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万見
- PDB-8qpg: Turret of Haloferax tailed virus 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qpg
タイトルTurret of Haloferax tailed virus 1
要素
  • Prokaryotic polysaccharide deacetylase
  • gp30
キーワードVIRUS / Archeal virus / turret / turret capsid interface / Mg ions
機能・相同性NodB homology domain / Polysaccharide deacetylase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / carbohydrate metabolic process / Prokaryotic polysaccharide deacetylase
機能・相同性情報
生物種Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Zhang, D. / Daum, B. / Isupov, M.N. / McLaren, M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM resolves the structure of the archaeal dsDNA virus HFTV1 from head to tail.
著者: Daniel X Zhang / Michail N Isupov / Rebecca M Davies / Sabine Schwarzer / Mathew McLaren / William S Stuart / Vicki A M Gold / Hanna M Oksanen / Tessa E F Quax / Bertram Daum /
要旨: While archaeal viruses show a stunning diversity of morphologies, many bear a notable resemblance to tailed bacterial phages. This raises fundamental questions: Do all tailed viruses share a common ...While archaeal viruses show a stunning diversity of morphologies, many bear a notable resemblance to tailed bacterial phages. This raises fundamental questions: Do all tailed viruses share a common origin and do they infect their hosts in similar ways? Answering these questions requires high-resolution structural insights, yet no complete atomic models of archaeal viruses have been available. Here, we present the near-atomic resolution structure of Haloferax tailed virus 1 (HFTV1), an archaeal virus thriving in extreme salinity. Using cryo-electron microscopy, we resolve the architecture and assembly of all structural proteins and capture conformational transitions associated with DNA ejection. Our data reveal genome spooling within the capsid and identify putative receptor-binding and catalytic sites for host recognition and infection. These findings uncover key mechanisms of archaeal virus assembly, principles of virus-host interactions, and evolutionary links connecting archaeal, bacterial, and eukaryotic viruses.
履歴
登録2023年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
TC: Prokaryotic polysaccharide deacetylase
TD: gp30
TE: gp30
TF: gp30
TG: gp30
TH: gp30
TI: gp30
TA: Prokaryotic polysaccharide deacetylase
TB: Prokaryotic polysaccharide deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,46733
ポリマ－207,7619
非ポリマー70724
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Prokaryotic polysaccharide deacetylase


分子量: 45242.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A410N6W3
#2: タンパク質
gp30


分子量: 12005.731 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Haloferax tailed virus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Haloferax gibbonsii
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 54.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU5画像取得
4RELION4.0-betaCTF補正
7Cootモデルフィッティング
8UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9ISOLDEモデルフィッティング
15REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 267124 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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