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万見
- PDB-9g8q: 40S-bound human SKI238 complex in the open state (Gatekeeping module) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g8q
タイトル40S-bound human SKI238 complex in the open state (Gatekeeping module)
要素
  • Helicase SKI2W
  • Superkiller complex protein 3
  • WD repeat-containing protein 61
キーワードRIBOSOME / RNA-binding / RNA-degradation / cytoplasm / helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


Ski complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Cdc73/Paf1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / negative regulation of myeloid cell differentiation / 3'-5' RNA helicase activity / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex ...Ski complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Cdc73/Paf1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / negative regulation of myeloid cell differentiation / 3'-5' RNA helicase activity / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / rescue of stalled ribosome / transcription elongation by RNA polymerase II / euchromatin / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / RNA helicase activity / RNA helicase / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ski3/TTC37 / Ski2, N-terminal domain / Ski2 N-terminal region / : / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / : / DSHCT (NUC185) domain ...Ski3/TTC37 / Ski2, N-terminal domain / Ski2 N-terminal region / : / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / : / DSHCT (NUC185) domain / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / DSHCT / : / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Tetratricopeptide repeat / Helicase conserved C-terminal domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Superkiller complex protein 2 / Superkiller complex protein 3 / Superkiller complex protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Koegel, A. / Keidel, A. / Loukeri, M.J. / Kuhn, C.C. / Langer, L.M. / Schaefer, I.B. / Conti, E.
資金援助 ドイツ, European Union, デンマーク, 5件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
European Research Council (ERC)740329European Union
European Research Council (ERC)101054447European Union
German Research Foundation (DFG)SFB1035 ドイツ
Novo Nordisk Foundation31199 デンマーク
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structural basis of mRNA decay by the human exosome-ribosome supercomplex.
著者: Alexander Kögel / Achim Keidel / Matina-Jasemi Loukeri / Christopher C Kuhn / Lukas M Langer / Ingmar B Schäfer / Elena Conti /
要旨: The interplay between translation and mRNA decay is widespread in human cells. In quality-control pathways, exonucleolytic degradation of mRNA associated with translating ribosomes is mediated ...The interplay between translation and mRNA decay is widespread in human cells. In quality-control pathways, exonucleolytic degradation of mRNA associated with translating ribosomes is mediated largely by the cytoplasmic exosome, which includes the exoribonuclease complex EXO10 and the helicase complex SKI238 (refs. ). The helicase can extract mRNA from the ribosome and is expected to transfer it to the exoribonuclease core through a bridging factor, HBS1L3 (also known as SKI7), but the mechanisms of this molecular handover remain unclear. Here we reveal how human EXO10 is recruited by HBS1L3 (SKI7) to an active ribosome-bound SKI238 complex. We show that rather than a sequential handover, a direct physical coupling mechanism takes place, which culminates in the formation of a cytoplasmic exosome-ribosome supercomplex. Capturing the structure during active decay reveals a continuous path in which an RNA substrate threads from the 80S ribosome through the SKI2 helicase into the exoribonuclease active site of the cytoplasmic exosome complex. The SKI3 subunit of the complex directly binds to HBS1L3 (SKI7) and also engages a surface of the 40S subunit, establishing a recognition platform in collided disomes. Exosome and ribosome thus work together as a single structural and functional unit in co-translational mRNA decay, coordinating their activities in a transient supercomplex.
履歴
登録2024年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Helicase SKI2W
B: Superkiller complex protein 3
C: WD repeat-containing protein 61
D: WD repeat-containing protein 61


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)381,2134
ポリマ－381,2134
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Helicase SKI2W / Ski2 / Helicase-like protein / HLP


分子量: 137913.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SKIV2L, DDX13, SKI2W, SKIV2, W
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q15477, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Superkiller complex protein 3 / Ski3 / Tetratricopeptide repeat protein 37 / TPR repeat protein 37 / Tricho-hepatic-enteric ...Ski3 / Tetratricopeptide repeat protein 37 / TPR repeat protein 37 / Tricho-hepatic-enteric syndrome protein / Thespin


分子量: 176064.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SKIC3, KIAA0372, TTC37
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6PGP7
#3: タンパク質 WD repeat-containing protein 61 / Meiotic recombination REC14 protein homolog / SKI8 homolog / Ski8


分子量: 33617.465 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR61
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9GZS3
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 40S-bound human SKI238 complex in the open state (Gatekeeping module)
タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 64.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53460 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00413597
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.89518462
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9691815
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0492093
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062349

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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