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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8q5v | |||||||||
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タイトル | MgADP-bound Fe protein of the molybdenum nitrogenase from Methanothermococcus thermolithotrophicus | |||||||||
要素 | Nitrogenase iron protein 1 | |||||||||
キーワード | ELECTRON TRANSPORT / nitrogenase / electron donor / ATPase / [4Fe-4S]-cluster / electron transfer / conformational changes / methanogenic archaea / thermophile / oxidoreductase / O2-sensitivity / ADP / N2-fixation | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nitrogenase / : / nitrogenase activity / nitrogen fixation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å | |||||||||
データ登録者 | Maslac, N. / Wagner, T. | |||||||||
資金援助 | ドイツ, スイス, 2件
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引用 | ジャーナル: Febs J. / 年: 2024 タイトル: Structural comparison of (hyper-)thermophilic nitrogenase reductases from three marine Methanococcales. 著者: Maslac, N. / Cadoux, C. / Bolte, P. / Murken, F. / Gu, W. / Milton, R.D. / Wagner, T. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8q5v.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8q5v.ent.gz | 1.1 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8q5v.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8q5v_validation.pdf.gz | 15.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8q5v_full_validation.pdf.gz | 15.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8q5v_validation.xml.gz | 109.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8q5v_validation.cif.gz | 144.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q5/8q5v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q5/8q5v | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 12分子 ABCDEFGHJKLM
#1: タンパク質 | 分子量: 31271.863 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌) 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: SN-1 / 組織: / / 参照: UniProt: P25767 |
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-非ポリマー , 7種, 76分子
#2: 化合物 | ChemComp-ADP / #3: 化合物 | ChemComp-MG / #4: 化合物 | ChemComp-SF4 / #5: 化合物 | ChemComp-GOL / #6: 化合物 | ChemComp-CL / #7: 化合物 | ChemComp-EDO / #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.53 % / 解説: Large brown plate |
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結晶化 | 温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: The purified protein was crystallised at a final concentration of 32.7 mg/ml with 10 mM ATP and 10 mM MgCl2 by spotting 0.5 ul of crystallisation solution with 0.5 ul of protein sample. ...詳細: The purified protein was crystallised at a final concentration of 32.7 mg/ml with 10 mM ATP and 10 mM MgCl2 by spotting 0.5 ul of crystallisation solution with 0.5 ul of protein sample. Crystallisation was done anaerobically in a Coy tent containing N2/H2 (97:3%) atmosphere. The screening was done at 20 degrees Celsius on 96-Well MRC 2-drop polystyrene (SWISSCI) plates containing 90 ul of crystallisation solution. The crystallisation solution in which crystals were obtained contained 20 % w/v polyethylene glycol 8000, 100 mM Tris pH 8.5 and 200 mM magnesium chloride. The crystals were soaked in the crystallisation solution supplemented with 30% glycerol prior freezing in liquid nitrogen. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00004 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月28日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.00004 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.74→71 Å / Num. obs: 66142 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.284 / Rpim(I) all: 0.117 / Rrim(I) all: 0.307 / Net I/σ(I): 4.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.74→2.9 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 1.224 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 3154 / CC1/2: 0.526 / Rpim(I) all: 0.509 / Rrim(I) all: 1.358 / % possible all: 63.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.74→39.93 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 28.19 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: Translation-libration screw was used during refinement.
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 60.62 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.74→39.93 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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