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- PDB-8t32: Crystal structure of K48 acetylated GABARAP in complex with the L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t32
タイトルCrystal structure of K48 acetylated GABARAP in complex with the LIR of TP53INP2/DOR
要素
  • Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
  • LIR of DOR
キーワードPROTEIN BINDING / Autophagy / GABARAP acetylation / DOR LIR / TP53INP2 LIR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / Macroautophagy / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / smooth endoplasmic reticulum ...positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / Macroautophagy / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / smooth endoplasmic reticulum / autophagosome membrane / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / beta-tubulin binding / protein targeting / mitophagy / sperm midpiece / autophagosome / GABA-ergic synapse / microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / actin cytoskeleton / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.051 Å
データ登録者Ali, M.G.H. / Wahba, H.M. / Cyr, N. / Omichinski, J.G.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Autophagy / 年: 2024
タイトル: Structural and functional characterization of the role of acetylation on the interactions of the human Atg8-family proteins with the autophagy receptor TP53INP2/DOR.
著者: Ali, M.G. / Wahba, H.M. / Igelmann, S. / Cyr, N. / Ferbeyre, G. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2023年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年9月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年9月11日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
B: LIR of DOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8063
ポリマ－15,6562
非ポリマー1501
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.179, 44.179, 128.859
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 14127.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GABARAP, FLC3B, HT004 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O95166
#2: タンパク質・ペプチド LIR of DOR


分子量: 1528.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 28 % (w/v) PEG 2000 MME, 0.1 M Bis-Tris: HCl, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: 7B2 / 波長: 0.9687 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9687 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.051→30.8 Å / Num. obs: 8486 / % possible obs: 97.31 % / 冗長度: 20 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 16.91
反射 シェル解像度: 2.051→2.124 Å / Num. unique obs: 648 / CC1/2: 0.408

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.051→30.8 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2709 842 10.02 %
Rwork0.2549 --
obs0.2566 8401 97.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.051→30.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1064 0 10 13 1087
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021102
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4631482
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.94663
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045153
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003189
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.051-2.17910.42531210.3931058X-RAY DIFFRACTION85
2.1791-2.34720.3191380.3191260X-RAY DIFFRACTION99
2.3472-2.58340.37181390.31531253X-RAY DIFFRACTION100
2.5834-2.95690.33221420.3061283X-RAY DIFFRACTION100
2.9569-3.72440.27861450.27861300X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.05222.30990.16563.28972.88347.6252-0.6672-1.4114-1.1642-0.0273-0.32670.60652.1993-1.34090.0970.81760.03990.27330.90750.21.0818-1.1172-11.886123.1586
23.2931-0.9342-2.74116.0763-0.51757.1886-0.4596-1.45660.19611.99940.7535-0.1909-0.42760.7226-0.00781.06610.1445-0.06361.0296-0.01980.586310.7041-7.099326.6588
37.22330.0912-4.29666.9524-0.90049.3649-0.6579-0.5375-0.44320.33750.1985-0.1711.30910.4904-0.12380.6610.2050.00410.66030.10350.490311.4101-15.022312.267
42.35233.16751.0846.4077-2.67369.6705-0.2223-0.5258-0.0797-0.11280.4194-0.60220.04370.85520.02510.37680.00340.03890.52120.01470.525410.2941-7.5468.4596
53.37730.017-2.80442.3995-2.47354.5448-0.2226-0.4420.20790.71310.2950.2208-0.33310.3047-0.00040.61610.08840.0230.49160.10710.50785.863-5.645519.1834
68.02481.2277-5.43662.0009-8.89259.355-0.0210.82910.197-2.06661.20483.9262.0288-4.52412.17790.6914-0.12920.04131.05410.31790.8277-0.2679-10.9112.2761
72.6763-1.59490.9012.5338-0.76222.4303-0.3336-1.0349-0.87931.0152-0.0888-0.8668-0.13091.68810.02211.10990.2667-0.19591.3570.1731.003417.8994-15.96622.5889
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 10 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 11 through 35 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 36 through 68 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 69 through 98 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 99 through 110 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 111 through 115 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 30 through 41 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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