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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8rg0 | |||||||||
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タイトル | Structure of human eIF3 core from closed 48S translation initiation complex | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / TRANSLATION / initiation / 48S / eIF / human / eukaryotic / factor / codon / scanning / open / reading | |||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of mRNA binding / viral translational termination-reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3e / cap-dependent translational initiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3m / IRES-dependent viral translational initiation / translation reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / formation of cytoplasmic translation initiation complex / cytoplasmic translational initiation ...positive regulation of mRNA binding / viral translational termination-reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3e / cap-dependent translational initiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3m / IRES-dependent viral translational initiation / translation reinitiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / formation of cytoplasmic translation initiation complex / cytoplasmic translational initiation / multi-eIF complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / mRNA cap binding / eukaryotic 48S preinitiation complex / translation at postsynapse / negative regulation of RNA splicing / metal-dependent deubiquitinase activity / regulation of translational initiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / translation at presynapse / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / erythrocyte homeostasis / rRNA modification in the nucleus and cytosol / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / laminin receptor activity / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / laminin binding / translation regulator activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / translation initiation factor binding / negative regulation of translational initiation / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic ribosome / Mitotic Prometaphase / antiviral innate immune response / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / translation initiation factor activity / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / erythrocyte differentiation / positive regulation of translation / maturation of SSU-rRNA / translational initiation / small-subunit processome / RHO GTPases Activate Formins / PML body / mRNA 5'-UTR binding / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / fibrillar center / metallopeptidase activity / rRNA processing / Separation of Sister Chromatids / ribosome biogenesis / presynapse / ribosome binding / virus receptor activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / cytoplasmic translation / cell differentiation / postsynaptic density / ribosome / structural constituent of ribosome / cadherin binding / translation / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / mRNA binding / synapse / negative regulation of apoptotic process / chromatin / nucleolus / structural molecule activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / proteolysis / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
![]() | Petrychenko, V. / Yi, S.-H. / Liedtke, D. / Peng, B.Z. / Rodnina, M.V. / Fischer, N. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for translational control by the human 48S initiation complex. 著者: Valentyn Petrychenko / Sung-Hui Yi / David Liedtke / Bee-Zen Peng / Marina V Rodnina / Niels Fischer / ![]() 要旨: The selection of an open reading frame (ORF) for translation of eukaryotic mRNA relies on remodeling of the scanning 48S initiation complex into an elongation-ready 80S ribosome. Using cryo-electron ...The selection of an open reading frame (ORF) for translation of eukaryotic mRNA relies on remodeling of the scanning 48S initiation complex into an elongation-ready 80S ribosome. Using cryo-electron microscopy, we visualize the key commitment steps orchestrating 48S remodeling in humans. The mRNA Kozak sequence facilitates mRNA scanning in the 48S open state and stabilizes the 48S closed state by organizing the contacts of eukaryotic initiation factors (eIFs) and ribosomal proteins and by reconfiguring mRNA structure. GTPase-triggered large-scale fluctuations of 48S-bound eIF2 facilitate eIF5B recruitment, transfer of initiator tRNA from eIF2 to eIF5B and the release of eIF5 and eIF2. The 48S-bound multisubunit eIF3 complex controls ribosomal subunit joining by coupling eIF exchange to gradual displacement of the eIF3c N-terminal domain from the intersubunit interface. These findings reveal the structural mechanism of ORF selection in human cells and explain how eIF3 could function in the context of the 80S ribosome. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 832.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 593.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19128MC ![]() 8pj1C ![]() 8pj2C ![]() 8pj3C ![]() 8pj4C ![]() 8pj5C ![]() 8pj6C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit ... , 9種, 9分子 34568uvxy
#1: タンパク質 | 分子量: 25083.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 37593.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 66803.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 42555.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 39979.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 166903.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 52281.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 64060.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#19: タンパク質 | 分子量: 105503.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-RNA鎖 , 2種, 2分子 7A
#5: RNA鎖 | 分子量: 82412.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#7: RNA鎖 | 分子量: 603245.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: Only small part of the 18S rRNA is provided with sequence truncated to visualized only parts. 由来: (天然) ![]() |
-40S ribosomal protein ... , 8種, 8分子 HIMNOPQn
#8: タンパク質 | 分子量: 9480.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#9: タンパク質 | 分子量: 17259.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 15578.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 32883.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 30002.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 16302.772 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 13047.532 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 7855.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 2種, 2分子 


#20: 化合物 | ChemComp-MG / |
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#21: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Manual blotting & plunge-freezing |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 200 nm / Cs: 0.01 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
電子光学装置 | 球面収差補正装置: Electron-optical aberrations were corrected using a CETCOR Cs-corrector (CEOS, Heidelberg) aligned with the CETCORPLUS 4.6.9 software package (CEOS, Heidelberg). |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 356632 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL |