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万見
- EMDB-8423: High affinity anchoring of the decoration protein pb10 onto the b... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8423
タイトルHigh affinity anchoring of the decoration protein pb10 onto the bacteriophage T5 capsid
マップデータEmpty expanded capsid of bacteriophage T5 without the decoration protein
試料
  • ウイルス: Enterobacteria phage T5 (ファージ)
生物種Enterobacteria phage T5 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者Conway J / Huet A
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: High affinity anchoring of the decoration protein pb10 onto the bacteriophage T5 capsid.
著者: Emeline Vernhes / Madalena Renouard / Bernard Gilquin / Philippe Cuniasse / Dominique Durand / Patrick England / Sylviane Hoos / Alexis Huet / James F Conway / Anatoly Glukhov / Vladimir ...著者: Emeline Vernhes / Madalena Renouard / Bernard Gilquin / Philippe Cuniasse / Dominique Durand / Patrick England / Sylviane Hoos / Alexis Huet / James F Conway / Anatoly Glukhov / Vladimir Ksenzenko / Eric Jacquet / Naïma Nhiri / Sophie Zinn-Justin / Pascale Boulanger /
要旨: Bacteriophage capsids constitute icosahedral shells of exceptional stability that protect the viral genome. Many capsids display on their surface decoration proteins whose structure and function ...Bacteriophage capsids constitute icosahedral shells of exceptional stability that protect the viral genome. Many capsids display on their surface decoration proteins whose structure and function remain largely unknown. The decoration protein pb10 of phage T5 binds at the centre of the 120 hexamers formed by the major capsid protein. Here we determined the 3D structure of pb10 and investigated its capsid-binding properties using NMR, SAXS, cryoEM and SPR. Pb10 consists of an α-helical capsid-binding domain and an Ig-like domain exposed to the solvent. It binds to the T5 capsid with a remarkably high affinity and its binding kinetics is characterized by a very slow dissociation rate. We propose that the conformational exchange events observed in the capsid-binding domain enable rearrangements upon binding that contribute to the quasi-irreversibility of the pb10-capsid interaction. Moreover we show that pb10 binding is a highly cooperative process, which favours immediate rebinding of newly dissociated pb10 to the 120 hexamers of the capsid protein. In extreme conditions, pb10 protects the phage from releasing its genome. We conclude that pb10 may function to reinforce the capsid thus favouring phage survival in harsh environments.
履歴
登録2016年10月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年11月16日-
マップ公開2017年2月22日-
更新2018年7月18日-
現状2018年7月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8423.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8423.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 474 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Empty expanded capsid of bacteriophage T5 without the decoration protein
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.14 Å/pix.
x 499 pix.
= 1067.86 Å		2.14 Å/pix.
x 499 pix.
= 1067.86 Å		2.14 Å/pix.
x 499 pix.
= 1067.86 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.14 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6. / ムービー #1: 6
最小 - 最大-6.7652707 - 22.827423
平均 (標準偏差)0.0046043587 (±2.3287013)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-249-249-249
サイズ499499499
Spacing499499499
セルA=B=C: 1067.8601 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.142.142.14
M x/y/z499499499
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1067.8601067.8601067.860
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-152-37
NX/NY/NZ998271
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-249-249-249
NC/NR/NS499499499
D min/max/mean-6.76522.8270.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Enterobacteria phage T5

全体名称: Enterobacteria phage T5 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Enterobacteria phage T5 (ファージ)

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超分子 #1: Enterobacteria phage T5

超分子名称: Enterobacteria phage T5 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: from AMN5 amber mutant strain - mutation in the terminase.
NCBI-ID: 10726 / 生物種: Enterobacteria phage T5 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: E.Coli (その他)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 900.0 Å / T番号(三角分割数): 13

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 構成要素 - 濃度: 10.0 mM / 構成要素 - 名称: tris
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / 実像数: 5171 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 28919
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND3
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Auto3DEM / 使用した粒子像数: 26027
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: Auto3DEM
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: Auto3DEM
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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