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万見
- EMDB-20250: Mouse norovirus complexed with GCDCA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20250
タイトルMouse norovirus complexed with GCDCA
マップデータMouse norovirus complexed with GCDCA
試料
  • ウイルス: Murine adenovirus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド
  • リガンド: GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID
キーワードnorovirus (ノロウイルス) / bile salts (胆汁酸) / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / virus-mediated perturbation of host defense response / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / カプシド
機能・相同性情報
生物種Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1) / Murine adenovirus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Smith TJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1R01-AI141465 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2019
タイトル: Bile Salts Alter the Mouse Norovirus Capsid Conformation: Possible Implications for Cell Attachment and Immune Evasion.
著者: Michael B Sherman / Alexis N Williams / Hong Q Smith / Christopher Nelson / Craig B Wilen / Daved H Fremont / Herbert W Virgin / Thomas J Smith /
要旨: Caliciviruses are single-stranded RNA viruses with 180 copies of capsid protein comprising the T=3 icosahedral capsids. The main capsid feature is a pronounced protruding (P) domain dimer formed by ...Caliciviruses are single-stranded RNA viruses with 180 copies of capsid protein comprising the T=3 icosahedral capsids. The main capsid feature is a pronounced protruding (P) domain dimer formed by adjacent subunits on the icosahedral surface while the shell domain forms a tight icosahedral sphere around the genome. While the P domain in the crystal structure of human Norwalk virus (genotype I.1) was tightly associated with the shell surface, the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of several members of the family (mouse norovirus [MNV], rabbit hemorrhagic disease virus, and human norovirus genotype II.10) revealed a "floating" P domain that hovers above the shell by nearly 10 to 15 Å in physiological buffers. Since this unusual feature is shared among, and unique to, the , it suggests an important biological role. Recently, we demonstrated that bile salts enhance cell attachment to the target cell and increase the intrinsic affinity between the P domain and receptor. Presented here are the cryo-EM structures of MNV-1 in the presence of bile salts (∼3 Å) and the receptor CD300lf (∼8 Å). Surprisingly, bile salts cause the rotation and contraction of the P domain onto the shell surface. This both stabilizes the P domain and appears to allow for a higher degree of saturation of receptor onto the virus. Together, these results suggest that, as the virus moves into the gut and the associated high concentrations of bile, the entire capsid face undergoes a conformational change to optimize receptor avidity while the P domain itself undergoes smaller conformational changes to improve receptor affinity. Mouse norovirus and several other members of the have been shown to have a highly unusual structure with the receptor binding protruding (P) domain only loosely tethered to the main capsid shell. Recent studies demonstrated that bile salts enhance the intrinsic P domain/receptor affinity and is necessary for cell attachment. Presented here are the high-resolution cryo-EM structures of apo MNV, MNV/bile salt, and MNV/bile salt/receptor. Bile salts cause a 90° rotation and collapse of the P domain onto the shell surface that may increase the number of available receptor binding sites. Therefore, bile salts appear to be having several effects on MNV. Bile salts shift the structural equilibrium of the P domain toward a form that binds the receptor and away from one that binds antibody. They may also cause the entire P domain to optimize receptor binding while burying a number of potential epitopes.
履歴
登録2019年5月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年8月7日-
マップ公開2019年8月7日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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  • 原子モデル: PDB-6p4j
  • 表面レベル: 1
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  • 原子モデルPDB-6p4j
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20250.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20250.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 634.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Mouse norovirus complexed with GCDCA
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1564 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-4.06759 - 8.340144
平均 (標準偏差)0.016859043 (±0.33242983)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-275-275-275
サイズ550550550
Spacing550550550
セルA=B=C: 636.01996 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.15641.15641.1564
M x/y/z550550550
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z636.020636.020636.020
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ1128100
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-275-275-275
NC/NR/NS550550550
D min/max/mean-4.0688.3400.017

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Murine adenovirus 1

全体名称: Murine adenovirus 1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Murine adenovirus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド
  • リガンド: GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID

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超分子 #1: Murine adenovirus 1

超分子名称: Murine adenovirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / NCBI-ID: 10530 / 生物種: Murine adenovirus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
分子量理論値: 56.12259 KDa
配列文字列: SGQDLVPAAV EQAVPIQPVA GAALAAPAAG QINQIDPWIF QNFVQCPLGE FSISPRNTPG EILFDLALGP GLNPYLAHLS AMYTGWVGN MEVQLVLAGN AFTAGKVVVA LVPPYFPKGS LTTAQITCFP HVMCDVRTLE PIQLPLLDVR RVLWHATQDQ E ESMRLVCM ...文字列:
SGQDLVPAAV EQAVPIQPVA GAALAAPAAG QINQIDPWIF QNFVQCPLGE FSISPRNTPG EILFDLALGP GLNPYLAHLS AMYTGWVGN MEVQLVLAGN AFTAGKVVVA LVPPYFPKGS LTTAQITCFP HVMCDVRTLE PIQLPLLDVR RVLWHATQDQ E ESMRLVCM LYTPLRTNSP GDESFVVSGR LLSKPAADFN FVYLTPPIER TIYRMVDLPV IQPRLCTHAR WPAPVYGLLV DP SLPSNPQ WQNGRVHVDG TLLGTTPISG SWVSCFAAEA AYEFQSGTGE VATFTLIEQD GSAYVPGDRA APLGYPDFSG QLE IEVQTE TTKTGDKLKV TTFEMILGPT TNADQAPYQG RVFASVTAAA SLDLVDGRVR AVPRSIYGFQ DTIPEYNDGL LVPL APPIG PFLPGEVLLR FRTYMRQIDT ADAAAEAIDC ALPQEFVSWF ASNAFTVQSE ALLLRYRNTL TGQLLFECKL YNEGY IALS YSGSGPLTFP TDGIFEVVSW VPRLYQLASV GS

UniProtKB: カプシド

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分子 #2: GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID

分子名称: GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: CHO
分子量理論値: 449.623 Da
Chemical component information

ChemComp-CHO:
GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID / グリコケノデオキシコ-ル酸 / 可溶化剤*YM / Glycochenodeoxycholic acid

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: OTHER / 平均電子線量: 38.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 28463

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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