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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9euk
タイトルCryo-EM structure of Staphylococcus aureus bacteriophage phi812 baseplate in the post-contraction state - sheath initiator, wedge module, and inner tripod proteins
要素
  • Baseplate component
  • Baseplate wedge subunit
  • DUF4815 domain-containing protein
  • TmpF
キーワードVIRUS / bacteriophage / phage / contractile / phi812 / baseplate
機能・相同性
機能・相同性情報


Domain of unknown function DUF4815 / Domain of unknown function (DUF4815) / Uncharacterised conserved protein UCP028438 / Baseplate protein J-like / Protein of unknown function DUF2634 / Contractile injection system sheath initiator / Baseplate J-like protein barrel domain / LysM domain superfamily / LysM domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Baseplate wedge subunit / Baseplate component / TmpF / DUF4815 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus phage 812 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Binovsky, J. / Siborova, M. / Baska, R. / Pichel-Beleiro, A. / Skubnik, K. / Novacek, J. / van Raaij, M.J. / Plevka, P.
資金援助European Union, チェコ, 2件
組織認可番号
European Research Council (ERC)101043452European Union
Other governmentLX22NP05103 チェコ
引用ジャーナル: EMBO J / : 2026
タイトル: Conformational changes of the baseplate regulating tail contraction of Staphylococcus phage 812.
著者: Ján Bíňovský / Marta Šiborová / Maryna Zlatohurska / Jiří Nováček / Pavol Bárdy / Roman Baška / Karel Škubník / Tibor Botka / Martin Benešík / Roman Pantůček / Konstantinos ...著者: Ján Bíňovský / Marta Šiborová / Maryna Zlatohurska / Jiří Nováček / Pavol Bárdy / Roman Baška / Karel Škubník / Tibor Botka / Martin Benešík / Roman Pantůček / Konstantinos Tripsianes / Pavel Plevka /
要旨: Phages with contractile tails employ elaborate mechanisms to penetrate bacterial cell walls and deliver their genomes into the host cytoplasm. Here, we used cryo-EM to show that the baseplate of ...Phages with contractile tails employ elaborate mechanisms to penetrate bacterial cell walls and deliver their genomes into the host cytoplasm. Here, we used cryo-EM to show that the baseplate of phage 812, a member of the Kayvirus genus, which infects Gram-positive Staphylococcus strains, is formed of a core, wedge modules, and baseplate arms carrying receptor-binding proteins 1 and 2 and tripod complexes. Upon binding to a host cell, the receptor-binding proteins of phage 812 baseplate reorient and undergo conformational changes. The changes to the tripod complexes trigger the release of the central spike and weld proteins, which expose peptidoglycan-degrading domains of the hub proteins. Changes in the positions of baseplate arms are transmitted through wedge modules to tail sheath initiator proteins. The ring of the tail sheath initiator proteins expands and triggers the contraction of the tail sheath, which shortens to 50% and pushes the tail tube 10-30 nm into the bacterial cytoplasm. Homologous molecular mechanisms are probably shared by phages of the Herelleviridae family with contractile tails to infect Gram-positive bacteria.
履歴
登録2024年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年7月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年7月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Baseplate wedge subunit
B: Baseplate component
C: Baseplate component
D: TmpF
E: DUF4815 domain-containing protein
F: DUF4815 domain-containing protein
G: DUF4815 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)609,2907
ポリマ-609,2907
非ポリマー00
00
1
A: Baseplate wedge subunit
B: Baseplate component
C: Baseplate component
D: TmpF
E: DUF4815 domain-containing protein
F: DUF4815 domain-containing protein
G: DUF4815 domain-containing protein

A: Baseplate wedge subunit
B: Baseplate component
C: Baseplate component
D: TmpF
E: DUF4815 domain-containing protein
F: DUF4815 domain-containing protein
G: DUF4815 domain-containing protein

A: Baseplate wedge subunit
B: Baseplate component
C: Baseplate component
D: TmpF
E: DUF4815 domain-containing protein
F: DUF4815 domain-containing protein
G: DUF4815 domain-containing protein

A: Baseplate wedge subunit
B: Baseplate component
C: Baseplate component
D: TmpF
E: DUF4815 domain-containing protein
F: DUF4815 domain-containing protein
G: DUF4815 domain-containing protein

A: Baseplate wedge subunit
B: Baseplate component
C: Baseplate component
D: TmpF
E: DUF4815 domain-containing protein
F: DUF4815 domain-containing protein
G: DUF4815 domain-containing protein

A: Baseplate wedge subunit
B: Baseplate component
C: Baseplate component
D: TmpF
E: DUF4815 domain-containing protein
F: DUF4815 domain-containing protein
G: DUF4815 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,655,74142
ポリマ-3,655,74142
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質 Baseplate wedge subunit / sheath initiator protein


分子量: 26611.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0U1UXD7
#2: タンパク質 Baseplate component / wedge protein


分子量: 39248.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0U1WF63
#3: タンパク質 TmpF / arm scaffold protein


分子量: 116391.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0U1WGD3
#4: タンパク質 DUF4815 domain-containing protein / tripod protein


分子量: 129262.961 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A8E5NSA0
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Staphylococcus phage 812VIRUSall0NATURAL
2TailCOMPLEXall1NATURAL
3BaseplateCOMPLEXall2NATURAL
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Staphylococcus phage 812 (ファージ)307898
32Staphylococcus phage 812 (ファージ)307898
43Staphylococcus phage 812 (ファージ)307898
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50mM Tris, 10mM NaCl, 10mM CaCl2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影平均露光時間: 7 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 15371
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン: 3838 / : 3710 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9RELION4初期オイラー角割当
10RELION4最終オイラー角割当
12RELION43次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 54841
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25203 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005181794
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.755246444
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d23.60767704
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05627702
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0132172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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