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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9euk | |||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of Staphylococcus aureus bacteriophage phi812 baseplate in the post-contraction state - sheath initiator, wedge module, and inner tripod proteins | |||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / bacteriophage / phage / contractile / phi812 / baseplate | |||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Domain of unknown function DUF4815 / Domain of unknown function (DUF4815) / Uncharacterised conserved protein UCP028438 / Baseplate protein J-like / Protein of unknown function DUF2634 / Contractile injection system sheath initiator / Baseplate J-like protein barrel domain / LysM domain superfamily / LysM domain 類似検索 - ドメイン・相同性 | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Staphylococcus phage 812 (ファージ) | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Binovsky, J. / Siborova, M. / Baska, R. / Pichel-Beleiro, A. / Skubnik, K. / Novacek, J. / van Raaij, M.J. / Plevka, P. | |||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | European Union, チェコ, 2件
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引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2026タイトル: Conformational changes of the baseplate regulating tail contraction of Staphylococcus phage 812. 著者: Ján Bíňovský / Marta Šiborová / Maryna Zlatohurska / Jiří Nováček / Pavol Bárdy / Roman Baška / Karel Škubník / Tibor Botka / Martin Benešík / Roman Pantůček / Konstantinos ...著者: Ján Bíňovský / Marta Šiborová / Maryna Zlatohurska / Jiří Nováček / Pavol Bárdy / Roman Baška / Karel Škubník / Tibor Botka / Martin Benešík / Roman Pantůček / Konstantinos Tripsianes / Pavel Plevka / ![]() 要旨: Phages with contractile tails employ elaborate mechanisms to penetrate bacterial cell walls and deliver their genomes into the host cytoplasm. Here, we used cryo-EM to show that the baseplate of ...Phages with contractile tails employ elaborate mechanisms to penetrate bacterial cell walls and deliver their genomes into the host cytoplasm. Here, we used cryo-EM to show that the baseplate of phage 812, a member of the Kayvirus genus, which infects Gram-positive Staphylococcus strains, is formed of a core, wedge modules, and baseplate arms carrying receptor-binding proteins 1 and 2 and tripod complexes. Upon binding to a host cell, the receptor-binding proteins of phage 812 baseplate reorient and undergo conformational changes. The changes to the tripod complexes trigger the release of the central spike and weld proteins, which expose peptidoglycan-degrading domains of the hub proteins. Changes in the positions of baseplate arms are transmitted through wedge modules to tail sheath initiator proteins. The ring of the tail sheath initiator proteins expands and triggers the contraction of the tail sheath, which shortens to 50% and pushes the tail tube 10-30 nm into the bacterial cytoplasm. Homologous molecular mechanisms are probably shared by phages of the Herelleviridae family with contractile tails to infect Gram-positive bacteria. | |||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9euk.cif.gz | 733.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9euk.ent.gz | 583.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9euk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eu/9euk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eu/9euk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 19973MC ![]() 9eujC ![]() 9eulC ![]() 9eumC ![]() 9f04C ![]() 9f05C ![]() 9f06C ![]() 9fkoC ![]() 9ticC ![]() 9tidC ![]() 9tieC ![]() 9tifC ![]() 9tigC ![]() 9tihC ![]() 9tiiC ![]() 9tijC ![]() 9tikC ![]() 9tilC ![]() 9timC ![]() 9tinC ![]() 9tioC ![]() 9tipC ![]() 9tirC ![]() 9tisC ![]() 9titC ![]() 9tiwC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 | ![]()
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 26611.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0U1UXD7 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 39248.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0U1WF63#3: タンパク質 | | 分子量: 116391.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A0U1WGD3#4: タンパク質 | 分子量: 129262.961 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Staphylococcus phage 812 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A8E5NSA0Has protein modification | N | |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 |
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| 由来(天然) |
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| ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 50mM Tris, 10mM NaCl, 10mM CaCl2 | ||||||||||||||||||||||||
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm |
| 撮影 | 平均露光時間: 7 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 15371 |
| 電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
| 画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40 |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 54841 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C6 (6回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25203 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
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万見について




Staphylococcus phage 812 (ファージ)
チェコ, 2件
引用



















































PDBj


UCSF CHIMERA
