PDB-8qpg: Turret of Haloferax tailed virus 1

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 8qpg

タイトル

Turret of Haloferax tailed virus 1

要素

Prokaryotic polysaccharide deacetylase
gp30

キーワード

VIRUS / Archeal virus / turret / turret capsid interface / Mg ions

機能・相同性

NodB homology domain / Polysaccharide deacetylase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / carbohydrate metabolic process / Prokaryotic polysaccharide deacetylase

機能・相同性情報

生物種

Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)

手法

電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.36 Å

データ登録者

Zhang, D. / Daum, B. / Isupov, M.N. / McLaren, M.

資金援助

European Union, 1件

引用

ジャーナル: To Be Published
タイトル: CryoEM structure of Haloferax tailed virus 1
著者: Zhang, D. / Daum, B. / Isupov, M.N. / McLaren, M. / Oksanen, H. / Quax, T.E.F. / Schwarzer, S. / Gold, V.A.M. / Antson, A.

履歴

登録	2023年10月2日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2024年10月9日	Provider: repository / タイプ: Initial release

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	8qpg.cif.gz	359.6 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb8qpg.ent.gz		表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	8qpg.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qp/8qpg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qp/8qpg	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	18550MC 18559C 18599C 18633C 18642C 8qpqC 8qqnC 8qsiC 8qsyC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#203 - 2016年11月アミノペプチダーゼ1とオートファジー (Aminopeptidase 1 and Autophagy) 類似性 (1)

登録構造単位

TC: Prokaryotic polysaccharide deacetylase

TD: gp30

TE: gp30

TF: gp30

TG: gp30

TH: gp30

TI: gp30

TA: Prokaryotic polysaccharide deacetylase

TB: Prokaryotic polysaccharide deacetylase

ヘテロ分子

208 kDa, 9 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: 電子顕微鏡法, not applicable

#1: タンパク質	Prokaryotic polysaccharide deacetylase 分子量: 45242.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A410N6W3
#2: タンパク質	gp30 分子量: 12005.731 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
#3: 化合物	ChemComp-ZN / ZINC ION 分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物	... ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン分子量: 24.305 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y
Has protein modification	Y

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実験

実験	手法: 電子顕微鏡法
EM実験	試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素	名称: Haloferax tailed virus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #2 / 由来: NATURAL
由来(天然)	生物種: Haloferax tailed virus 1 (ウイルス)
ウイルスについての詳細	中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主	生物種: Haloferax gibbonsii
緩衝液	pH: 7
試料	包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持	グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結	凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器	モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡	モデル: TFS KRIOS
電子銃	電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズ	モード: BRIGHT FIELD / 最大デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
撮影	電子線照射量: 54.6 e/Å² フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア

ID	名称	バージョン	カテゴリ
2	EPU	5	画像取得
4	RELION	4.0-beta	CTF補正
7	Coot		モデルフィッティング
8	UCSF ChimeraX		モデルフィッティング
9	ISOLDE		モデルフィッティング
15	REFMAC		モデル精密化

CTF補正

タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION

対称性

点対称性: C₃ (3回回転対称)

3次元再構成

解像度: 2.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 267124 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT

原子モデル構築

プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL

原子モデル構築

タイプ: in silico model

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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