[日本語] English
万見
- EMDB-0504: Cryo-EM structure of full-length chicken STING in the cGAMP-bound... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0504
タイトルCryo-EM structure of full-length chicken STING in the cGAMP-bound dimeric state
マップデータprimary map
試料
  • 複合体: full-length chicken STING
    • タンパク質・ペプチド: Stimulator of interferon genes protein
  • リガンド: cGAMPCyclic guanosine monophosphate–adenosine monophosphate
キーワードER / membrane (生体膜) / adaptor / IMMUNE SYSTEM (免疫系)
機能・相同性
機能・相同性情報


STING mediated induction of host immune responses / proton channel activity / 2',3'-cyclic GMP-AMP binding / cyclic-di-GMP binding / cGAS/STING signaling pathway / reticulophagy / autophagosome membrane / positive regulation of macroautophagy / autophagosome assembly / オートファゴソーム ...STING mediated induction of host immune responses / proton channel activity / 2',3'-cyclic GMP-AMP binding / cyclic-di-GMP binding / cGAS/STING signaling pathway / reticulophagy / autophagosome membrane / positive regulation of macroautophagy / autophagosome assembly / オートファゴソーム / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of interferon-beta production / activation of innate immune response / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / Neutrophil degranulation / protein complex oligomerization / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / ゴルジ体 / 自然免疫系 / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Stimulator of interferon genes protein / Stimulator of interferon genes protein, C-terminal domain superfamily / Transmembrane protein 173
類似検索 - ドメイン・相同性
Stimulator of interferon genes protein / Stimulator of interferon genes protein
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Shang G / Zhang C
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM088197 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM130289 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Welch FoundationI-1389 米国
Welch FoundationI-1702 米国
Welch FoundationI-1944 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structures of STING reveal its mechanism of activation by cyclic GMP-AMP.
著者: Guijun Shang / Conggang Zhang / Zhijian J Chen / Xiao-Chen Bai / Xuewu Zhang /
要旨: Infections by pathogens that contain DNA trigger the production of type-I interferons and inflammatory cytokines through cyclic GMP-AMP synthase, which produces 2'3'-cyclic GMP-AMP (cGAMP) that binds ...Infections by pathogens that contain DNA trigger the production of type-I interferons and inflammatory cytokines through cyclic GMP-AMP synthase, which produces 2'3'-cyclic GMP-AMP (cGAMP) that binds to and activates stimulator of interferon genes (STING; also known as TMEM173, MITA, ERIS and MPYS). STING is an endoplasmic-reticulum membrane protein that contains four transmembrane helices followed by a cytoplasmic ligand-binding and signalling domain. The cytoplasmic domain of STING forms a dimer, which undergoes a conformational change upon binding to cGAMP. However, it remains unclear how this conformational change leads to STING activation. Here we present cryo-electron microscopy structures of full-length STING from human and chicken in the inactive dimeric state (about 80 kDa in size), as well as cGAMP-bound chicken STING in both the dimeric and tetrameric states. The structures show that the transmembrane and cytoplasmic regions interact to form an integrated, domain-swapped dimeric assembly. Closure of the ligand-binding domain, induced by cGAMP, leads to a 180° rotation of the ligand-binding domain relative to the transmembrane domain. This rotation is coupled to a conformational change in a loop on the side of the ligand-binding-domain dimer, which leads to the formation of the STING tetramer and higher-order oligomers through side-by-side packing. This model of STING oligomerization and activation is supported by our structure-based mutational analyses.
履歴
登録2019年1月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月6日-
マップ公開2019年3月6日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6nt7
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0504.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0504.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈primary map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.023 / ムービー #1: 0.023
最小 - 最大-0.033392105 - 0.078377746
平均 (標準偏差)0.00032616255 (±0.0035556452)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ198198198
Spacing198198198
セルA=B=C: 166.31999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.840.840.84
M x/y/z198198198
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z166.320166.320166.320
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS198198198
D min/max/mean-0.0330.0780.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : full-length chicken STING

全体名称: full-length chicken STING
要素
  • 複合体: full-length chicken STING
    • タンパク質・ペプチド: Stimulator of interferon genes protein
  • リガンド: cGAMPCyclic guanosine monophosphate–adenosine monophosphate

-
超分子 #1: full-length chicken STING

超分子名称: full-length chicken STING / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

-
分子 #1: Stimulator of interferon genes protein

分子名称: Stimulator of interferon genes protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 44.20707 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPQDPSTRSS PARLLIPEPR AGRARHAACV LLAVCFVVLF LSGEPLAPII RSVCTQLAAL QLGVLLKGCC CLAEEIFHLH SRHHGSLWQ VLCSCFPPRW YLALLLVGGS AYLDPPEDNG HSPRLALTLS CLCQLLVLAL GLQKLSAVEV SELTESSKKN V AHGLAWSY ...文字列:
MPQDPSTRSS PARLLIPEPR AGRARHAACV LLAVCFVVLF LSGEPLAPII RSVCTQLAAL QLGVLLKGCC CLAEEIFHLH SRHHGSLWQ VLCSCFPPRW YLALLLVGGS AYLDPPEDNG HSPRLALTLS CLCQLLVLAL GLQKLSAVEV SELTESSKKN V AHGLAWSY YIGYLKVVLP RLKECMEELS RTNPMLRAHR DTWKLHILVP LGCDIWDDLE KADSNIQYLA DLPETILTRA GI KRRVYKH SLYVIRDKDN KLRPCVLEFA SPLQTLCAMS QDDCAAFSRE QRLEQARLFY RSLRDILGSS KECAGLYRLI AYE EPAEPE SHFLSGLILW HLQQQQREEY MVQEELPLGT SSVELSLQVS SSDLPQPLRS DCPGIHRPDY KDDDDK

UniProtKB: Stimulator of interferon genes protein

-
分子 #2: cGAMP

分子名称: cGAMP / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: 1SY
分子量理論値: 674.411 Da
Chemical component information

ChemComp-1SY:
cGAMP / 2′,3′-cGAMP / Cyclic guanosine monophosphate–adenosine monophosphate

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度4.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッド前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Stochastic Gradient Descent
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 156804
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6nt7:
Cryo-EM structure of full-length chicken STING in the cGAMP-bound dimeric state

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る