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- EMDB-0615: Acetylated Microtubules -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0615
タイトルAcetylated Microtubules
マップデータNCS averaged C1 EM map of Acetylated Microtubules.
試料
  • 組織: Acetylated Microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードmicrotubule (微小管) / cytoskeleton (細胞骨格) / acetylation (アセチル化) / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / 微小管 / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Eshun-Wilson L / Zhang R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)2016222703 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Effects of α-tubulin acetylation on microtubule structure and stability.
著者: Lisa Eshun-Wilson / Rui Zhang / Didier Portran / Maxence V Nachury / Daniel B Toso / Thomas Löhr / Michele Vendruscolo / Massimiliano Bonomi / James S Fraser / Eva Nogales /
要旨: Acetylation of K40 in α-tubulin is the sole posttranslational modification to mark the luminal surface of microtubules. It is still controversial whether its relationship with microtubule ...Acetylation of K40 in α-tubulin is the sole posttranslational modification to mark the luminal surface of microtubules. It is still controversial whether its relationship with microtubule stabilization is correlative or causative. We have obtained high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstructions of pure samples of αTAT1-acetylated and SIRT2-deacetylated microtubules to visualize the structural consequences of this modification and reveal its potential for influencing the larger assembly properties of microtubules. We modeled the conformational ensembles of the unmodified and acetylated states by using the experimental cryo-EM density as a structural restraint in molecular dynamics simulations. We found that acetylation alters the conformational landscape of the flexible loop that contains αK40. Modification of αK40 reduces the disorder of the loop and restricts the states that it samples. We propose that the change in conformational sampling that we describe, at a location very close to the lateral contacts site, is likely to affect microtubule stability and function.
履歴
登録2019年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月20日-
マップ公開2019年5月22日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6o2t
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6o2t
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0615.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0615.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 515 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈NCS averaged C1 EM map of Acetylated Microtubules.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 4.0 / ムービー #1: 4
最小 - 最大-8.845518999999999 - 14.128268
平均 (標準偏差)-0.000057658883 (±0.9277406)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ513513513
Spacing513513513
セルA=B=C: 548.91003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z513513513
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z548.910548.910548.910
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ513513513
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS513513513
D min/max/mean-8.84614.128-0.000

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添付データ

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ハーフマップ: Half map deposition

ファイルemd_0615_half_map_1.map
注釈Half map deposition
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map deposition

ファイルemd_0615_half_map_2.map
注釈Half map deposition
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Acetylated Microtubule

全体名称: Acetylated Microtubule
要素
  • 組織: Acetylated Microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Acetylated Microtubule

超分子名称: Acetylated Microtubule / タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 組織: Brain

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分子 #1: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 52 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 組織: Brain
分子量理論値: 50.204445 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLISQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

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分子 #2: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 52 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 組織: Brain
分子量理論値: 49.90777 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAVF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATADEQGE FEEEGEEDEA

UniProtKB: Tubulin beta chain

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分子 #3: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 52 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン三リン酸

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 52 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 52 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 6.8
構成要素:
濃度式名称
80.0 mMC8H18N2O6S2PIPES
1.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMC14H24N2O10EGTA

詳細: Contains 80 mM PIPES, 1 mM MgCl2, 1 mM EGTA, pH 6.8 with KOH (stored at 4 degrees Celsius).
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 310.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blotted for 4 seconds at blot force 10..
詳細Acetylated and deacetylated tubulin preparations were produced by treating purified brain tubulin with the acetyltransferase TAT1 or the tubulin deacetylatase SIRT2 as done in Portran et al. Nat. Cell. Bio. 2017.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.7061 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.4223 µm / 倍率（補正後）: 23364 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 22500
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 143 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 77.0 K / 最高: 77.0 K
詳細Preliminary grid screening was performed manually and all of the alignments were initially done using a gold calibration grid.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3840 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 287 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Segment selection選択した数: 20256 / ソフトウェア - 名称: Appion (ver. 2.0) / 詳細: Extracted Helical Segments
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

6347


詳細: EB3-GTPgS MT https://www.cell.com/cell/pdfExtended/S0092-8674(15)00849-1
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 1.9)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 9.3 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -27.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11) / 使用した粒子像数: 18432
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3jar


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細We use PHENIX to perform real space refinement and sharpen our cryoEM maps.
精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 温度因子: 126 / 当てはまり具合の基準: 0.5
得られたモデル

PDB-6o2t:
Acetylated Microtubules

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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