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- PDB-9r1y: PLK1 SURFACE ENTROPY REDUCTION (SER) MUTANT IN COMPLEX WITH INHIB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9r1y
タイトルPLK1 SURFACE ENTROPY REDUCTION (SER) MUTANT IN COMPLEX WITH INHIBITOR GSK461364
要素Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE / SURFACE ENTROPY REDUCTION / SER / SMALL MOLECULE INHIBITOR / DRUG DESIGN / KINASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / homologous chromosome segregation ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / homologous chromosome segregation / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / female meiosis chromosome segregation / nuclear membrane disassembly / synaptonemal complex / Phosphorylation of the APC/C / anaphase-promoting complex binding / Golgi inheritance / outer kinetochore / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / microtubule bundle formation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / regulation of mitotic spindle assembly / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / sister chromatid cohesion / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / regulation of mitotic cell cycle phase transition / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / spindle midzone / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic cytokinesis / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / positive regulation of proteolysis / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / centriole / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Mitotic Prometaphase / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic cell cycle / AURKA Activation by TPX2 / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Condensation of Prophase Chromosomes / mitotic spindle organization / regulation of cytokinesis / establishment of protein localization / RHO GTPases Activate Formins / peptidyl-serine phosphorylation / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / protein destabilization / kinetochore / positive regulation of protein localization to nucleus / G2/M transition of mitotic cell cycle / centriolar satellite / spindle / spindle pole / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / double-strand break repair / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / protein phosphorylation / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.602 Å
データ登録者Hillig, R.C. / Schulze, V.K. / Siemeister, G. / Schmitz, A.A. / Eberspaecher, U.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2025
タイトル: Polo-like kinase 1-inhibitor co-complex structures via the surface-entropy reduction approach and a DARPin-assisted approach.
著者: Eberspaecher, U. / Schmitz, A.A. / Siemeister, G. / Bomer, U. / Bandeiras, T.M. / Matias, P.M. / Schulze, V.K. / Hillig, R.C.
履歴
登録2025年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Serine/threonine-protein kinase PLK1
BBB: Serine/threonine-protein kinase PLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,44418
ポリマ-73,0932
非ポリマー2,35216
1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area28800 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)113.772, 104.174, 71.286
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.309, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11BBB-158-

ARG

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11AAA
21BBB

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Auth seq-ID: 38 - 324 / Label seq-ID: 23 - 309

Dom-IDComponent-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AAAA
22BBBB

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AAABBB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 36546.387 Da / 分子数: 2 / 変異: K225D, K226A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL GLY-SER IS A CLONING ARTIFACT FROM THROMBIN CLEAVAGE SITE. DOUBLE MUTATION K225D,K226A INTRODUCED AS SURFACE ENTROPY REDUCTION MUTATION TO INCREASE THE LIKELIHOOD TO OBTAIN CRYSTALS.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53350, polo kinase

-
非ポリマー , 5種, 72分子

#2: 化合物 ChemComp-A1JCQ / 5-[6-[(4-methylpiperazin-1-yl)methyl]benzimidazol-1-yl]-3-[(1~{R})-1-[2-(trifluoromethyl)phenyl]ethoxy]thiophene-2-carboxamide


分子量: 543.604 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C27H28F3N5O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: sodium acetate, ammonium sulphate, MES

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→42.43 Å / Num. obs: 84640 / % possible obs: 88.9 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 45.3 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.68 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique obs: 2831 / Rsym value: 0.23

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.602→42.428 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 20.196 / SU ML: 0.216 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.304 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2178 1031 5.025 %
Rwork0.185 19487 -
all0.187 --
obs-20518 88.592 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 68.082 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.871 Å20 Å22.433 Å2
2---2.466 Å2-0 Å2
3----0.488 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.602→42.428 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4735 0 147 56 4938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0135074
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0154898
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2561.6756878
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.031.60211313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5135611
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.98120.401274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.35815906
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.4481547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0420.2636
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other0.0320.218
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.026124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021178
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.170.2845
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1590.24306
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1510.22374
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0690.22253
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0990.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1430.217
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1210.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3114.2382372
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.314.2362371
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.769.5352971
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7599.5382972
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9344.7422702
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.9334.7432703
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.82110.4333895
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.8210.4353896
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.0350.6645286
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.02950.6595284
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0640.059262
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AAAX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.06440.05009
12BBBX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.06440.05009
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.602-2.670.241420.233847X-RAY DIFFRACTION51.417
2.67-2.7430.22540.238960X-RAY DIFFRACTION60.6822
2.743-2.8220.273440.2261038X-RAY DIFFRACTION68.4377
2.822-2.9090.304530.2151174X-RAY DIFFRACTION77.6091
2.909-3.0040.252680.2121264X-RAY DIFFRACTION87.287
3.004-3.1090.268850.2121318X-RAY DIFFRACTION95.3773
3.109-3.2270.226640.2071349X-RAY DIFFRACTION99.5772
3.227-3.3580.228850.2081277X-RAY DIFFRACTION100
3.358-3.5070.261610.1981257X-RAY DIFFRACTION100
3.507-3.6780.228540.1831182X-RAY DIFFRACTION99.9192
3.678-3.8760.197610.1651137X-RAY DIFFRACTION99.9166
3.876-4.1110.188640.1611057X-RAY DIFFRACTION100
4.111-4.3930.181480.1461023X-RAY DIFFRACTION99.9067
4.393-4.7440.164430.144948X-RAY DIFFRACTION100
4.744-5.1950.263600.169851X-RAY DIFFRACTION100
5.195-5.8040.236430.2790X-RAY DIFFRACTION99.8801
5.804-6.6950.232320.217697X-RAY DIFFRACTION100
6.695-8.1830.217340.174592X-RAY DIFFRACTION100
8.183-11.50.125250.153462X-RAY DIFFRACTION99.3878
11.5-42.4280.185110.25264X-RAY DIFFRACTION95.8188
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.4839-1.3368-0.5746.0218-1.06374.35620.053310.5602-0.17230.18050.316-1.075-0.6074-0.23370.38610.09670.0010.32420.21680.193526.19714.975-1.526
23.19770.08780.58711.73670.03611.896-0.01310.1947-0.3851-0.1217-0.01310.06290.24160.05880.02610.0608-0.01590.02230.0331-0.03270.138336.2-4.93512.146
36.5090.18030.0585.29770.78444.80780.156-0.4415-0.44430.48290.2341-0.90950.571.5209-0.39010.14170.1-0.12810.6313-0.05250.466615.428-30.37734.553
43.1431.4822-0.55683.2341-0.53191.43420.0040.01160.5636-0.08180.1150.3627-0.1080.0808-0.1190.041-0.04570.02470.06210.02510.3936-3.484-18.60620.762
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLAAA38 - 132
2X-RAY DIFFRACTION2ALLAAA133 - 334
3X-RAY DIFFRACTION3ALLBBB38 - 132
4X-RAY DIFFRACTION4ALLBBB133 - 325

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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