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万見
- SASDC45: Alpha domain of autotransporter protein UpaB from UPEC -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDC45
試料Alpha domain of autotransporter protein UpaB from UPEC
  • Alpha domain of autotransporter protein UpaB (protein), Alpha-UpaB, E. Coli CFT073
機能・相同性
機能・相同性情報


Pertactin virulence factor family / : / Autotransporter beta-domain / Outer membrane autotransporter barrel / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain profile. / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain superfamily / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
Autotransporter domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種E. Coli CFT073
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Unique structural features of a bacterial autotransporter adhesin suggest mechanisms for interaction with host macromolecules.
著者: Jason J Paxman / Alvin W Lo / Matthew J Sullivan / Santosh Panjikar / Michael Kuiper / Andrew E Whitten / Geqing Wang / Chi-Hao Luan / Danilo G Moriel / Lendl Tan / Kate M Peters / Minh-Duy ...著者: Jason J Paxman / Alvin W Lo / Matthew J Sullivan / Santosh Panjikar / Michael Kuiper / Andrew E Whitten / Geqing Wang / Chi-Hao Luan / Danilo G Moriel / Lendl Tan / Kate M Peters / Minh-Duy Phan / Christine L Gee / Glen C Ulett / Mark A Schembri / Begoña Heras /
要旨: Autotransporters are the largest family of outer membrane and secreted proteins in Gram-negative bacteria. Most autotransporters are localised to the bacterial surface where they promote colonisation ...Autotransporters are the largest family of outer membrane and secreted proteins in Gram-negative bacteria. Most autotransporters are localised to the bacterial surface where they promote colonisation of host epithelial surfaces. Here we present the crystal structure of UpaB, an autotransporter that is known to contribute to uropathogenic E. coli (UPEC) colonisation of the urinary tract. We provide evidence that UpaB can interact with glycosaminoglycans and host fibronectin. Unique modifications to its core β-helical structure create a groove on one side of the protein for interaction with glycosaminoglycans, while the opposite face can bind fibronectin. Our findings reveal far greater diversity in the autotransporter β-helix than previously thought, and suggest that this domain can interact with host macromolecules. The relevance of these interactions during infection remains unclear.
登録者
  • Andrew Whitten (ANSTO, Australian Nuclear Science and Technology Organisation, Kirrawee DC, NSW 2232, Australia)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1327
タイプ: dummy / ソフトウェア: (2.8.0) / ダミー原子の半径: 2.50 A / 対称性: P1 / カイ2乗値: 1.468 / P-value: 0.021000
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #1328
タイプ: mix / ソフトウェア: (1.1) / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: P1
コメント: Coral was used to model residues from the N-terminus and C-terminus missing from the PDB model
カイ2乗値: 1.77
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試料

試料名称: Alpha domain of autotransporter protein UpaB from UPEC
試料濃度: 0.10-2.70
バッファ名称: 25 mM HEPES 150 mM NaCl / pH: 7
要素 #708名称: Alpha-UpaB / タイプ: protein / 記述: Alpha domain of autotransporter protein UpaB / 分子量: 47.673 / 分子数: 1 / 由来: E. Coli CFT073 / 参照: UniProt: A0A0H2V5A3
配列: SNATDSTVST DPVTLNTEKT TLDQDVVING DNKITAVTIE TSDSDKDLNV TFGGHDITAA STVNQDFVEG VKVSGNKNVV INATDSTITA QGEGTYVRTA MVIDSTGDVV VNGGNFVAKN EKGSATGISL EATTGNNLTL NGTTINAQGN KSYSNGSTAI FAQKGNLLQG ...配列:
SNATDSTVST DPVTLNTEKT TLDQDVVING DNKITAVTIE TSDSDKDLNV TFGGHDITAA STVNQDFVEG VKVSGNKNVV INATDSTITA QGEGTYVRTA MVIDSTGDVV VNGGNFVAKN EKGSATGISL EATTGNNLTL NGTTINAQGN KSYSNGSTAI FAQKGNLLQG FDGDATDNIT LADSNIINGG IETIVTAGNK TGIHTVNLNI KDGSVIGAAN NKQTIYASAS AQGAGSATQN LNLSVADSTI YSDVLALSES ENSASTTTNV NMNVARSYWE GNAYTFNSGD KAGSDLDINL SDSSVWKGKV SGAGDASVSL QNGSVWNVTG SSTVDALAVK DSTVNITKAT VNTGTFASQN GTLIVDASSE NTLDISGKAS GDLRVYSAGS LDLINEQTAF ISTGKDSTLK ATGTTEGGLY QYDLTQGADG NFYFVKNTHK ASNASSVIQA MAAAPANVAN LQADTL

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実験情報

ビーム設備名称: Australian Synchrotron SAXS/WAXS / 地域: Melbourne / 国: Australia / 形状: Point / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1033 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1.428 mm
検出器名称: Pilatus 1M / タイプ: Dectris / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Alpha domain of autotransporter protein UpaB from UPEC
測定日: 2015年5月1日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 35 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0114 0.2998
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 396 /
MinMax
Q0.01136 0.2998
P(R) point1 396
R0 105
結果
カーブのタイプ: single_conc
実験値StandardStandard errorPorod
分子量46.7 kDa46.7 kDa2.5 54.1 kDa
体積---66 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.0271 5.0E-5 0.0271 6.0E-5
慣性半径, Rg 2.97 nm0.01 2.93 nm0.01

MinMaxError
D-10.5 0.5
Guinier point1 41 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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