[日本語] English
- PDB-9fkb: Tail of emppty Haloferax tailed virus 1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fkb
タイトルTail of emppty Haloferax tailed virus 1
要素
  • Baseplate to tube adapter protein gp41
  • HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
  • SPP1 gp17-like tail completion protein
  • Tail tube protein
キーワードVIRUS / Archeal virus / portal / tail
機能・相同性HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector / Tail tube protein / SPP1 gp17-like tail completion protein / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Zhang, D. / Daum, B. / Isupov, M.N. / McLaren, M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2025
タイトル: Cryo-EM resolves the structure of the archaeal dsDNA virus HFTV1 from head to tail.
著者: Daniel X Zhang / Michail N Isupov / Rebecca M Davies / Sabine Schwarzer / Mathew McLaren / William S Stuart / Vicki A M Gold / Hanna M Oksanen / Tessa E F Quax / Bertram Daum /
要旨: While archaeal viruses show a stunning diversity of morphologies, many bear a notable resemblance to tailed bacterial phages. This raises fundamental questions: Do all tailed viruses share a common ...While archaeal viruses show a stunning diversity of morphologies, many bear a notable resemblance to tailed bacterial phages. This raises fundamental questions: Do all tailed viruses share a common origin and do they infect their hosts in similar ways? Answering these questions requires high-resolution structural insights, yet no complete atomic models of archaeal viruses have been available. Here, we present the near-atomic resolution structure of Haloferax tailed virus 1 (HFTV1), an archaeal virus thriving in extreme salinity. Using cryo-electron microscopy, we resolve the architecture and assembly of all structural proteins and capture conformational transitions associated with DNA ejection. Our data reveal genome spooling within the capsid and identify putative receptor-binding and catalytic sites for host recognition and infection. These findings uncover key mechanisms of archaeal virus assembly, principles of virus-host interactions, and evolutionary links connecting archaeal, bacterial, and eukaryotic viruses.
履歴
登録2024年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
PT: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PM: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PN: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PO: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PP: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PQ: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PR: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PS: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PU: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PV: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PW: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
PX: HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector
Pa: SPP1 gp17-like tail completion protein
Pb: SPP1 gp17-like tail completion protein
Pc: SPP1 gp17-like tail completion protein
Pd: SPP1 gp17-like tail completion protein
Pe: SPP1 gp17-like tail completion protein
Pf: SPP1 gp17-like tail completion protein
B1: Tail tube protein
B2: Tail tube protein
B3: Tail tube protein
B4: Tail tube protein
B5: Tail tube protein
B6: Tail tube protein
AM: Tail tube protein
AN: Tail tube protein
AO: Tail tube protein
AP: Tail tube protein
AQ: Tail tube protein
AR: Tail tube protein
SB: Tail tube protein
SA: Tail tube protein
SC: Tail tube protein
SD: Tail tube protein
SE: Tail tube protein
SF: Tail tube protein
SG: Tail tube protein
SH: Tail tube protein
SI: Tail tube protein
SJ: Tail tube protein
SK: Tail tube protein
SL: Tail tube protein
SM: Tail tube protein
SN: Tail tube protein
SO: Tail tube protein
SP: Tail tube protein
SQ: Tail tube protein
SR: Tail tube protein
SS: Tail tube protein
ST: Tail tube protein
SU: Tail tube protein
SV: Tail tube protein
SW: Tail tube protein
SX: Tail tube protein
SY: Tail tube protein
SZ: Tail tube protein
Sa: Tail tube protein
Sb: Tail tube protein
Sc: Tail tube protein
Sd: Tail tube protein
Se: Tail tube protein
Sf: Tail tube protein
Sg: Tail tube protein
Sh: Tail tube protein
Si: Tail tube protein
Sj: Tail tube protein
Sk: Tail tube protein
Sl: Tail tube protein
Sm: Tail tube protein
Sn: Tail tube protein
So: Tail tube protein
Sp: Tail tube protein
Sq: Tail tube protein
Sr: Tail tube protein
Ss: Tail tube protein
St: Tail tube protein
Su: Tail tube protein
Sv: Tail tube protein
Sw: Tail tube protein
Sx: Tail tube protein
Sy: Tail tube protein
Sz: Tail tube protein
S1: Tail tube protein
S2: Tail tube protein
BA: Baseplate to tube adapter protein gp41
BB: Baseplate to tube adapter protein gp41
BC: Baseplate to tube adapter protein gp41
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,517,06599
ポリマ-1,516,77387
非ポリマー29212
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質
HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector


分子量: 15585.868 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A410N6S3
#2: タンパク質
SPP1 gp17-like tail completion protein


分子量: 17458.789 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A410N6U9
#3: タンパク質 ...
Tail tube protein


分子量: 17177.463 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A410N6U0
#4: タンパク質 Baseplate to tube adapter protein gp41


分子量: 30425.914 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A410N6X8
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / : Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Haloferax tailed virus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Haloferax gibbonsii
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
1150TFS FALCON 4i (4k x 4k)
2154.6GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6580 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 2.96→899.328 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.48 / WRfactor Rwork: 0.639 / Average fsc overall: 0.2284 / Average fsc work: 0.2284 / ESU R: 0.08 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射
Rwork0.6386 58741459 -
all0.639 --
Rfree--0 %
obs--100 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.998 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.352 Å2-0.018 Å2-0.353 Å2
2---1.477 Å2-0.011 Å2
3---1.125 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.012108057
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.5181.643147462
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg8.127513677
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg34.73223.8285877
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg12.5011515990
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg21.85215516
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1010.214538
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0090.0285149
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined0.1920.281672
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined0.2960.2149884
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined0.1110.26912
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined0.0680.240
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it0454969
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it0668559
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0453088
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it0678903
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_it075.206405979
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc workWRfactor Rwork
2.96-3.0370.57743525010.57743525010.0710.577
3.037-3.120.5742357160.5742357160.0780.57
3.12-3.2110.56241215340.56241215340.0910.562
3.211-3.3090.55940010510.55940010510.1080.559
3.309-3.4180.5638783240.5638783240.1370.56
3.418-3.5380.56137497290.56137497290.1490.561
3.538-3.6710.55836218180.55836218180.1670.558
3.671-3.8210.55734796970.55734796970.1970.557
3.821-3.9910.55833420560.55833420560.2250.558
3.991-4.1860.55231907970.55231907970.2860.552
4.186-4.4120.5430362110.5430362110.3380.54
4.412-4.680.53828719310.53828719310.3740.538
4.68-5.0030.53426965510.53426965510.3940.534
5.003-5.4040.53825106350.53825106350.3780.538
5.404-5.920.5423096010.5423096010.3520.54
5.92-6.6190.55220890380.55220890380.3260.552
6.619-7.6420.54918414440.54918414440.3510.549
7.642-9.360.52815551430.52815551430.420.528
9.36-13.2360.49112009850.49112009850.5820.491
13.236-899.3280.6576566970.6576566970.4910.657

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る