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- PDB-8za6: Cryo-EM structure of the gdTCR-CD3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8za6
タイトルCryo-EM structure of the gdTCR-CD3 complex
要素
  • (T-cell surface glycoprotein CD3 ...) x 4
  • CD3
  • TRA@ protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / complex / immune
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte apoptotic process / gamma-delta T cell receptor complex / Fc-gamma receptor III complex / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Fc-gamma receptor signaling pathway / gamma-delta T cell activation / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative thymic T cell selection ...regulation of lymphocyte apoptotic process / gamma-delta T cell receptor complex / Fc-gamma receptor III complex / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Fc-gamma receptor signaling pathway / gamma-delta T cell activation / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative thymic T cell selection / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive thymic T cell selection / signal complex assembly / positive regulation of protein localization to cell surface / Nef and signal transduction / alpha-beta T cell receptor complex / T cell receptor complex / positive regulation of cell-matrix adhesion / smoothened signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of interleukin-4 production / dendrite development / establishment or maintenance of cell polarity / protein complex oligomerization / alpha-beta T cell activation / FCGR activation / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Role of phospholipids in phagocytosis / positive regulation of interleukin-2 production / T cell receptor binding / T cell costimulation / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of calcium-mediated signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / cerebellum development / T cell activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / negative regulation of smoothened signaling pathway / apoptotic signaling pathway / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / calcium-mediated signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / positive regulation of type II interferon production / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cell-cell junction / transmembrane signaling receptor activity / Downstream TCR signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / T cell receptor signaling pathway / protein transport / Clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor complex adaptor activity / cell body / protein-containing complex assembly / regulation of apoptotic process / dendritic spine / adaptive immune response / protein-macromolecule adaptor activity / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / CD3 gamma/delta subunit, Ig-like domain / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / : / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM ...T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / CD3 gamma/delta subunit, Ig-like domain / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / : / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / TRA@ protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.43 Å
データ登録者Bai, Y. / Zhu, Y. / Huang, Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2025
タイトル: Phosphoantigen-induced inside-out stabilization of butyrophilin receptor complexes drives dimerization-dependent γδ TCR activation.
著者: Yuwei Zhu / Wenbo Gao / Jianlin Zheng / Ye Bai / Xinyu Tian / Tengjin Huang / Zebin Lu / De Dong / Anqi Zhang / Changyou Guo / Zhiwei Huang /
要旨: Phosphoantigens (pAgs), produced by infected or cancer cells, trigger the assembly of a membrane receptor complex comprising butyrophilin (BTN) members BTN3A1 and BTN2A1, leading to the activation of ...Phosphoantigens (pAgs), produced by infected or cancer cells, trigger the assembly of a membrane receptor complex comprising butyrophilin (BTN) members BTN3A1 and BTN2A1, leading to the activation of γδ T cells. BTN3A2 or BTN3A3 forms heteromers with BTN3A1, exhibiting higher γδ T cell receptor (TCR)-stimulating activity than BTN3A1 homomers. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure reveals a pAg-induced BTN2A1-BTN3A1 heterotetramer with a 2:2 stoichiometry, stabilized by interactions between the intracellular B30.2 domains and the extracellular immunoglobulin V (IgV) domains. BTN3A2 or BTN3A3 heterodimerizes with BTN3A1, forming a pAg-induced tetrameric complex with BTN2A1. However, BTN3A1 heterodimers are more stable than BTN3A1 homodimers in this interaction. Cryo-EM reveals that BTN2A1-BTN3A1-BTN3A2 binds two γδ TCR ectodomains, with one being sandwiched between the IgV domains of BTN2A1 and BTN3A2, while the other interacts with the free BTN2A1 IgV in the complex, as evidenced by functional data. Together, our findings uncover the mechanism of ligand-induced inside-out stabilization of BTN receptor complexes for dimeric activation of γδ TCR.
履歴
登録2024年4月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
b: T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
d: T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain
e: T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain
f: T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain
g: T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain
m: TRA@ protein
n: CD3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,5139
ポリマ－193,1278
非ポリマー3871
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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T-cell surface glycoprotein CD3 ... , 4種, 6分子 abdefg

#1: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / T-cell receptor T3 zeta chain


分子量: 18810.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD247, CD3Z, T3Z, TCRZ / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20963
#2: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / T-cell receptor T3 delta chain


分子量: 18949.537 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3D, T3D / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04234
#3: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / T-cell surface antigen T3/Leu-4 epsilon chain


分子量: 23174.227 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3E, T3E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07766
#4: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain / T-cell receptor T3 gamma chain


分子量: 20493.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3G, T3G / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09693

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タンパク質 , 2種, 2分子 mn

#5: タンパク質 TRA@ protein


分子量: 32389.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRA@ / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6PJ56
#6: タンパク質 CD3


分子量: 37324.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#7: 化合物 ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TCR-CD3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1387252 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0054763
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.0836466
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.414649
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.096767
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.008793

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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