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万見
- PDB-9rmx: CryoEM reconstruction of integrase filament at the lumen of nativ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9rmx
タイトルCryoEM reconstruction of integrase filament at the lumen of native HIV-1 cores (box size 34.2 nm)
要素
  • Gag polyprotein
  • Integrase
キーワードVIRAL PROTEIN / integrase / capsid / HIV-1 / RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase ...viral budding via host ESCRT complex / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell plasma membrane / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / Gag-Pol polyprotein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.63 Å
データ登録者Cherepanov, P. / Singer, M.R. / Hope, J. / Zhang, P.
資金援助 米国, 英国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54AI170791 米国
Wellcome TrustCC2058 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)CC2058 英国
Cancer Research UKCC2058 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2026
タイトル: Integrase anchors viral RNA to the HIV-1 capsid interior.
著者: Matthew R Singer / Zhen Li / Juan S Rey / Joshua Hope / Florian Chenavier / Nicola J Cook / Emma Punch / Jamie Smith / Zhiyu Zhou / Sarah Maslen / Laura Masino / Andrea Nans / Mark Skehel / ...著者: Matthew R Singer / Zhen Li / Juan S Rey / Joshua Hope / Florian Chenavier / Nicola J Cook / Emma Punch / Jamie Smith / Zhiyu Zhou / Sarah Maslen / Laura Masino / Andrea Nans / Mark Skehel / Ian A Taylor / Giulia Zanetti / Peijun Zhang / Juan R Perilla / Alan N Engelman / Peter Cherepanov /
要旨: HIV-1 integrase (IN) promotes encapsulation of viral genomic RNA into mature viral cores, and this function is a target for ongoing antiretroviral drug development efforts. Here we determined the ...HIV-1 integrase (IN) promotes encapsulation of viral genomic RNA into mature viral cores, and this function is a target for ongoing antiretroviral drug development efforts. Here we determined the cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structure of a primate lentiviral IN in a complex with RNA, revealing a linear filament made of IN octamer repeat units, each comprising a pair of asymmetric homotetramers. The assembly is stabilized through IN-RNA interactions involving mainly the IN C-terminal domains and RNA backbone. The spacing and orientation of the IN filament repeat units closely matched those of consecutive capsid (CA) hexamers within the mature CA lattice. Using cryo-EM images of native purified HIV-1 cores, we refined the structure of the IN filament as it propagates along the luminal side of the CA lattice. Each IN tetramer within the filament nestled in a CA hexamer, engaging closely with the major homology regions. Substitutions of residues involved in IN-CA contacts yielded eccentric virions with RNA nucleoids located outside of the cores. Collectively, our results establish the structural basis for the HIV-1 IN-RNA interaction and reveal that IN forms an RNA-binding module on the luminal side of the mature CA lattice.
履歴
登録2025年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年12月10日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年2月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
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改定 1.22026年3月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22026年3月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrase
B: Integrase
C: Integrase
D: Integrase
E: Integrase
F: Integrase
G: Integrase
H: Integrase
I: Integrase
J: Integrase
K: Integrase
L: Integrase
U: Gag polyprotein
V: Gag polyprotein
W: Gag polyprotein
X: Gag polyprotein
Y: Gag polyprotein
Z: Gag polyprotein
a: Gag polyprotein
b: Gag polyprotein
c: Gag polyprotein
d: Gag polyprotein
e: Gag polyprotein
f: Gag polyprotein
g: Gag polyprotein
h: Gag polyprotein
i: Gag polyprotein
j: Gag polyprotein
k: Gag polyprotein
l: Gag polyprotein
m: Gag polyprotein
n: Gag polyprotein
o: Gag polyprotein
p: Gag polyprotein
q: Gag polyprotein
r: Gag polyprotein
s: Gag polyprotein
t: Gag polyprotein
u: Gag polyprotein
v: Gag polyprotein
w: Gag polyprotein
x: Gag polyprotein
y: Gag polyprotein
z: Gag polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,213,15364
ポリマ－1,207,08744
非ポリマー6,06520
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Integrase / IN


分子量: 32242.818 Da / 分子数: 12 / 変異: D64N, D116N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3 / 遺伝子: gag-pol / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P12497, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: タンパク質 ...
Gag polyprotein


分子量: 25630.426 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3 / 遺伝子: gag / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q72497
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE


分子量: 660.035 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human immunodeficiency virus 1 / タイプ: VIRUS
詳細: Virus particles were produced by transfection of HEK293T cells with molecular clone
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293T
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens / 株: NL4-3
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMsodium chlorideNaCl1
225 mMTris hydrochlorideTRIS-HCl1
31 mMinositol hexaphosphateIP61
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
EM embeddingMaterial: vitreous ice
急速凍結装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 49.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
2Gautomatch粒子像選択
3EPU画像取得
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
10cryoSPARC4.6.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.6.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.6.2分類
13cryoSPARC4.6.2３次元再構成
14PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58103 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11K6Y

1k6y

11K6Y1PDBexperimental model
29C9M

9c9m

19C9M2PDBexperimental model
38A1P

8a1p

18A1P3PDBexperimental model
42B4J

2b4j

12B4J4PDBexperimental model
56SKK

6skk

16SKK5PDBexperimental model
精密化最高解像度: 4.63 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00274391
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.481101069
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.96928287
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411205
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00413095

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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