[日本語] English
万見
- EMDB-1605: Solution structure of the KdpFABC P-type ATPase from Escherichia ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1605
タイトルSolution structure of the KdpFABC P-type ATPase from Escherichia coli by electron microscopic single particle analysis
マップデータVolume of the KdpFABC P-type ATPase
試料
  • 試料: KdpFABC P-type ATPase
  • タンパク質・ペプチド: KdpA-subunit
  • タンパク質・ペプチド: KdpB-subunit
  • タンパク質・ペプチド: KdpC-subunit
  • タンパク質・ペプチド: KdpF-subunit
キーワードKdpFABC / P-type ATPase / potassium transport / single particle analysis (単粒子解析法) / electron microscopy. (電子顕微鏡)
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Heitkamp T / Bottcher B / Greie J-C
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2009
タイトル: Solution structure of the KdpFABC P-type ATPase from Escherichia coli by electron microscopic single particle analysis.
著者: Thomas Heitkamp / Bettina Böttcher / Jörg-Christian Greie /
要旨: The K+-translocating KdpFABC complex from Escherichia coli functions as a high affinity potassium uptake system and belongs to the superfamily of P-type ATPases, although it exhibits some unique ...The K+-translocating KdpFABC complex from Escherichia coli functions as a high affinity potassium uptake system and belongs to the superfamily of P-type ATPases, although it exhibits some unique features. It comprises four subunits, and the sites of ATP hydrolysis and substrate transport are located on two different polypeptides. No structural data are so far available for elucidating the correspondingly unique mechanism of coupling ion transport and catalysis in this P-type ATPase. By use of electron microscopy and single particle analysis of negatively stained, solubilized KdpFABC complexes, we solved the structure of the complex at a resolution of 19A, which allowed us to model the arrangement of subunits within the holoenzyme and, thus, to identify the interfaces between subunits. The model showed that the K+-translocating KdpA subunit is in close contact with the transmembrane region of the ATP-hydrolyzing subunit KdpB. The cytosolic C-terminal domain of the KdpC subunit, which is assumed to play a role in cooperative ATP binding together with KdpB, is located in close vicinity to the nucleotide binding domain of KdpB. Overall, the arrangement of subunits agrees with biochemical data and the predictions on subunit interactions.
履歴
登録2009年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年4月15日-
マップ公開2009年4月24日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 200
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 200
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

image.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1605.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Volume of the KdpFABC P-type ATPase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.8 Å/pix.
x 70 pix.
= 196. Å		2.8 Å/pix.
x 70 pix.
= 196. Å		2.8 Å/pix.
x 70 pix.
= 196. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 150.0 / ムービー #1: 200
最小 - 最大-374.723000000000013 - 1448.240000000000009
平均 (標準偏差)15.9693 (±95.569800000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ707070
Spacing707070
セルA=B=C: 196 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.82.82.8
M x/y/z707070
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z196.000196.000196.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-17-17-200
NX/NY/NZ123123401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS707070
D min/max/mean-374.7231448.24115.969

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : KdpFABC P-type ATPase

全体名称: KdpFABC P-type ATPase
要素
  • 試料: KdpFABC P-type ATPase
  • タンパク質・ペプチド: KdpA-subunit
  • タンパク質・ペプチド: KdpB-subunit
  • タンパク質・ペプチド: KdpC-subunit
  • タンパク質・ペプチド: KdpF-subunit

-
超分子 #1000: KdpFABC P-type ATPase

超分子名称: KdpFABC P-type ATPase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 154 KDa

-
分子 #1: KdpA-subunit

分子名称: KdpA-subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: KdpA-subunit / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: membrane
分子量理論値: 59 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pGS4

-
分子 #2: KdpB-subunit

分子名称: KdpB-subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: KdpB-subunit / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: membrane
分子量理論値: 72 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pGS4

-
分子 #3: KdpC-subunit

分子名称: KdpC-subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: KdpC-subunit / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: membrane
分子量理論値: 21 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pGS4

-
分子 #4: KdpF-subunit

分子名称: KdpF-subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: KdpF-subunit / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: membrane
分子量理論値: 3 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pGS4

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.005 mg/mL
緩衝液pH: 6
詳細: 50 mM MES pH 6.0, 50 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: applied to freshly glow-discharged carbon-coated copper grids (400 mesh). Staining with 2 % (w/v) uranylacetic acid
グリッド詳細: 400 mesh copper grid, carbon coated
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM120T
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 48000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.864 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.432 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダー: room temperature holder / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
温度最低: 95 K / 最高: 295 K / 平均: 295 K
アライメント法Legacy - 非点収差: manually at 200000 on carbon film
日付2004年7月20日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 90 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC Spider / 使用した粒子像数: 10040
詳細started with angular reconstitution in IMAGIC (25 class averages) followed by projection matching in Spider (global search in 10 degree steps followed by local search in 2 degree steps)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る