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万見
- SASDBV7: Chromo-ATPase-DBD domains of chromo domain-containing protein 1 (... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBV7
試料Chromo-ATPase-DBD domains of chromo domain-containing protein 1 (Chd1: 133-1305)
  • chromodomain helicase DNA binding domain (protein), Chd1-CH, Saccharomyces cerevisiae
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SAGA complex ...nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SAGA complex / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / : / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromatin DNA binding / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain ...Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Homeobox-like domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromo domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structural reorganization of the chromatin remodeling enzyme Chd1 upon engagement with nucleosomes.
著者: Ramasubramanian Sundaramoorthy / Amanda L Hughes / Vijender Singh / Nicola Wiechens / Daniel P Ryan / Hassane El-Mkami / Maxim Petoukhov / Dmitri I Svergun / Barbara Treutlein / Salina Quack ...著者: Ramasubramanian Sundaramoorthy / Amanda L Hughes / Vijender Singh / Nicola Wiechens / Daniel P Ryan / Hassane El-Mkami / Maxim Petoukhov / Dmitri I Svergun / Barbara Treutlein / Salina Quack / Monika Fischer / Jens Michaelis / Bettina Böttcher / David G Norman / Tom Owen-Hughes /
要旨: The yeast Chd1 protein acts to position nucleosomes across genomes. Here, we model the structure of the Chd1 protein in solution and when bound to nucleosomes. In the apo state, the DNA-binding ...The yeast Chd1 protein acts to position nucleosomes across genomes. Here, we model the structure of the Chd1 protein in solution and when bound to nucleosomes. In the apo state, the DNA-binding domain contacts the edge of the nucleosome while in the presence of the non-hydrolyzable ATP analog, ADP-beryllium fluoride, we observe additional interactions between the ATPase domain and the adjacent DNA gyre 1.5 helical turns from the dyad axis of symmetry. Binding in this conformation involves unravelling the outer turn of nucleosomal DNA and requires substantial reorientation of the DNA-binding domain with respect to the ATPase domains. The orientation of the DNA-binding domain is mediated by sequences in the N-terminus and mutations to this part of the protein have positive and negative effects on Chd1 activity. These observations indicate that the unfavorable alignment of C-terminal DNA-binding region in solution contributes to an auto-inhibited state.
登録者
  • Ramasubramanian Sundaramoorthy (University of Dundee, Dundee, UK)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #918
タイプ: dummy / ソフトウェア: GASBOR (2.3i) / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: C1 / カイ2乗値: 2.21
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試料

試料名称: Chromo-ATPase-DBD domains of chromo domain-containing protein 1 (Chd1: 133-1305)
試料濃度: 0.20-3.50
バッファ名称: 50mM Hepes 150mM NaCl / pH: 7.5
要素 #518名称: Chd1-CH / タイプ: protein / 記述: chromodomain helicase DNA binding domain / 分子量: 134.574 / 分子数: 1 / 由来: Saccharomyces cerevisiae / 参照: UniProt: P32657
配列: KTVNYNIDYS DDDLLESEDD YGSEEALSEE NVHEASANPQ PEDFHGIDIV INHRLKTSLE EGKVLEKTVP DLNNCKENYE FLIKWTDESH LHNTWETYES IGQVRGLKRL DNYCKQFIIE DQQVRLDPYV TAEDIEIMDM ERERRLDEFE EFHVPERIID SQRASLEDGT ...配列:
KTVNYNIDYS DDDLLESEDD YGSEEALSEE NVHEASANPQ PEDFHGIDIV INHRLKTSLE EGKVLEKTVP DLNNCKENYE FLIKWTDESH LHNTWETYES IGQVRGLKRL DNYCKQFIIE DQQVRLDPYV TAEDIEIMDM ERERRLDEFE EFHVPERIID SQRASLEDGT SQLQYLVKWR RLNYDEATWE NATDIVKLAP EQVKHFQNRE NSKILPQYSS NYTSQRPRFE KLSVQPPFIK GGELRDFQLT GINWMAFLWS KGDNGILADE MGLGKTVQTV AFISWLIFAR RQNGPHIIVV PLSTMPAWLD TFEKWAPDLN CICYMGNQKS RDTIREYEFY TNPRAKGKKT MKFNVLLTTY EYILKDRAEL GSIKWQFMAV DEAHRLKNAE SSLYESLNSF KVANRMLITG TPLQNNIKEL AALVNFLMPG RFTIDQEIDF ENQDEEQEEY IHDLHRRIQP FILRRLKKDV EKSLPSKTER ILRVELSDVQ TEYYKNILTK NYSALTAGAK GGHFSLLNIM NELKKASNHP YLFDNAEERV LQKFGDGKMT RENVLRGLIM SSGKMVLLDQ LLTRLKKDGH RVLIFSQMVR MLDILGDYLS IKGINFQRLD GTVPSAQRRI SIDHFNSPDS NDFVFLLSTR AGGLGINLMT ADTVVIFDSD WNPQADLQAM ARAHRIGQKN HVMVYRLVSK DTVEEEVLER ARKKMILEYA IISLGVTDGN KYTKKNEPNA GELSAILKFG AGNMFTATDN QKKLEDLNLD DVLNHAEDHV TTPDLGESHL GGEEFLKQFE VTDYKADIDW DDIIPEEELK KLQDEEQKRK DEEYVKEQLE MMNRRDNALK KIKNSVNGDG TAANSDSDDD STSRSSRRRA RANDMDSIGE SEVRALYKAI LKFGNLKEIL DELIADGTLP VKSFEKYGET YDEMMEAAKD CVHEEEKNRK EILEKLEKHA TAYRAKLKSG EIKAENQPKD NPLTRLSLKK REKKAVLFNF KGVKSLNAES LLSRVEDLKY LKNLINSNYK DDPLKFSLGN NTPKPVQNWS SNWTKEEDEK LLIGVFKYGY GSWTQIRDDP FLGITDKIFL NEVHNPVAKK SASSSDTTPT PSKKGKGITG SSKKVPGAIH LGRRVDYLLS FLRGGLNTKS PSADIGSKKL PTGPSKKRQR KPANHSKSMT PEI

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.154 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 5 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Chromodomain-ATPase-DBD domains of S. cerevisiae C
測定日: 2008年11月30日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 120 sec. / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1375 4.945
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 707 /
MinMax
Q0.1697 1.796
P(R) point1 707
R0 15.45
結果
カーブのタイプ: extrapolated
コメント: The chromo-helicase-DNA binding domains of Saccharomyces cerevisiae Chd1.
実験値Porod
分子量138 kDa140 kDa
体積-280 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.915 0.003 0.92 0.0044
慣性半径, Rg 4.2 nm0.02 4.18 nm0.02

MinMax
D-15.4
Guinier point15 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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