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- PDB-8q5t: Nitrogenase Fe protein from Methanothermococcus thermolithotrophi... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8q5t | |||||||||
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Title | Nitrogenase Fe protein from Methanothermococcus thermolithotrophicus, monoclinic crystalline form at 2.31-A resolution | |||||||||
![]() | Nitrogenase iron protein 1 | |||||||||
![]() | ELECTRON TRANSPORT / nitrogenase / electron donor / ATPase / [4Fe-4S]-cluster / electron transfer / conformational changes / methanogenic archaea / thermophile / oxidoreductase / O2-sensitivity / N2-fixation | |||||||||
Function / homology | ![]() nitrogenase / : / nitrogenase activity / nitrogen fixation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Maslac, N. / Wagner, T. | |||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural comparison of (hyper-)thermophilic nitrogenase reductases from three marine Methanococcales. Authors: Maslac, N. / Cadoux, C. / Bolte, P. / Murken, F. / Gu, W. / Milton, R.D. / Wagner, T. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 437.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 361.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8q50C ![]() 8q5vC ![]() 8q5wC ![]() 8q5xC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 31271.863 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Cell line: / / Organ: / / Plasmid details: / / Variant: / / Strain: SN-1 / Tissue: / / References: UniProt: P25767 #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.12 Å3/Da / Density % sol: 41.97 % / Description: The crystal was in a shape of brown plates. |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.6 Details: The purified protein was crystallised at a final concentration of 6 mg/ml by spotting 0.5 ul of crystallisation solution with 0.5 ul of protein sample. Crystallisation was done anaerobically ...Details: The purified protein was crystallised at a final concentration of 6 mg/ml by spotting 0.5 ul of crystallisation solution with 0.5 ul of protein sample. Crystallisation was done anaerobically in a Coy tent containing a N2/H2 (97:3%) atmosphere. The screening was done at 20 degrees Celsius on 96-Well MRC 2-drop polystyrene (SWISSCI) plates containing 90 ul of crystallisation solution. The crystallisation solution in which crystals were obtained contained 30 % v/v 2-methyl-2,4-pentanediol, 100 mM sodium acetate, pH 4.6 and 20 mM calcium chloride. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Nov 22, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.74013 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.31→68.14 Å / Num. obs: 45087 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 8.7 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Rpim(I) all: 0.085 / Rrim(I) all: 0.255 / Net I/σ(I): 5.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.31→2.35 Å / Redundancy: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 1.342 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2223 / CC1/2: 0.517 / Rpim(I) all: 0.566 / Rrim(I) all: 1.46 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: Translation-libration screw was used during refinement. The model was refined with riding hydrogens that were omitted in the final deposited model.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 37.92 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.31→48.47 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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