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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15341
タイトルHuman replisome bound by pol alpha, engaged on fork DNA containing a 60 nt lagging strand.
マップデータHuman replisome bound by pol alpha, engaged on fork DNA containing a 60 nt lagging strand.
試料
  • 複合体: Replisome - pol alpha complex
キーワードReplication (DNA複製) / helicase (ヘリカーゼ) / polymerase (ポリメラーゼ) / pol alpha / priming
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase AEP / positive regulation of DNA primase activity / cellular response to bleomycin / ribonucleotide binding / DNA secondary structure binding / Switching of origins to a post-replicative state / detection of abiotic stimulus / replication fork arrest / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / Unwinding of DNA ...DNA primase AEP / positive regulation of DNA primase activity / cellular response to bleomycin / ribonucleotide binding / DNA secondary structure binding / Switching of origins to a post-replicative state / detection of abiotic stimulus / replication fork arrest / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / Unwinding of DNA / DNA replication initiation / cell cycle phase transition / cellular response to cisplatin / DNA strand elongation involved in mitotic DNA replication / DNA/RNA hybrid binding / GINS complex / mitotic DNA replication preinitiation complex assembly / Telomere C-strand synthesis initiation / nuclear origin of replication recognition complex / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Polymerase switching / mitotic DNA replication / alpha DNA polymerase:primase complex / cellular response to hydroxyurea / regulation of type I interferon production / Processive synthesis on the lagging strand / anaphase-promoting complex binding / CMG complex / DNA replication checkpoint signaling / Removal of the Flap Intermediate / DNA primase activity / MCM complex / regulation of phosphorylation / DNA replication preinitiation complex / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / lagging strand elongation / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication checkpoint signaling / replication fork protection complex / mitotic DNA replication initiation / DNA replication, synthesis of primer / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of double-strand break repair / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / inner cell mass cell proliferation / leading strand elongation / DNA synthesis involved in DNA repair / branching morphogenesis of an epithelial tube / cochlea development / DNA unwinding involved in DNA replication / G1/S-Specific Transcription / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / replication fork processing / DNA replication origin binding / nuclear replication fork / Apoptotic cleavage of cellular proteins / activation of protein kinase activity / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / DNA replication initiation / Activation of the pre-replicative complex / Activation of ATR in response to replication stress / response to UV / cellular response to interleukin-4 / DNA helicase activity / ciliary basal body / DNA damage checkpoint signaling / Defective pyroptosis / helicase activity / Assembly of the pre-replicative complex / morphogenesis of an epithelium / lung development / regulation of circadian rhythm / DNA-templated DNA replication / nuclear matrix / nucleosome assembly / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Orc1 removal from chromatin / protein import into nucleus / 概日リズム / cellular response to xenobiotic stimulus / single-stranded DNA binding / mitotic cell cycle / site of double-strand break / 核膜 / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / peptidyl-serine phosphorylation / ヘリカーゼ / cell population proliferation / DNA複製 / chromosome, telomeric region / DNAポリメラーゼ / DNA-directed DNA polymerase activity / Ub-specific processing proteases / 細胞周期 / 細胞分裂 / nucleotide binding / DNA修復
類似検索 - 分子機能
Claspin / Timeless, C-terminal / Timeless PAB domain / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal domain superfamily / Chromosome segregation in meiosis protein 3 / TIPIN/Csm3/Swi3 / Replication Fork Protection Component Swi3 / Timeless / Timeless, N-terminal / Timeless protein ...Claspin / Timeless, C-terminal / Timeless PAB domain / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal domain superfamily / Chromosome segregation in meiosis protein 3 / TIPIN/Csm3/Swi3 / Replication Fork Protection Component Swi3 / Timeless / Timeless, N-terminal / Timeless protein / DNA polymerase alpha subunit B N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B / : / DNA polymerase alpha-binding protein Ctf4, C-terminal domain / Minichromosome loss protein Mcl1, middle region / Minichromosome loss protein, Mcl1, middle region / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, large subunit, eukaryotic / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal / Zinc finger, DNA-directed DNA polymerase, family B, alpha / DNA polymerase alpha catalytic subunit, catalytic domain / CDC45 family / CDC45-like protein / DNA replication complex GINS protein Psf2 / GINS complex, subunit Psf1 / GINS complex, subunit Psf3 / GINS complex, subunit Psf3 superfamily / DNA replication complex GINS protein SLD5, C-terminal / GINS, helical bundle-like domain superfamily / GINS complex protein Sld5, alpha-helical domain / DNA replication complex GINS protein SLD5 C-terminus / GINS complex subunit Sld5 / GINS subunit, domain A / GINS complex protein / MCM4, winged helix domain / DNA polymerase alpha/delta/epsilon, subunit B / DNA replication licensing factor Mcm5 / DNA polymerase alpha/epsilon subunit B / DNA replication licensing factor Mcm3 / Mini-chromosome maintenance complex protein 4 / DNA replication licensing factor Mcm6 / DNA replication licensing factor Mcm7 / Mcm6, C-terminal winged-helix domain / MCM6 C-terminal winged-helix domain / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / Anaphase-promoting complex subunit 4, WD40 domain / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / DNA polymerase family B, thumb domain / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / 高移動度群タンパク質 / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / WD40 repeat, conserved site / Ribonuclease H-like superfamily / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 45 homolog / WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1 / DNA polymerase alpha catalytic subunit / DNA replication licensing factor MCM3 / DNA replication licensing factor MCM4 / DNA replication licensing factor MCM5 / DNA replication licensing factor MCM7 / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit / DNA replication licensing factor MCM2 ...Cell division control protein 45 homolog / WD repeat and HMG-box DNA-binding protein 1 / DNA polymerase alpha catalytic subunit / DNA replication licensing factor MCM3 / DNA replication licensing factor MCM4 / DNA replication licensing factor MCM5 / DNA replication licensing factor MCM7 / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit / DNA replication licensing factor MCM2 / DNA polymerase alpha subunit B / DNA replication licensing factor MCM6 / DNA replication complex GINS protein PSF1 / DNA replication complex GINS protein SLD5 / DNA replication complex GINS protein PSF3 / TIMELESS-interacting protein / Claspin / Protein timeless homolog / DNA replication complex GINS protein PSF2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Jones ML / Yeeles JTP
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/12 英国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: How Pol α-primase is targeted to replisomes to prime eukaryotic DNA replication.
著者: Morgan L Jones / Valentina Aria / Yasemin Baris / Joseph T P Yeeles /
要旨: During eukaryotic DNA replication, Pol α-primase generates primers at replication origins to start leading-strand synthesis and every few hundred nucleotides during discontinuous lagging-strand ...During eukaryotic DNA replication, Pol α-primase generates primers at replication origins to start leading-strand synthesis and every few hundred nucleotides during discontinuous lagging-strand replication. How Pol α-primase is targeted to replication forks to prime DNA synthesis is not fully understood. Here, by determining cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of budding yeast and human replisomes containing Pol α-primase, we reveal a conserved mechanism for the coordination of priming by the replisome. Pol α-primase binds directly to the leading edge of the CMG (CDC45-MCM-GINS) replicative helicase via a complex interaction network. The non-catalytic PRIM2/Pri2 subunit forms two interfaces with CMG that are critical for in vitro DNA replication and yeast cell growth. These interactions position the primase catalytic subunit PRIM1/Pri1 directly above the exit channel for lagging-strand template single-stranded DNA (ssDNA), revealing why priming occurs efficiently only on the lagging-strand template and elucidating a mechanism for Pol α-primase to overcome competition from RPA to initiate primer synthesis.
履歴
登録2022年7月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月12日-
マップ公開2023年7月12日-
更新2023年8月30日-
現状2023年8月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15341.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15341.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human replisome bound by pol alpha, engaged on fork DNA containing a 60 nt lagging strand.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.24 Å/pix.
x 320 pix.
= 395.616 Å		1.24 Å/pix.
x 320 pix.
= 395.616 Å		1.24 Å/pix.
x 320 pix.
= 395.616 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2363 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.137
最小 - 最大-2.4792874 - 4.0916557
平均 (標準偏差)0.006940133 (±0.07243807)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 395.616 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_15341_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_15341_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Replisome - pol alpha complex

全体名称: Replisome - pol alpha complex
要素
  • 複合体: Replisome - pol alpha complex

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超分子 #1: Replisome - pol alpha complex

超分子名称: Replisome - pol alpha complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: S. cerevisiae pol alpha bound to the core replisome engaged with a fork DNA substrate containing a 60 nucleotide lagging strand.
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.184 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 174696
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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