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- PDB-9c6a: The CRISPR associated adenosine deaminase Cad1-CARF in the apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c6a
タイトルThe CRISPR associated adenosine deaminase Cad1-CARF in the apo form
要素Adenosine deaminase domain-containing protein
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Type-III CRISPR defense system / CARF-effector protein / adaptive immunity / deamination defense strategy
機能・相同性
機能・相同性情報


inosine biosynthetic process / adenosine deaminase / hypoxanthine salvage / adenosine catabolic process / adenosine deaminase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
CRISPR-assoc protein, NE0113/Csx13 / CRISPR-associated protein NE0113 (Cas_NE0113) / Adenosine deaminase domain / Adenosine deaminase / Adenosine/adenine deaminase / Metal-dependent hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroidales bacterium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Majumder, P. / Patel, D.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIHGM129430, NIHGM145888 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2024
タイトル: The CRISPR-associated adenosine deaminase Cad1 converts ATP to ITP to provide antiviral immunity.
著者: Christian F Baca / Puja Majumder / James H Hickling / Linzhi Ye / Marianna Teplova / Sean F Brady / Dinshaw J Patel / Luciano A Marraffini /
要旨: Type III CRISPR systems provide immunity against genetic invaders through the production of cyclic oligo-adenylate (cA) molecules that activate effector proteins that contain CRISPR-associated ...Type III CRISPR systems provide immunity against genetic invaders through the production of cyclic oligo-adenylate (cA) molecules that activate effector proteins that contain CRISPR-associated Rossman fold (CARF) domains. Here, we characterized the function and structure of an effector in which the CARF domain is fused to an adenosine deaminase domain, CRISPR-associated adenosine deaminase 1 (Cad1). We show that upon binding of cA or cA to its CARF domain, Cad1 converts ATP to ITP, both in vivo and in vitro. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structural studies on full-length Cad1 reveal an hexameric assembly composed of a trimer of dimers, with bound ATP at inter-domain sites required for activity and ATP/ITP within deaminase active sites. Upon synthesis of cA during phage infection, Cad1 activation leads to a growth arrest of the host that prevents viral propagation. Our findings reveal that CRISPR-Cas systems employ a wide range of molecular mechanisms beyond nucleic acid degradation to provide adaptive immunity in prokaryotes.
履歴
登録2024年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosine deaminase domain-containing protein
B: Adenosine deaminase domain-containing protein
C: Adenosine deaminase domain-containing protein
D: Adenosine deaminase domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8634
ポリマ－75,8634
非ポリマー00
水28816
1
A: Adenosine deaminase domain-containing protein
C: Adenosine deaminase domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9312
ポリマ－37,9312
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16660 Å2
手法PISA
2
B: Adenosine deaminase domain-containing protein
D: Adenosine deaminase domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9312
ポリマ－37,9312
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area16750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.615, 96.801, 155.722
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Adenosine deaminase domain-containing protein


分子量: 18965.695 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroidales bacterium (バクテリア)
遺伝子: DCM62_02910 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3C0QUR5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.82 % / 解説: Needle
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月4日 / 詳細: Horizontal secondary source 2 stage focusing
放射モノクロメーター: Si(111) DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.59→82.21 Å / Num. obs: 10011 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 1.8 % / CC1/2: 0.923 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Rpim(I) all: 0.24 / Rrim(I) all: 0.34 / Χ2: 0.77 / Net I/σ(I): 2 / Num. measured all: 18293
反射 シェル解像度: 3.59→3.93 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.638 / Num. measured all: 4365 / Num. unique obs: 2326 / CC1/2: 0.503 / Rpim(I) all: 0.638 / Rrim(I) all: 0.902 / Χ2: 0.92 / Net I/σ(I) obs: 1.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
MOLREPCCP4i2位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.6→82.21 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 31.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 522 5.28 %
Rwork0.2484 --
obs0.2521 9892 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→82.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5324 0 0 16 5340
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.617
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.312700
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045788
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005960
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6-3.960.36111320.28092256X-RAY DIFFRACTION100
3.96-4.540.32351270.25242316X-RAY DIFFRACTION100
4.54-5.710.26911210.22132343X-RAY DIFFRACTION100
5.71-82.210.31941420.24852455X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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