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万見
- EMDB-12731: Structure of the repeat unit in the network formed by CcmM full l... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12731
タイトルStructure of the repeat unit in the network formed by CcmM full length isoform and Rubisco from Synechococcus elongatus
マップデータStructure of the repeat unit in the network formed by CcmM full length isoform and Rubisco from Synechococcus elongatus
試料
  • 複合体: the network formed by CcmM full length isoform and Rubisco from Synechococcus elongatus
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / 光呼吸 / カルボキシソーム / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / 炭素固定 / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / 光合成 / monooxygenase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxysome assembly protein CcmM / : / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. ...Carboxysome assembly protein CcmM / : / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Trimeric LpxA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxysome assembly protein CcmM / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Zang K / Huping W / Ulrich FH / Manajit HH
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Scaffolding protein CcmM directs multiprotein phase separation in β-carboxysome biogenesis.
著者: Kun Zang / Huping Wang / F Ulrich Hartl / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Carboxysomes in cyanobacteria enclose the enzymes Rubisco and carbonic anhydrase to optimize photosynthetic carbon fixation. Understanding carboxysome assembly has implications in agricultural ...Carboxysomes in cyanobacteria enclose the enzymes Rubisco and carbonic anhydrase to optimize photosynthetic carbon fixation. Understanding carboxysome assembly has implications in agricultural biotechnology. Here we analyzed the role of the scaffolding protein CcmM of the β-cyanobacterium Synechococcus elongatus PCC 7942 in sequestrating the hexadecameric Rubisco and the tetrameric carbonic anhydrase, CcaA. We find that the trimeric CcmM, consisting of γCAL oligomerization domains and linked small subunit-like (SSUL) modules, plays a central role in mediation of pre-carboxysome condensate formation through multivalent, cooperative interactions. The γCAL domains interact with the C-terminal tails of the CcaA subunits and additionally mediate a head-to-head association of CcmM trimers. Interestingly, SSUL modules, besides their known function in recruiting Rubisco, also participate in intermolecular interactions with the γCAL domains, providing further valency for network formation. Our findings reveal the mechanism by which CcmM functions as a central organizer of the pre-carboxysome multiprotein matrix, concentrating the core components Rubisco and CcaA before β-carboxysome shell formation.
履歴
登録2021年4月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月10日-
マップ公開2021年11月10日-
更新2021年12月1日-
現状2021年12月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12731.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12731.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the repeat unit in the network formed by CcmM full length isoform and Rubisco from Synechococcus elongatus
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.885 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.028246587 - 0.08192079
平均 (標準偏差)-2.5558018e-05 (±0.003641119)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 301.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.8851.8851.885
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z301.600301.600301.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ384384384
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0280.082-0.000

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添付データ

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追加マップ: EM map sharpen by DeepEMhancer

ファイルemd_12731_additional_1.map
注釈EM map sharpen by DeepEMhancer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : the network formed by CcmM full length isoform and Rubisco from S...

全体名称: the network formed by CcmM full length isoform and Rubisco from Synechococcus elongatus
要素
  • 複合体: the network formed by CcmM full length isoform and Rubisco from Synechococcus elongatus

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超分子 #1: the network formed by CcmM full length isoform and Rubisco from S...

超分子名称: the network formed by CcmM full length isoform and Rubisco from Synechococcus elongatus
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 698820

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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