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万見
- EMDB-11924: Cytochrome c oxidase structure in F-state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11924
タイトルCytochrome c oxidase structure in F-state
マップデータdensity modified map
試料
  • 複合体: Cytochrome c oxidase with four subunits reconstituted in lipid nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: x 4種
  • リガンド: x 9種
機能・相同性
機能・相同性情報


respiratory chain complex IV / aerobic electron transport chain / シトクロムcオキシダーゼ / 酸化的リン酸化 / electron transport coupled proton transport / cytochrome-c oxidase activity / respirasome / copper ion binding / heme binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c oxidase, subunit IV, bacterial aa3 type / Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit I bacterial type / Cytochrome c oxidase subunit III domain / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like ...Cytochrome c oxidase, subunit IV, bacterial aa3 type / Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Bacterial aa3 type cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit I bacterial type / Cytochrome c oxidase subunit III domain / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like / Cytochrome c oxidase, subunit III, 4-helical bundle / Cytochrome c oxidase subunit III / Heme-copper oxidase subunit III family profile. / Cytochrome c oxidase subunit III-like superfamily / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 2 / Cytochrome c oxidase subunit 4 / Cytochrome c oxidase subunit 1-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Kolbe F / Safarian S / Michel H
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structures of intermediates suggest an alternative catalytic reaction cycle for cytochrome c oxidase.
著者: F Kolbe / S Safarian / Ż Piórek / S Welsch / H Müller / H Michel /
要旨: Cytochrome c oxidases are among the most important and fundamental enzymes of life. Integrated into membranes they use four electrons from cytochrome c molecules to reduce molecular oxygen (dioxygen) ...Cytochrome c oxidases are among the most important and fundamental enzymes of life. Integrated into membranes they use four electrons from cytochrome c molecules to reduce molecular oxygen (dioxygen) to water. Their catalytic cycle has been considered to start with the oxidized form. Subsequent electron transfers lead to the E-state, the R-state (which binds oxygen), the P-state (with an already split dioxygen bond), the F-state and the O-state again. Here, we determined structures of up to 1.9 Å resolution of these intermediates by single particle cryo-EM. Our results suggest that in the O-state the active site contains a peroxide dianion and in the P-state possibly an intact dioxygen molecule, the F-state may contain a superoxide anion. Thus, the enzyme's catalytic cycle may have to be turned by 180 degrees.
履歴
登録2020年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月1日-
マップ公開2021年12月1日-
更新2021年12月1日-
現状2021年12月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.26
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.26
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7au3
  • 表面レベル: 1.26
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11924.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11924.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈density modified map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.833 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.26 / ムービー #1: 1.26
最小 - 最大-17.401993 - 25.567404
平均 (標準偏差)1.0882702e-11 (±0.4057477)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin676357
サイズ147123167
Spacing123147167
セルA: 102.459 Å / B: 122.451004 Å / C: 139.11101 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8330.8330.833
M x/y/z123147167
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z102.459122.451139.111
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS636757
NC/NR/NS123147167
D min/max/mean-17.40225.5670.000

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添付データ

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追加マップ: relion postprocess map

ファイルemd_11924_additional_1.map
注釈relion postprocess map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: relion half map 2

ファイルemd_11924_half_map_1.map
注釈relion half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: relion half map 2

ファイルemd_11924_half_map_2.map
注釈relion half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cytochrome c oxidase with four subunits reconstituted in lipid na...

全体名称: Cytochrome c oxidase with four subunits reconstituted in lipid nanodisc
要素
  • 複合体: Cytochrome c oxidase with four subunits reconstituted in lipid nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit 1-betaシトクロムcオキシダーゼ
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit 3シトクロムcオキシダーゼ
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase subunit 4シトクロムcオキシダーゼ
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: HEME-A
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム
  • リガンド: OXYGEN ATOM酸素
  • リガンド: SUPEROXO ION
  • リガンド: DINUCLEAR COPPER ION
  • リガンド: (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE
  • リガンド: water水

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超分子 #1: Cytochrome c oxidase with four subunits reconstituted in lipid na...

超分子名称: Cytochrome c oxidase with four subunits reconstituted in lipid nanodisc
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Paracoccus denitrificans (バクテリア)
分子量理論値: 127 KDa

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分子 #1: Cytochrome c oxidase subunit 1-beta

分子名称: Cytochrome c oxidase subunit 1-beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: シトクロムcオキシダーゼ
由来(天然)生物種: Paracoccus denitrificans (バクテリア)
分子量理論値: 62.486645 KDa
配列文字列: MADAAVHGHG DHHDTRGFFT RWFMSTNHKD IGILYLFTAG IVGLISVCFT VYMRMELQHP GVQYMCLEGA RLIADASAEC TPNGHLWNV MITYHGVLMM FFVVIPALFG GFGNYFMPLH IGAPDMAFPR LNNLSYWMYV CGVALGVASL LAPGGNDQMG S GVGWVLYP ...文字列:
MADAAVHGHG DHHDTRGFFT RWFMSTNHKD IGILYLFTAG IVGLISVCFT VYMRMELQHP GVQYMCLEGA RLIADASAEC TPNGHLWNV MITYHGVLMM FFVVIPALFG GFGNYFMPLH IGAPDMAFPR LNNLSYWMYV CGVALGVASL LAPGGNDQMG S GVGWVLYP PLSTTEAGYS MDLAIFAVHV SGASSILGAI NIITTFLNMR APGMTLFKVP LFAWSVFITA WLILLSLPVL AG AITMLLM DRNFGTQFFD PAGGGDPVLY QHILWFFGHP EVYIIILPGF GIISHVISTF AKKPIFGYLP MVLAMAAIGI LGF VVWAHH MYTAGMSLTQ QAYFMLATMT IAVPTGIKVF SWIATMWGGS IEFKTPMLWA FGFLFLFTVG GVTGVVLSQA PLDR VYHDT YYVVAHFHYV MSLGAVFGIF AGVYYWIGKM SGRQYPEWAG QLHFWMMFIG SNLIFFPQHF LGRQGMPRRY IDYPV EFAY WNNISSIGAY ISFASFLFFI GIVFYTLFAG KRVNVPNYWN EHADTLEWTL PSPPPEHTFE TLPKREDWDR AHAH

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分子 #2: Cytochrome c oxidase subunit 2

分子名称: Cytochrome c oxidase subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: シトクロムcオキシダーゼ
由来(天然)生物種: Paracoccus denitrificans (バクテリア)
分子量理論値: 32.563643 KDa
配列文字列: MMAIATKRRG VAAVMSLGVA TMTAVPALAQ DVLGDLPVIG KPVNGGMNFQ PASSPLAHDQ QWLDHFVLYI ITAVTIFVCL LLLICIVRF NRRANPVPAR FTHNTPIEVI WTLVPVLILV AIGAFSLPIL FRSQEMPNDP DLVIKAIGHQ WYWSYEYPND G VAFDALML ...文字列:
MMAIATKRRG VAAVMSLGVA TMTAVPALAQ DVLGDLPVIG KPVNGGMNFQ PASSPLAHDQ QWLDHFVLYI ITAVTIFVCL LLLICIVRF NRRANPVPAR FTHNTPIEVI WTLVPVLILV AIGAFSLPIL FRSQEMPNDP DLVIKAIGHQ WYWSYEYPND G VAFDALML EKEALADAGY SEDEYLLATD NPVVVPVGKK VLVQVTATDV IHAWTIPAFA VKQDAVPGRI AQLWFSVDQE GV YFGQCSE LCGINHAYMP IVVKAVSQEK YEAWLAGAKE EFAADASDYL PASPVKLASA E

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分子 #3: Cytochrome c oxidase subunit 3

分子名称: Cytochrome c oxidase subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: シトクロムcオキシダーゼ
由来(天然)生物種: Paracoccus denitrificans (バクテリア)
分子量理論値: 30.808174 KDa
配列文字列: MAHVKNHDYQ ILPPSIWPFF GAIGAFVMLT GAVAWMKGIT FFGLPVEGPW MFLIGLVGVL YVMFGWWADV VNEGETGEHT PVVRIGLQY GFILFIMSEV MFFVAWFWAF IKNALYPMGP DSPIKDGVWP PEGIVTFDPW HLPLINTLIL LLSGVAVTWA H HAFVLEGD ...文字列:
MAHVKNHDYQ ILPPSIWPFF GAIGAFVMLT GAVAWMKGIT FFGLPVEGPW MFLIGLVGVL YVMFGWWADV VNEGETGEHT PVVRIGLQY GFILFIMSEV MFFVAWFWAF IKNALYPMGP DSPIKDGVWP PEGIVTFDPW HLPLINTLIL LLSGVAVTWA H HAFVLEGD RKTTINGLIV AVILGVCFTG LQAYEYSHAA FGLADTVYAG AFYMATGFHG AHVIIGTIFL FVCLIRLLKG QM TQKQHVG FEAAAWYWHF VDVVWLFLFV VIYIWGR

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分子 #4: Cytochrome c oxidase subunit 4

分子名称: Cytochrome c oxidase subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: シトクロムcオキシダーゼ
由来(天然)生物種: Paracoccus denitrificans (バクテリア)
分子量理論値: 5.509322 KDa
配列文字列:
MASHHEITDH KHGEMDIRHQ QATFAGFIKG ATWVSILSIA VLVFLALANS

+
分子 #5: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

+
分子 #6: HEME-A

分子名称: HEME-A / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: HEA
分子量理論値: 852.837 Da
Chemical component information

ChemComp-HEA:
HEME-A / Heme A

+
分子 #7: COPPER (II) ION

分子名称: COPPER (II) ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: CU
分子量理論値: 63.546 Da
Chemical component information

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION / 銅

+
分子 #8: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

+
分子 #9: OXYGEN ATOM

分子名称: OXYGEN ATOM / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: O
分子量理論値: 15.999 Da
Chemical component information

ChemComp-O:
OXYGEN ATOM / 水 / 酸素

+
分子 #10: SUPEROXO ION

分子名称: SUPEROXO ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: 2FK
分子量理論値: 31.999 Da
Chemical component information

ChemComp-2FK:
SUPEROXO ION / 超酸化物

+
分子 #11: DINUCLEAR COPPER ION

分子名称: DINUCLEAR COPPER ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: CUA
分子量理論値: 127.092 Da
Chemical component information

ChemComp-CUA:
DINUCLEAR COPPER ION

+
分子 #12: (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-...

分子名称: (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE
タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 1 / 式: PGV
分子量理論値: 749.007 Da
Chemical component information

ChemComp-PGV:
(1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE / リン脂質*YM / Phosphatidylglycerol

+
分子 #13: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 162 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER / 水

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 構成要素 - 濃度: 50.0 mM / 構成要素 - 式: KPi / 構成要素 - 名称: Potassium Phosphate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 4 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 30.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 373069
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3hb3

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-7au3:
Cytochrome c oxidase structure in F-state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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