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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9n4x | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of the Azotobacter vinelandii glutamine synthetase | |||||||||
![]() | Glutamine synthetase | |||||||||
![]() | LIGASE / nitrogen metabolism | |||||||||
機能・相同性 | ![]() nitrogen utilization / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / nitrogen fixation / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
![]() | Warmack, R.A. / Shen, Y. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: CryoEM-enabled visual proteomics reveals de novo structures of oligomeric protein complexes. 著者: Yuanbo Shen / Ailiena O Maggiolo / Tianzheng Zhang / Rebeccah A Warmack / ![]() 要旨: Single particle cryoelectron microscopy (cryoEM) and cryoelectron tomography (cryoET) are powerful methods for unveiling unique and functionally relevant structural states. Aided by mass spectrometry ...Single particle cryoelectron microscopy (cryoEM) and cryoelectron tomography (cryoET) are powerful methods for unveiling unique and functionally relevant structural states. Aided by mass spectrometry and machine learning, they promise to facilitate the visual exploration of proteomes. Leveraging visual proteomics, we interrogate structures isolated from a complex cellular milieu by cryoEM to identify and classify molecular structures and complexes de novo. By comparing three automated model building programs, CryoID, DeepTracer, and ModelAngelo, we determine the identity of six distinct oligomeric protein complexes from partially purified extracts of the nitrogen-fixing bacterium Azotobacter vinelandii using both anaerobic and aerobic cryoEM, including two original oligomeric structures. Overall, by allowing the study of near-native oligomeric protein states, cryoEM-enabled visual proteomics reveals unique structures that correspond to relevant species observed in situ. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 936.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 148.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 226.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 48914MC ![]() 9n4vC ![]() 9n4wC ![]() 9n4yC ![]() 9n59C ![]() 9n5aC ![]() 9nsvC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51809.254 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Dodecameric complex of glutamine synthetase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): -3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10672 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.2 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) |