+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9fif | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of NuoEF variant P228R(NuoF) from Aquifex aeolicus bound to NADH under anoxic conditions | ||||||
要素 | (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 2 | ||||||
キーワード | ELECTRON TRANSPORT / Complex I / respiratory chain / NADH-ubiquinone oxidoreductase / bioenergetics | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å | ||||||
データ登録者 | Wohlwend, D. / Friedrich, T. / Goeppert-Asadollahpour, S. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: Biochim Biophys Acta Bioenerg / 年: 2024 タイトル: Structural robustness of the NADH binding site in NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I). 著者: Goppert-Asadollahpour, S. / Wohlwend, D. / Friedrich, T. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 9fif.cif.gz | 637.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb9fif.ent.gz | 400.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 9fif.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 9fif_validation.pdf.gz | 3.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 9fif_full_validation.pdf.gz | 3.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 9fif_validation.xml.gz | 52.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 9fif_validation.cif.gz | 77.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fi/9fif ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fi/9fif | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 9fdjC 9fdkC 9fdvC 9fe0C 9fe5C 9fe7C 9fe8C 9feaC 9fihC 9fiiC 9fijC 9filC C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
-NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 2種, 4分子 ACBD
#1: タンパク質 | 分子量: 18573.619 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア) 遺伝子: nuoE, aq_574 / プラスミド: pET-28b(+)::nuoEFhis_P228R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) 参照: UniProt: O66842, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う #2: タンパク質 | 分子量: 48583.379 Da / 分子数: 2 / Mutation: P228R / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The C-terminal sequence AGHHHHHH is an artificial affinity tag for the affinity purification of the NuoEF complex 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア) 遺伝子: nuoF, aq_573 / プラスミド: pET-28b(+)::nuoEFhis_P228R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: O66841, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
---|
-非ポリマー , 9種, 1014分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-SO4 / #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 化合物 | ChemComp-NAI / | #8: 化合物 | #9: 化合物 | ChemComp-NA / #10: 化合物 | ChemComp-MPO / | #11: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.23 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3 詳細: 0.1 M BisTris pH 6.3, 1.6 M ammonium sulfate, 150 mM NaCl |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9724 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9724 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.77→48.037 Å / Num. obs: 136928 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 9.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.77→1.8 Å / Num. unique obs: 6680 / CC1/2: 0.721 / Rpim(I) all: 0.487 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.77→48.037 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 5.222 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.096 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27.176 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.77→48.037 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ | Selection: ALL |