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- PDB-8sm1: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ANTIBODY 769A9 IN COMPLEX WITH EPSTEIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sm1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ANTIBODY 769A9 IN COMPLEX WITH EPSTEIN-BARR VIRUS MAJOR GLYCOPROTEIN GP350
要素
  • 769A9 Fab heavy chain
  • 769A9 Fab light chain
  • Envelope glycoprotein gp350
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / receptor ligand activity / symbiont entry into host cell / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus major outer envelope glycoprotein / : / : / : / : / Herpes virus envelope glycoprotein gp350, N-terminal A domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350, N-terminal B domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350 N-terminal C domain / Herpesvirus Envelope glycoprotein GP350 C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein GP350
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Chen, W.-H. / Bu, W. / Cohen, J.I. / Kanekiyo, M. / Joyce, M.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Defense (DOD, United States)W81XWH-11-2-0174 米国
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2025
タイトル: Structural basis for complement receptor engagement and virus neutralization through Epstein-Barr virus gp350.
著者: Joyce, M.G. / Bu, W. / Chen, W.H. / Gillespie, R.A. / Andrews, S.F. / Wheatley, A.K. / Tsybovsky, Y. / Jensen, J.L. / Stephens, T. / Prabhakaran, M. / Fisher, B.E. / Narpala, S.R. / Bagchi, M. ...著者: Joyce, M.G. / Bu, W. / Chen, W.H. / Gillespie, R.A. / Andrews, S.F. / Wheatley, A.K. / Tsybovsky, Y. / Jensen, J.L. / Stephens, T. / Prabhakaran, M. / Fisher, B.E. / Narpala, S.R. / Bagchi, M. / McDermott, A.B. / Nabel, G.J. / Kwong, P.D. / Mascola, J.R. / Cohen, J.I. / Kanekiyo, M.
履歴
登録2023年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32025年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42025年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Envelope glycoprotein gp350
H: 769A9 Fab heavy chain
L: 769A9 Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,30812
ポリマ－94,4463
非ポリマー1,8629
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7630 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area38540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.082, 54.683, 137.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.71, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#2: 抗体 769A9 Fab heavy chain


分子量: 24115.916 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 769A9 Fab light chain


分子量: 23435.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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タンパク質 / 糖 , 2種, 9分子 G

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein gp350 / Membrane antigen / MA


分子量: 46895.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 遺伝子: BLLF1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03200
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.60M AMMONIUM SULFATE, 2% PEG 400, 0.5% GLYCEROL, 0.1M SODIUM ACETATE PH5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.285→50 Å / Num. obs: 16984 / % possible obs: 83 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 9.09
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.703 / Num. unique obs: 1486

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H6O

2h6o


解像度: 3.29→45.78 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 732 5 %
Rwork0.258 --
obs0.26 14648 82.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 72.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.29→45.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6394 0 118 1 6513
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026696
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6029135
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5413949
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441064
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041161
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.29-3.53820.3351820.33011576X-RAY DIFFRACTION48
3.5382-3.89410.3731330.30552508X-RAY DIFFRACTION75
3.8941-4.45720.28711630.25913102X-RAY DIFFRACTION94
4.4572-5.61390.26571740.233303X-RAY DIFFRACTION98
5.6139-45.780.29691800.24863427X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4446-0.09490.37931.30750.53754.27430.08820.260.05760.0464-0.054-0.0653-0.18130.193-0.05020.27870.0227-0.00040.28650.00110.353920.1824-84.275435.1943
21.1874-1.0096-0.54050.74510.89333.83890.26330.14580.1058-0.4763-0.1027-0.4175-1.0004-0.3875-0.11650.64410.00820.16160.52820.01240.648120.7245-93.476-15.7755
32.0721-0.4167-1.41641.24541.423.8506-0.196-0.0244-0.26140.24490.11510.02820.62350.25990.05490.4930.0552-0.01480.47410.05890.606227.3249-111.2557-18.4331
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'G' AND (RESID 4 THROUGH 423 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'H' AND (RESID 1 THROUGH 205 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'L' AND (RESID 1 THROUGH 213 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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