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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6njm | |||||||||
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タイトル | Architecture and subunit arrangement of native AMPA receptors | |||||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN/Immune System (生体膜) / AMPA receptor (AMPA型グルタミン酸受容体) / ligand gated ion channel (リガンド依存性イオンチャネル) / neurotransmitter (神経伝達物質) / synapse (シナプス) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / MEMBRANE PROTEIN-Immune System complex (生体膜) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission, postsynaptic / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization ...Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission, postsynaptic / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization / channel regulator activity / membrane hyperpolarization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / nervous system process / Synaptic adhesion-like molecules / protein targeting to membrane / parallel fiber to Purkinje cell synapse / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neuromuscular junction development / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / voltage-gated calcium channel complex / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / transmission of nerve impulse / AMPA glutamate receptor activity / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / 脱分極 / immunoglobulin binding / calcium channel regulator activity / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / voltage-gated calcium channel activity / glutamate receptor binding / regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic cleft / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / regulation of membrane potential / cytoskeletal protein binding / monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / protein tetramerization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / cerebral cortex development / response to calcium ion / シナプス小胞 / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / 成長円錐 / perikaryon / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / scaffold protein binding / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / 樹状突起 / neuronal cell body / glutamatergic synapse / シナプス / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) Rattus norvegicus (ドブネズミ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Gouaux, E. / Zhao, Y. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2019 タイトル: Architecture and subunit arrangement of native AMPA receptors elucidated by cryo-EM. 著者: Yan Zhao / Shanshuang Chen / Adam C Swensen / Wei-Jun Qian / Eric Gouaux / 要旨: Glutamate-gated AMPA receptors mediate the fast component of excitatory signal transduction at chemical synapses throughout all regions of the mammalian brain. AMPA receptors are tetrameric ...Glutamate-gated AMPA receptors mediate the fast component of excitatory signal transduction at chemical synapses throughout all regions of the mammalian brain. AMPA receptors are tetrameric assemblies composed of four subunits, GluA1-GluA4. Despite decades of study, the subunit composition, subunit arrangement, and molecular structure of native AMPA receptors remain unknown. Here we elucidate the structures of 10 distinct native AMPA receptor complexes by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). We find that receptor subunits are arranged nonstochastically, with the GluA2 subunit preferentially occupying the B and D positions of the tetramer and with triheteromeric assemblies comprising a major population of native AMPA receptors. Cryo-EM maps define the structure for S2-M4 linkers between the ligand-binding and transmembrane domains, suggesting how neurotransmitter binding is coupled to ion channel gating. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6njm.cif.gz | 892.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6njm.ent.gz | 708.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6njm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nj/6njm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nj/6njm | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 9388MC 0426C 0427C 0428C 0429C 0430C 0431C 0432C 9387C 9389C 6njlC 6njnC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Glutamate receptor ... , 2種, 4分子 ACBD
#1: タンパク質 | 分子量: 100556.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P19492 #2: タンパク質 | 分子量: 98783.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P19491 |
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-抗体 , 5種, 10分子 EGIMJNKOLP
#3: 抗体 | 分子量: 13039.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) #5: 抗体 | 分子量: 18570.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) #6: 抗体 | 分子量: 21038.842 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) #7: 抗体 | 分子量: 25111.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) #8: 抗体 | 分子量: 27975.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
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-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 6分子 FH
#11: 化合物 | ChemComp-ZK1 / {[ #4: タンパク質 | 分子量: 35938.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q71RJ2 |
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-糖 , 3種, 10分子
#9: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #10: 多糖 | #12: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: unspecified | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 電子線照射量: 54 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 6.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 99000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |