[日本語] English
- SASDAS6: Plectin, fragment of the plakin domain encompassing the spectrin ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAS6
試料Plectin, fragment of the plakin domain encompassing the spectrin repeats SR3-SR4-SR5 and the SH3
  • Plectin (protein), Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : ...protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : / regulation of vascular permeability / intermediate filament cytoskeleton organization / dystroglycan binding / cellular response to hydrostatic pressure / fibroblast migration / costamere / T cell chemotaxis / cellular response to fluid shear stress / peripheral nervous system myelin maintenance / cardiac muscle cell development / adherens junction organization / myoblast differentiation / intermediate filament cytoskeleton / response to food / structural constituent of muscle / ankyrin binding / intermediate filament / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / sarcomere organization / nucleus organization / keratinocyte development / transmission of nerve impulse / brush border / sarcoplasm / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / establishment of skin barrier / skeletal muscle fiber development / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / wound healing / cell morphogenesis / protein localization / multicellular organism growth / structural constituent of cytoskeleton / sarcolemma / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / : / actin filament binding / myelin sheath / gene expression / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / axon / focal adhesion / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain ...: / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Plectin repeat / Plakin / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: J Biol Chem / : 2011
タイトル: The structure of the plakin domain of plectin reveals a non-canonical SH3 domain interacting with its fourth spectrin repeat.
著者: Esther Ortega / Rubén M Buey / Arnoud Sonnenberg / José M de Pereda /
要旨: Plectin belongs to the plakin family of cytoskeletal crosslinkers, which is part of the spectrin superfamily. Plakins contain an N-terminal conserved region, the plakin domain, which is formed by an ...Plectin belongs to the plakin family of cytoskeletal crosslinkers, which is part of the spectrin superfamily. Plakins contain an N-terminal conserved region, the plakin domain, which is formed by an array of spectrin repeats (SR) and a Src-homology 3 (SH3), and harbors binding sites for junctional proteins. We have combined x-ray crystallography and small angle x-ray scattering (SAXS) to elucidate the structure of the central region of the plakin domain of plectin, which corresponds to the SR3, SR4, SR5, and SH3 domains. The crystal structures of the SR3-SR4 and SR4-SR5-SH3 fragments were determined to 2.2 and 2.95 Å resolution, respectively. The SH3 of plectin presents major alterations as compared with canonical Pro-rich binding SH3 domains, suggesting that plectin does not recognize Pro-rich motifs. In addition, the SH3 binding site is partially occluded by an intramolecular contact with the SR4. Residues of this pseudo-binding site and the SR4/SH3 interface are conserved within the plakin family, suggesting that the structure of this part of the plectin molecule is similar to that of other plakins. We have created a model for the SR3-SR4-SR5-SH3 region, which agrees well with SAXS data in solution. The three SRs form a semi-flexible rod that is not altered by the presence of the SH3 domain, and it is similar to those found in spectrins. The flexibility of the plakin domain, in analogy with spectrins, might contribute to the role of plakins in maintaining the stability of tissues subject to mechanical stress.
登録者
  • Jose M de Pereda (USAL, La Universidad de Salamanca, Salamanca, Spain)

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
モデル

モデル #218
タイプ: dummy / ソフトウェア: DAMMIF / ダミー原子の半径: 3.00 A / カイ2乗値: 1.48328041
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

-
試料

試料名称: Plectin, fragment of the plakin domain encompassing the spectrin repeats SR3-SR4-SR5 and the SH3
試料濃度: 1.20-9.60
バッファ名称: Sodium Phosphate / 濃度: 20.00 mM / pH: 7.5 / 組成: 150 mM NaCl, 5% glycerol, 2.5 mM DTT
要素 #132タイプ: protein / 記述: Plectin / 分子量: 42.896 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q15149
配列: ELEDSTLRYL QDLLAWVEEN QHRVDGAEWG VDLPSVEAQL GSHRGLHQSI EEFRAKIERA RSDEGQLSPA TRGAYRDCLG RLDLQYAKLL NSSKARLRSL ESLHSFVAAA TKELMWLNEK EEEEVGFDWS DRNTNMTAKK ESYSALMREL ELKEKKIKEL QNAGDRLLRE ...配列:
ELEDSTLRYL QDLLAWVEEN QHRVDGAEWG VDLPSVEAQL GSHRGLHQSI EEFRAKIERA RSDEGQLSPA TRGAYRDCLG RLDLQYAKLL NSSKARLRSL ESLHSFVAAA TKELMWLNEK EEEEVGFDWS DRNTNMTAKK ESYSALMREL ELKEKKIKEL QNAGDRLLRE DHPARPTVES FQAALQTQWS WMLQLCCCIE AHLKENAAYF QFFSDVREAE GQLQKLQEAL RRKYSCDRSA TVTRLEDLLQ DAQDEKEQLN EYKGHLSGLA KRAKAVVQLK PRHPAHPMRG RLPLLAVCDY KQVEVTVHKG DECQLVGPAQ PSHWKVLSSS GSEAAVPSVC FLVPPPNQEA QEAVTRLEAQ HQALVTLWHQ LHVDMK

-
実験情報

ビーム設備名称: Swiss Light Source cSAXS / 地域: Villigen / : Switzerland / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.15 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Plectin / 測定日: 2009年7月24日 / セル温度: 10 °C / 照射時間: 0.5 sec. / フレーム数: 60 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1709 3.5044
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 280 /
MinMax
Q0.2136 3.011
P(R) point8 287
R0 14.5
結果
D max: 14.5 / カーブのタイプ: extrapolated
コメント: Use of SAXS to analyze the structure of central region of the plakin domain of plectin.
実験値Porod
分子量37.7 kDa33 kDa
体積-57 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I022.4 23.7
慣性半径, Rg 4.2 nm4.4 nm

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る