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- PDB-8q5x: MgADP-bound Fe protein of the molybdenum nitrogenase from Methano... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8q5x | |||||||||
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Title | MgADP-bound Fe protein of the molybdenum nitrogenase from Methanococcus maripaludis | |||||||||
![]() | Nitrogenase iron protein | |||||||||
![]() | ELECTRON TRANSPORT / nitrogenase / electron donor / ATPase / [4Fe-4S]-cluster / electron transfer / conformational changes / methanogenic archaea / oxidoreductase / O2-sensitivity / N2-fixation | |||||||||
Function / homology | ![]() nitrogenase / : / nitrogenase activity / nitrogen fixation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Maslac, N. / Wagner, T. | |||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural comparison of (hyper-)thermophilic nitrogenase reductases from three marine Methanococcales. Authors: Maslac, N. / Cadoux, C. / Bolte, P. / Murken, F. / Gu, W. / Milton, R.D. / Wagner, T. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 465.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 381.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 4.4 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 4.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 54.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 82.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8q50C ![]() 8q5tC ![]() 8q5vC ![]() 8q5wC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 31751.260 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: / / Source: (gene. exp.) ![]() Details (production host): pET21a vector carrying the nifH gene from M.?maripaludis with a C terminal 6 x HIS tag (cloned from M.?maripaludis Strain S2 derivative MM901) behind a T7 promoter Cell (production host): / / Cell line (production host): / / Organ (production host): / / Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 9 types, 1366 molecules ![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-ADP / #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-ACT / #6: Chemical | ChemComp-EDO / #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-PEG / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.98 % / Description: Fragment from a thick brown plate |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: The purified protein was crystallised at a final concentration of 13 mg/ml with 2 mM ATP and 2 mM MgCl2 by spotting 0.7 ul of crystallisation solution with 0.7 ul of protein sample. ...Details: The purified protein was crystallised at a final concentration of 13 mg/ml with 2 mM ATP and 2 mM MgCl2 by spotting 0.7 ul of crystallisation solution with 0.7 ul of protein sample. Crystallisation was done anaerobically in a Coy tent containing N2/H2 (97:3%) atmosphere. The screening was done at 20 degrees Celsius on 96-Well MRC 2-drop polystyrene (SWISSCI) plates containing 90 ul of crystallisation solution. The crystallisation solution in which crystals were obtained contained 20 % w/v polyethylene glycol 3000, 100 mM Tris pH 7.0 and 200 mM calcium acetate. The crystal was soaked in the crystallisation solution supplemented with 20% glycerol prior to freezing in liquid nitrogen. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Dec 10, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99999 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→78.82 Å / Num. obs: 94344 / % possible obs: 94.2 % / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 20.79 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.219 / Rpim(I) all: 0.09 / Rrim(I) all: 0.237 / Net I/σ(I): 7.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.86 Å / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 1.232 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 4718 / CC1/2: 0.468 / Rpim(I) all: 0.511 / Rrim(I) all: 1.336 / % possible all: 57.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: Translation-libration screw was used during refinement. The model was refined with riding hydrogens that were omitted in the final deposited model.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.79 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→46.89 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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