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- PDB-9r1x: PLK1 SURFACE ENTROPY REDUCTION (SER) MUTANT IN COMPLEX WITH INHIB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9r1x
タイトルPLK1 SURFACE ENTROPY REDUCTION (SER) MUTANT IN COMPLEX WITH INHIBITOR BI 2536
要素Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE / SURFACE ENTROPY REDUCTION / SER / SMALL MOLECULE INHIBITOR / DRUG DESIGN / KINASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic nuclear envelope disassembly / Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / Phosphorylation of Emi1 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly ...positive regulation of mitotic nuclear envelope disassembly / Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / Phosphorylation of Emi1 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / female meiosis chromosome segregation / anaphase-promoting complex binding / synaptonemal complex / Phosphorylation of the APC/C / astral microtubule organization / Golgi inheritance / mitotic cleavage furrow formation / outer kinetochore / microtubule bundle formation / mitotic chromosome condensation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / regulation of mitotic spindle assembly / Polo-like kinase mediated events / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / centrosome cycle / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / sister chromatid cohesion / mitotic spindle pole / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle phase transition / spindle midzone / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / AURKA Activation by TPX2 / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic spindle organization / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of cytokinesis / establishment of protein localization / centriole / RHO GTPases Activate Formins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / positive regulation of protein localization to nucleus / kinetochore / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle / centriolar satellite / spindle pole / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-strand break repair / mitotic cell cycle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / protein phosphorylation / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R78 / Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Hillig, R.C. / Schulze, V.K. / Siemeister, G. / Schmitz, A.A. / Eberspaecher, U.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2025
タイトル: Polo-like kinase 1-inhibitor co-complex structures via the surface-entropy reduction approach and a DARPin-assisted approach.
著者: Eberspaecher, U. / Schmitz, A.A. / Siemeister, G. / Bomer, U. / Bandeiras, T.M. / Matias, P.M. / Schulze, V.K. / Hillig, R.C.
履歴
登録2025年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,90112
ポリマ－73,0932
非ポリマー1,80810
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area28530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.515, 104.497, 71.329
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-524-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 36546.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL GLY-SER ARE CLONING ARTIFACT FROM THROMBIN CLEAVAGE SITE. DOUBLE SURFACE ENTROPY REDUCTION (SER) MUTATION K225D/K226A DESIGNED TO INCREASE THE LIKELIHOOD OF CRYSTALLIZATION SUCCESS.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: 化合物 ChemComp-R78 / 4-{[(7R)-8-cyclopentyl-7-ethyl-5-methyl-6-oxo-5,6,7,8-tetrahydropteridin-2-yl]amino}-3-methoxy-N-(1-methylpiperidin-4-yl)benzamide


分子量: 521.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H39N7O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: sodium acetate, ammonium sulphate, MES

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→42.1 Å / Num. obs: 16036 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 33.3 Å2 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.84→2.93 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1488 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 53.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.84→42.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.856 / SU B: 42.54 / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.473 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27746 817 5.1 %RANDOM
Rwork0.21875 ---
obs0.22166 15216 91.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.41 Å20 Å22.29 Å2
2---1.03 Å20 Å2
3----3.82 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.84→42.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4723 0 117 64 4904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0135038
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0154868
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2291.6736832
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0311.60911242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9055608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.520.325277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.63315896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5721548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0390.2636
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021172
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1383.3122363
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1313.3112362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6457.4462958
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.6467.4482959
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2073.6052674
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1983.5922671
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7267.963857
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.5339.5235336
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.52839.5335334
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9324 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.842→2.916 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 28 -
Rwork0.306 580 -
obs--48.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7972-1.6881-0.47296.8831-0.93835.32250.0720.70090.49160.32820.1590.2559-0.9287-0.3353-0.2310.22950.0807-0.05760.18310.13370.332225.38514.859-1.76
22.9712-0.15920.43940.81930.09561.3301-0.02020.229-0.2294-0.08030.01920.12490.26960.01140.0010.0749-0.0109-0.03130.0195-0.01360.423235.626-4.91712.154
33.3194-1.2042-0.54334.1749-0.46424.4010.1522-0.1233-0.10640.6908-0.178-0.59720.29321.03420.02580.21310.0365-0.2010.37660.03960.568115.343-30.5134.641
42.36221.28010.01693.01640.03371.1706-0.05250.10790.30770.0020.00040.2344-0.13720.1220.05210.0305-0.0352-0.05140.04810.03240.5292-3.686-18.82820.782
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A39 - 132
2X-RAY DIFFRACTION2A133 - 334
3X-RAY DIFFRACTION3B39 - 132
4X-RAY DIFFRACTION4B133 - 326

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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