詳細: R 1.2/1.3 Quantifoil grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 99 K / 装置: LEICA EM GP
手法: Using a Leica EM Grid Plunger, sample was applied per grid in a humidified chamber, left for 30 s, blotted for 0.8 s and plunge-frozen

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
日付2010年8月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 186 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 79372 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.00 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 71949
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: PHILIPS ROTATION HOLDER
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Phase flipping & amplitude decay correction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Xmipp / 使用した粒子像数: 15170

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3tn9


Chain - #0 - Chain ID: 1 / Chain - #1 - Chain ID: 2 / Chain - #2 - Chain ID: 3
ソフトウェア名称: URO
詳細Protocol: Rigid body. The asymmetric unit was initially treated as a single rigid body and then refined, treating each subunit as an independent rigid body
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: CC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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