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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8qsi | ||||||
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| タイトル | Portal protein of empty Haloferax tailed virus 1. | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / Archaeal virus / portal / portal capsid interface / Mg ions | ||||||
| 機能・相同性 | Portal protein / HK97 gp6-like/SPP1 gp15-like head-tail connector 機能・相同性情報 | ||||||
| 生物種 | Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å | ||||||
データ登録者 | Zhang, D. / Daum, B. / Isupov, M.N. / McLaren, M. | ||||||
| 資金援助 | European Union, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025タイトル: Cryo-EM resolves the structure of the archaeal dsDNA virus HFTV1 from head to tail. 著者: Daniel X Zhang / Michail N Isupov / Rebecca M Davies / Sabine Schwarzer / Mathew McLaren / William S Stuart / Vicki A M Gold / Hanna M Oksanen / Tessa E F Quax / Bertram Daum / ![]() 要旨: While archaeal viruses show a stunning diversity of morphologies, many bear a notable resemblance to tailed bacterial phages. This raises fundamental questions: Do all tailed viruses share a common ...While archaeal viruses show a stunning diversity of morphologies, many bear a notable resemblance to tailed bacterial phages. This raises fundamental questions: Do all tailed viruses share a common origin and do they infect their hosts in similar ways? Answering these questions requires high-resolution structural insights, yet no complete atomic models of archaeal viruses have been available. Here, we present the near-atomic resolution structure of Haloferax tailed virus 1 (HFTV1), an archaeal virus thriving in extreme salinity. Using cryo-electron microscopy, we resolve the architecture and assembly of all structural proteins and capture conformational transitions associated with DNA ejection. Our data reveal genome spooling within the capsid and identify putative receptor-binding and catalytic sites for host recognition and infection. These findings uncover key mechanisms of archaeal virus assembly, principles of virus-host interactions, and evolutionary links connecting archaeal, bacterial, and eukaryotic viruses. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8qsi.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8qsi.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 8qsi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 8qsi_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 8qsi_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 8qsi_validation.xml.gz | 155.7 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 8qsi_validation.cif.gz | 247.4 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/8qsi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/8qsi | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 18633MC ![]() 8qpgC ![]() 8qpqC ![]() 8qqnC ![]() 8qsyC ![]() 9fkbC ![]() 9gs0C ![]() 9h4pC ![]() 9h5bC ![]() 9h7vC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 15585.868 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A410N6S3#2: タンパク質 | 分子量: 75680.906 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A410N6Q2#3: 化合物 | ChemComp-MG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | Y | |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Haloferax tailed virus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #2, #1 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) |
| ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
| 天然宿主 | 生物種: Haloferax gibbonsii |
| 緩衝液 | pH: 7 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company | ||||||||||||
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| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS | ||||||||||||
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM | ||||||||||||
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm | ||||||||||||
| 撮影 |
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解析
| EMソフトウェア |
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| 画像処理 | 詳細: Dataset produced as a combination of both FALCON 4i and K3 collections | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C12 (12回回転対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7163 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | タイプ: in silico model | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 解像度: 2.75→2.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.753 / WRfactor Rwork: 0.448 / SU B: 10.117 / SU ML: 0.175 / Average fsc overall: 0.4393 / Average fsc work: 0.4393 / ESU R: 0.096 / 詳細: Hydrogens have not been used
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| 溶媒の処理 | 溶媒モデル: BABINET MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 75.425 Å2
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル | Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %
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Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
引用




















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FIELD EMISSION GUN