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- PDB-9r8c: CRYSTAL STRUCTURE OF WILD-TYPE PLK1 KINASE DOMAIN IN COMPLEX WITH... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 9r8c
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF WILD-TYPE PLK1 KINASE DOMAIN IN COMPLEX WITH THIAZOLIDINONE INHIBITOR COMPOUND 1 AND A SELECTIVE DARPIN
要素
  • DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN 3H10
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE / DESIGN ANKYRIN REPEAT PROTEIN / DARPIN / SMALL MOLECULE INHIBITOR / DRUG DESIGN / KINASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic nuclear envelope disassembly / Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / Phosphorylation of Emi1 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly ...positive regulation of mitotic nuclear envelope disassembly / Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / Phosphorylation of Emi1 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / female meiosis chromosome segregation / synaptonemal complex / Phosphorylation of the APC/C / anaphase-promoting complex binding / astral microtubule organization / Golgi inheritance / outer kinetochore / mitotic cleavage furrow formation / microtubule bundle formation / mitotic chromosome condensation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / Polo-like kinase mediated events / regulation of mitotic spindle assembly / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / centrosome cycle / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic cell cycle phase transition / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / spindle midzone / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic cell cycle / AURKA Activation by TPX2 / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Condensation of Prophase Chromosomes / mitotic spindle organization / regulation of cytokinesis / establishment of protein localization / centriole / RHO GTPases Activate Formins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / kinetochore / positive regulation of protein localization to nucleus / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle / centriolar satellite / spindle pole / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-strand break repair / mitotic cell cycle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / protein phosphorylation / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R78 / Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.243 Å
データ登録者Hillig, R.C. / Matias, P.M. / Bandeiras, T.M. / Schulze, V.K. / Siemeister, G. / Schmitz, A.A. / Eberspaecher, U. / Bomer, U.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2025
タイトル: Polo-like kinase 1-inhibitor co-complex structures via the surface-entropy reduction approach and a DARPin-assisted approach.
著者: Eberspaecher, U. / Schmitz, A.A. / Siemeister, G. / Bomer, U. / Bandeiras, T.M. / Matias, P.M. / Schulze, V.K. / Hillig, R.C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / : 2008
タイトル: Structure of wild-type Plk-1 kinase domain in complex with a selective DARPin.
著者: Bandeiras, T.M. / Hillig, R.C. / Matias, P.M. / Eberspaecher, U. / Fanghanel, J. / Thomaz, M. / Miranda, S. / Crusius, K. / Putter, V. / Amstutz, P. / Gulotti-Georgieva, M. / Binz, H.K. / ...著者: Bandeiras, T.M. / Hillig, R.C. / Matias, P.M. / Eberspaecher, U. / Fanghanel, J. / Thomaz, M. / Miranda, S. / Crusius, K. / Putter, V. / Amstutz, P. / Gulotti-Georgieva, M. / Binz, H.K. / Holz, C. / Schmitz, A.A. / Lang, C. / Donner, P. / Egner, U. / Carrondo, M.A. / Muller-Tiemann, B. / Eberspaecher, U. / Bomer, U.
履歴
登録2025年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN 3H10
D: DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN 3H10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,02910
ポリマ-107,6184
非ポリマー1,4126
5,927329
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
D: DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN 3H10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6076
ポリマ-53,8092
非ポリマー7984
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19350 Å2
2
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN 3H10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4234
ポリマ-53,8092
非ポリマー6142
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area19400 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)62.605, 135.302, 136.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A
32A
42A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LYSLYSPROPROAA38 - 3228 - 292
211LYSLYSPROPROAA38 - 3228 - 292
322GLUGLULYSLYSB - AB - A42 - 14312 - 113
422GLUGLULYSLYSB - AB - A42 - 14312 - 113

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 35972.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SYNONYM: PLK-1, SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 13, STPK13, POLO-LIKE KINASE 1, HUMAN POLO-LIKE KINASE 1; N-TERMINAL GLY-SER ARE CLONING ARTIFACT FROM THROMBIN CLEAVAGE SITE.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK
発現宿主: Spodoptera frugiperda ascovirus 1a (ウイルス)
参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: タンパク質 DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN 3H10


分子量: 17835.967 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal HIS Affinity Tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-R78 / 4-{[(7R)-8-cyclopentyl-7-ethyl-5-methyl-6-oxo-5,6,7,8-tetrahydropteridin-2-yl]amino}-3-methoxy-N-(1-methylpiperidin-4-yl)benzamide


分子量: 521.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C28H39N7O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.27 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M TRIS-HCL PH 8.0, 8% PEG 5000 MME, 0.01 M EDTA SODIUM SALT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.037 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.037 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→96.16 Å / Num. obs: 233157 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 40.5 Å2 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.24→2.38 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 28100 / Rrim(I) all: 1.118 / % possible all: 90.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
XDSVERSION Jun 30, 2023 BUILT=20230630データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER1.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.243→48.128 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 13.941 / SU ML: 0.166 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.199 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 2826 5.106 %
Rwork0.1882 52521 -
all0.191 --
obs-55347 98.06 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 50.407 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.604 Å20 Å2-0 Å2
2---0.436 Å20 Å2
3----0.168 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.243→48.128 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6620 0 100 329 7049
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0126927
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0166740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3521.8699385
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5051.78715556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.415855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.278550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.776101219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg14.08810310
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21061
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other0.0320.228
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028013
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021515
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.21388
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1910.26223
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.23361
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0740.23569
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2960.210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1850.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2130.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.8762.8253375
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.8762.8253375
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.7967.5894218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.8027.594219
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.0443.3273552
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.0443.3293553
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.4718.7595158
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.478.7615159
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it10.33230.6437633
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other10.33930.47586
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1250.059080
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.0930.054117
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.125320.05008
12AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.125320.05008
23AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.092550.0501
24AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.092550.0501
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.243-2.3010.3681950.3431710.34240720.90.91482.66210.324
2.301-2.3640.3251990.31637740.31640020.9250.93299.27540.286
2.364-2.4320.2711930.26537040.26539020.9580.95899.87190.234
2.432-2.5070.3482140.24335970.24838130.9370.96599.94750.205
2.507-2.5890.31860.2434750.24336630.9410.96599.94540.2
2.589-2.680.2781850.2133620.21435480.9610.97399.97180.169
2.68-2.780.2691750.19232720.19634480.9590.97899.9710.15
2.78-2.8940.2241620.17731640.17933310.9710.98199.84990.142
2.894-3.0220.2211730.1730090.17231910.9690.98399.7180.141
3.022-3.1690.2381530.18428820.18630470.9680.9899.60620.158
3.169-3.3390.2571350.19927600.20229050.9610.97899.65580.179
3.339-3.5410.2491330.19326130.19627680.9740.98399.20520.179
3.541-3.7840.2241390.18624400.18826010.9690.98599.15420.175
3.784-4.0850.2241220.16822670.17124280.9740.98698.39370.158
4.085-4.4710.1571070.13321270.13522720.9850.9998.32750.129
4.471-4.9940.1741010.13819100.13920380.9830.9998.67520.135
4.994-5.7560.238860.17617200.17918360.9690.98598.3660.169
5.756-7.0240.282740.18514550.18915610.9610.98397.950.18
7.024-9.830.184570.15611540.15712390.9780.98697.74010.169
9.83-48.1280.242370.2346650.2347690.9660.9691.28740.266
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7538-0.7255-2.52.1476-0.86124.52940.0379-0.12020.13980.23880.17180.8007-0.4355-0.4395-0.20970.31120.04540.03790.21510.00920.3928-15.612630.763634.0172
21.7844-0.03920.10573.0087-0.23871.9421-0.017-0.02480.1155-0.1620.0122-0.2463-0.04210.11950.00480.2080.05390.01850.0734-0.01050.029110.141531.921729.046
32.40480.889-3.20638.8459-9.303212.0129-0.0206-0.2887-0.03280.58970.09490.1059-0.54120.2008-0.07440.2454-0.0008-0.00980.2256-0.01150.1239-5.690824.954640.4608
43.2638-0.9305-1.34243.62750.3442.2444-0.0045-0.2087-0.23410.09630.0367-0.62820.18330.6671-0.03220.2880.0717-0.01280.3385-0.02850.173231.8914-2.599710.4279
51.83910.30120.08342.2524-0.56222.3391-0.10430.0947-0.0503-0.19180.17230.0112-0.1933-0.0943-0.0680.32040.05940.0530.1046-0.00030.012811.455611.77892.0578
610.411111.93972.634917.49941.77741.2087-0.30330.4439-0.1677-0.60620.49050.07970.17940.0667-0.18720.31640.0279-0.05190.21620.0130.159519.037-5.87279.8789
73.10130.48620.11562.91530.98143.5850.06120.3107-0.1868-0.1678-0.06020.21610.0707-0.3039-0.00090.23270.03090.00220.08420.01010.0751-2.0117-13.995617.5954
81.5646-0.14070.62162.77240.77323.65560.0272-0.1836-0.08420.22250.0398-0.06640.13360.0328-0.06690.24110.05140.0170.10970.03450.01475.90337.243450.2625
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA39 - 131
2X-RAY DIFFRACTION2ALLA132 - 326
3X-RAY DIFFRACTION3ALLA1001

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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