PDB-9eum: NMR structure of the Staphylococcus aureus bacteriophage phi812 h...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 9eum

タイトル

NMR structure of the Staphylococcus aureus bacteriophage phi812 hub protein - lytic cleaver (CHAP) domain

要素

Peptidase C51 domain-containing protein

キーワード

HYDROLASE / CHAP / phi812 / peptidase / peptidoglycan

機能・相同性

CHAP domain profile. / CHAP domain / CHAP domain / symbiont-mediated cytolysis of host cell / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Peptidase C51 domain-containing protein

機能・相同性情報

生物種

Staphylococcus phage 812 (ファージ)

手法

溶液NMR / simulated annealing

データ登録者

Binovsky, J. / Tripsianes, K. / Novacek, J. / Benesik, M. / Plevka, P.

資金援助

European Union, 2件

引用

ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cell attachment and tail contraction of S. aureus phage phi812
著者: Binovsky, J. / Tripsianes, K. / Novacek, J. / Benesik, M. / Plevka, P.

履歴

登録	2024年3月27日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2025年4月9日	Provider: repository / タイプ: Initial release

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	9eum.cif.gz	1014.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb9eum.ent.gz	852.6 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	9eum.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	9eum_validation.pdf.gz	550.7 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	9eum_full_validation.pdf.gz	836.3 KB	表示
XML形式データ	9eum_validation.xml.gz	95.7 KB	表示
CIF形式データ	9eum_validation.cif.gz	114.5 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eu/9eum ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eu/9eum	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	19968C 19969C 19970C 19971C 19972C 19973C 19974C 50093C 50094C 50095C 9eufC 9eugC 9euhC 9euiC 9eujC 9eukC 9eulC 9f04C 9f05C 9f06C 9fkoC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索
その他のデータベース	BMRB: 34912NMR structure of the Staphylococcus aureus bacteriophage phi812 hub protein - lytic cleaver (CHAP) domain

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: Peptidase C51 domain-containing protein

18.9 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: NMR Distance Restraints, not applicable

NMR アンサンブル

	データ	基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)	20 / 200	structures with the lowest energy
代表モデル	モデル #1	lowest energy

#1: タンパク質	Peptidase C51 domain-containing protein 分子量: 18927.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Staphylococcus phage 812 (ファージ) 遺伝子: 812_113, 812a_113, 812F1_113, K1/420_113, K1_113 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0U1X189
Has protein modification	N

-
実験

実験

手法: 溶液NMR

NMR実験

Conditions-ID	Experiment-ID	Solution-ID	Sample state	Spectrometer-ID	タイプ
1	1	1	isotropic	1	4D HC(CC TOCSY(CO))NH
1	2	1	isotropic	1	4D 13C,15N edited HMQC-NOESY-HSQC
1	3	1	isotropic	1	4D 13C,13C edited HMQC-NOESY-HSQC

-
試料調製

詳細	タイプ: solution 内容: 1.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] CHAP domain, 90% H2O/10% D2O Label: 13C_15N_CHAP / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料	濃度: 1.8 mM / 構成要素: CHAP domain / Isotopic labeling: [U-99% 13C; U-99% 15N]
試料状態	イオン強度: 100 mM / Label: NMR / pH: 6.6 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター	タイプ: Bruker AVANCE NEO / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE NEO / 磁場強度: 850 MHz

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解析

NMR software

名称	開発者	分類
4D-CHAINS	Evangelidis and Tripsianes	chemical shift assignment
CYANA	Guntert, Mumenthaler and Wuthrich	structure calculation
CNS	Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read	精密化
Sparky	Goddard	peak picking

精密化

手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3

代表構造

選択基準: lowest energy

NMRアンサンブル

コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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関連情報:EMDBヘッダ

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