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万見
- SASDD95: Neurexin 1a L5L6 (L5L6) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDD95
試料Neurexin 1a L5L6
  • Neurexin 1a L5L6 (protein), L5L6
機能・相同性
機能・相同性情報


neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic membrane assembly / vocal learning / neuroligin family protein binding / positive regulation of synapse maturation / neuron cell-cell adhesion / vocalization behavior / acetylcholine receptor binding ...neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic membrane assembly / vocal learning / neuroligin family protein binding / positive regulation of synapse maturation / neuron cell-cell adhesion / vocalization behavior / acetylcholine receptor binding / neurotransmitter secretion / positive regulation of synapse assembly / Neurexins and neuroligins / adult behavior / Non-integrin membrane-ECM interactions / neuromuscular process controlling balance / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / axon guidance / cell projection / learning / calcium channel regulator activity / signaling receptor activity / presynaptic membrane / vesicle / nuclear membrane / chemical synaptic transmission / neuronal cell body / calcium ion binding / nucleolus / cell surface / endoplasmic reticulum / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / EGF-like domain ...Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
引用日付: 2018 Sep
タイトル: Structural Plasticity of Neurexin 1α: Implications for its Role as Synaptic Organizer
著者: Liu J / Misra A / Reddy S / White M / Ren G
登録者
  • Mark White (University of Texas Medical Branch, Texas, USA)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1888
タイプ: mix / ソフトウェア: (05) / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: P1 / カイ2乗値: 1.30 / P-value: 0.000154
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Neurexin 1a L5L6 / 試料濃度: 2.00-4.00
バッファ名称: 20 mM HEPES pH 8, 150 mM NaCl, 0.5mM CaCl2 / pH: 8 / コメント: N1a Buffer
要素 #1014名称: L5L6 / タイプ: protein / 記述: Neurexin 1a L5L6 / 分子量: 44.499 / 分子数: 1 / 参照: UniProt: Q9ULB1
配列: ADPVTFKTKS SYVALATLQA YTSMHLFFQF KTTSLDGLIL YNSGDGNDFI VVELVKGYLH YVFDLGNGAN LIKGSSNKPL NDNQWHNVMI SRDTSNLHTV KIDTKITTQI TAGARNLDLK SDLYIGGVAK ETYKSLPKLV HAKEGFQGCL ASVDLNGRLP DLISDALFCN ...配列:
ADPVTFKTKS SYVALATLQA YTSMHLFFQF KTTSLDGLIL YNSGDGNDFI VVELVKGYLH YVFDLGNGAN LIKGSSNKPL NDNQWHNVMI SRDTSNLHTV KIDTKITTQI TAGARNLDLK SDLYIGGVAK ETYKSLPKLV HAKEGFQGCL ASVDLNGRLP DLISDALFCN GQIERGCEGP STTCQEDSCS NQGVCLQQWD GFSCDCSMTS FSGPLCNDPG TTYIFSKGGG QITYKWPPND RPSTRADRLA IGFSTVQKEA VLVRVDSSSG LGDYLELHIH QGKIGVKFNV GTDDIAIEES NAIINDGKYH VVRFTRSGGN ATLQVDSWPV IERYPAGRQL TIFNSQATII IGGKEQGQPF QGQLSGLYYN GLKVLNMAAE NDANIAIVGN VRLVGEVPSA STSHHHHHH

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実験情報

ビーム設備名称: Sealy Center For Structural Biology, UTMB-G Rigaku BioSAXS-1000
地域: Galveston, TX / 国: USA / 線源: X-ray in house / 波長: 0.15418 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 0.4838 mm
検出器名称: Rigaku BioSAXS-1000 / タイプ: Kratky-2D / Pixsize x: 0.001 mm
スキャン
タイトル: Neurexin 1a L5L6 / 測定日: 2016年9月6日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 10 sec. / フレーム数: 3 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0165 0.6854
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 444 /
MinMax
Q0.0194 0.651164
P(R) point1 444
R0 100
結果
カーブのタイプ: merged
実験値StandardStandard errorPorod
分子量39.8 kDa39.6 kDa0.1 43 kDa
体積---69 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I039110 89 39647.6 48.5
慣性半径, Rg 3 nm0.01 3.02 nm0.01

MinMaxError
D-10 0.5
Guinier point1 17 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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