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万見
- PDB-2w4h: Isometrically contracting insect asynchronous flight muscle quick... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w4h
タイトルIsometrically contracting insect asynchronous flight muscle quick frozen after a quick release step
要素
  • MYOSIN HEAVY CHAIN, SKELETAL MUSCLE, ADULTミオシン
  • MYOSIN LIGHT CHAIN 3, SKELETAL MUSCLE ISOFORM
  • MYOSIN REGULATORY LIGHT CHAIN 2, SKELETAL MUSCLE ISOFORM
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / METHYLATION (メチル化) / ATP-BINDING / ISOMETRIC CONTRACTION / MICROTOMY (ミクロトーム) / FREEZE SUBSTITUTION / MUSCLE PROTEIN (骨格筋) / CALMODULIN-BINDING / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / ACTIN-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


contractile muscle fiber / Striated Muscle Contraction / myosin filament / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / myofibril / skeletal muscle tissue development / muscle contraction / actin filament binding ...contractile muscle fiber / Striated Muscle Contraction / myosin filament / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / myofibril / skeletal muscle tissue development / muscle contraction / actin filament binding / calmodulin binding / calcium ion binding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / EF-hand domain pair / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / EF-hand domain pair / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 3, skeletal muscle isoform / Myosin regulatory light chain 11 / Myosin heavy chain, skeletal muscle, adult
類似検索 - 構成要素
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / 解像度: 35 Å
データ登録者Wu, S. / Liu, J. / Reedy, M.C. / Tregear, R.T. / Winkler, H. / Franzini-Armstrong, C. / Sasaki, H. / Lucaveche, C. / Goldman, Y.E. / Reedy, M.K. / Taylor, K.A.
引用
ジャーナル: PLoS One / 年: 2012
タイトル: Structural changes in isometrically contracting insect flight muscle trapped following a mechanical perturbation.
著者: Shenping Wu / Jun Liu / Mary C Reedy / Robert J Perz-Edwards / Richard T Tregear / Hanspeter Winkler / Clara Franzini-Armstrong / Hiroyuki Sasaki / Carmen Lucaveche / Yale E Goldman / Michael ...著者: Shenping Wu / Jun Liu / Mary C Reedy / Robert J Perz-Edwards / Richard T Tregear / Hanspeter Winkler / Clara Franzini-Armstrong / Hiroyuki Sasaki / Carmen Lucaveche / Yale E Goldman / Michael K Reedy / Kenneth A Taylor /
要旨: The application of rapidly applied length steps to actively contracting muscle is a classic method for synchronizing the response of myosin cross-bridges so that the average response of the ensemble ...The application of rapidly applied length steps to actively contracting muscle is a classic method for synchronizing the response of myosin cross-bridges so that the average response of the ensemble can be measured. Alternatively, electron tomography (ET) is a technique that can report the structure of the individual members of the ensemble. We probed the structure of active myosin motors (cross-bridges) by applying 0.5% changes in length (either a stretch or a release) within 2 ms to isometrically contracting insect flight muscle (IFM) fibers followed after 5-6 ms by rapid freezing against a liquid helium cooled copper mirror. ET of freeze-substituted fibers, embedded and thin-sectioned, provides 3-D cross-bridge images, sorted by multivariate data analysis into ~40 classes, distinct in average structure, population size and lattice distribution. Individual actin subunits are resolved facilitating quasi-atomic modeling of each class average to determine its binding strength (weak or strong) to actin. ~98% of strong-binding acto-myosin attachments present after a length perturbation are confined to "target zones" of only two actin subunits located exactly midway between successive troponin complexes along each long-pitch helical repeat of actin. Significant changes in the types, distribution and structure of actin-myosin attachments occurred in a manner consistent with the mechanical transients. Most dramatic is near disappearance, after either length perturbation, of a class of weak-binding cross-bridges, attached within the target zone, that are highly likely to be precursors of strong-binding cross-bridges. These weak-binding cross-bridges were originally observed in isometrically contracting IFM. Their disappearance following a quick stretch or release can be explained by a recent kinetic model for muscle contraction, as behaviour consistent with their identification as precursors of strong-binding cross-bridges. The results provide a detailed model for contraction in IFM that may be applicable to contraction in other types of muscle.
#1: ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2009
タイトル: Methods for identifying and averaging variable molecular conformations in tomograms of actively contracting insect flight muscle.
著者: Shenping Wu / Jun Liu / Mary C Reedy / Hanspeter Winkler / Michael K Reedy / Kenneth A Taylor /
要旨: During active muscle contraction, tension is generated through many simultaneous, independent interactions between the molecular motor myosin and the actin filaments. The ensemble of myosin motors ...During active muscle contraction, tension is generated through many simultaneous, independent interactions between the molecular motor myosin and the actin filaments. The ensemble of myosin motors displays heterogeneous conformations reflecting different mechanochemical steps of the ATPase pathway. We used electron tomography of actively contracting insect flight muscle fast-frozen, freeze substituted, Araldite embedded, thin-sectioned and stained, to obtain 3D snapshots of the multiplicity of actin-attached myosin structures. We describe procedures for alignment of the repeating lattice of sub-volumes (38.7 nm cross-bridge repeats bounded by troponin) and multivariate data analysis to identify self-similar repeats for computing class averages. Improvements in alignment and classification of repeat sub-volumes reveals (for the first time in active muscle images) the helix of actin subunits in the thin filament and the troponin density with sufficient clarity that a quasiatomic model of the thin filament can be built into the class averages independent of the myosin cross-bridges. We show how quasiatomic model building can identify both strong and weak myosin attachments to actin. We evaluate the accuracy of image classification to enumerate the different types of actin-myosin attachments.
履歴
登録2008年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月18日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22017年4月19日Group: Other
改定 1.32019年10月23日Group: Author supporting evidence / Data collection / Other
カテゴリ: cell / em_image_scans / em_single_particle_entity
Item: _cell.Z_PDB
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1584
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1585
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: MYOSIN REGULATORY LIGHT CHAIN 2, SKELETAL MUSCLE ISOFORM
C: MYOSIN LIGHT CHAIN 3, SKELETAL MUSCLE ISOFORM
M: MYOSIN HEAVY CHAIN, SKELETAL MUSCLE, ADULT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,0333
ポリマ－129,0333
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
モデル数14

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要素

#1: タンパク質 MYOSIN REGULATORY LIGHT CHAIN 2, SKELETAL MUSCLE ISOFORM / FAST SKELETAL MYOSIN LIGHT CHAIN 2 / MYOSIN S1 / MLC-2 / LC2F / G2 / DTNB


分子量: 16958.186 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES, 16-165 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 組織: SKELETAL MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P02609
#2: タンパク質 MYOSIN LIGHT CHAIN 3, SKELETAL MUSCLE ISOFORM / / A2 CATALYTIC / ALKALI MYOSIN LIGHT CHAIN 3 / MLC-3 / MYOSIN LIGHT CHAIN 3F / SKELETAL-MUSCLE MYOSIN ...A2 CATALYTIC / ALKALI MYOSIN LIGHT CHAIN 3 / MLC-3 / MYOSIN LIGHT CHAIN 3F / SKELETAL-MUSCLE MYOSIN L-4 LIGHT CHAIN


分子量: 16177.147 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES, 5-149 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 組織: SKELETAL MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P02605
#3: タンパク質 MYOSIN HEAVY CHAIN, SKELETAL MUSCLE, ADULT / ミオシン / MYOSIN S1


分子量: 95898.125 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES, 5-844 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 組織: SKELETAL MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P13538
配列の詳細94 IDENTITY TO P13538 96 IDENTITY TO P02609 97 IDENTITY TO P02605

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: ISOMETRICALLY CONTRACTING ASYNCHRONOUS INSECT FLIGHT MUSCLE FROM THE LARGE WATERBUG LETHOCERUS INDICUS
タイプ: COMPLEX
詳細: TOMOGRAPHIC TILT SERIES COLLECT AROUND TWO MUTUALLY ORTHOGONAL TILT AXES USING THE SAXTON SCHEME FOR DETERMINING THE TILT ANGLES. THE TWO TILT SERIES WERE MERGED USING MARKER FREE ALIGNMENT ...詳細: TOMOGRAPHIC TILT SERIES COLLECT AROUND TWO MUTUALLY ORTHOGONAL TILT AXES USING THE SAXTON SCHEME FOR DETERMINING THE TILT ANGLES. THE TWO TILT SERIES WERE MERGED USING MARKER FREE ALIGNMENT AND THE TWO INDEPENDENT TILT SERIES COMBINED USING IMOD.
緩衝液名称: 20 MM MOPS BUFFER, 5 MM NAN3, AND MGCL2, ATP, CACL2, AND EGTA IN VARYING MILLIMOLAR MILLIMOLAR CONCENTRATIONS
詳細: 20 MM MOPS BUFFER, 5 MM NAN3, AND MGCL2, ATP, CACL2, AND EGTA IN VARYING MILLIMOLAR MILLIMOLAR CONCENTRATIONS
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO
試料支持詳細: CARBON

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 詳細: NONE
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm
試料ホルダ傾斜角・最大: 72 ° / 傾斜角・最小: -72 °
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F224 (2k x 2k)
放射波長相対比: 1

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解析

3次元再構成詳細: NOTE THAT OUR LOWEST RESOLUTION DATA IS AT INVERSE 1 MICRON. NUMBER OF FOURIER COEFFICIENTS IS ALMOST A HALF MILLION. THESE COORDINATES WERE FITTED TO AVERAGED SUBVOLUMES OBTAINED FROM A DUAL ...詳細: NOTE THAT OUR LOWEST RESOLUTION DATA IS AT INVERSE 1 MICRON. NUMBER OF FOURIER COEFFICIENTS IS ALMOST A HALF MILLION. THESE COORDINATES WERE FITTED TO AVERAGED SUBVOLUMES OBTAINED FROM A DUAL AXIS TOMOGRAM. THE FITTING WAS DONE MANUALLY USING THE CRYSTALLOGRAPHIC MODEL FITTING PROGRAM O. THERE ARE 14 MODELS.
対称性のタイプ: HELICAL
精密化最高解像度: 35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8758 0 0 0 8758

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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