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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8pj2 | |||||||||
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タイトル | Structure of human 48S translation initiation complex in AUG recognition state after eIF5-induced GTP hydrolysis by eIF2 (48S-2) | |||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / TRANSLATION / initiation / 48S / eIF / human / eukaryotic / factor / codon / scanning / closed | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 eukaryotic initiation factor eIF2 binding / positive regulation of mRNA binding / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / translation initiation ternary complex / glial limiting end-foot / response to kainic acid / HRI-mediated signaling / Cellular response to mitochondrial stress / viral translational termination-reinitiation / response to manganese-induced endoplasmic reticulum stress ...eukaryotic initiation factor eIF2 binding / positive regulation of mRNA binding / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / translation initiation ternary complex / glial limiting end-foot / response to kainic acid / HRI-mediated signaling / Cellular response to mitochondrial stress / viral translational termination-reinitiation / response to manganese-induced endoplasmic reticulum stress / positive regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / methionyl-initiator methionine tRNA binding / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3e / negative regulation of translational initiation in response to stress / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / cap-dependent translational initiation / eukaryotic translation initiation factor 3 complex, eIF3m / Recycling of eIF2:GDP / PERK-mediated unfolded protein response / translation reinitiation / selenocysteine metabolic process / PERK regulates gene expression / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / IRES-dependent viral translational initiation / regulation of translational initiation in response to stress / multi-eIF complex / formation of cytoplasmic translation initiation complex / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / selenocysteine incorporation / selenocysteine insertion sequence binding / protein-synthesizing GTPase / eukaryotic 43S preinitiation complex / cytoplasmic translational initiation / translation factor activity, RNA binding / mRNA cap binding / formation of translation preinitiation complex / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / eukaryotic 48S preinitiation complex / protein tyrosine kinase inhibitor activity / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / nucleolus organization / IRE1-RACK1-PP2A complex / : / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / TNFR1-mediated ceramide production / negative regulation of DNA repair / negative regulation of RNA splicing / metal-dependent deubiquitinase activity / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / oxidized purine DNA binding / supercoiled DNA binding / neural crest cell differentiation / NF-kappaB complex / GDP-dissociation inhibitor activity / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / regulation of translational initiation / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of phagocytosis / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / rRNA modification in the nucleus and cytosol / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / erythrocyte homeostasis / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / laminin receptor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / protein kinase A binding / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / Ribosomal scanning and start codon recognition / ion channel inhibitor activity / Translation initiation complex formation / pigmentation / mammalian oogenesis stage / positive regulation of mitochondrial depolarization / activation-induced cell death of T cells / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of Wnt signaling pathway / fibroblast growth factor binding / positive regulation of activated T cell proliferation / iron-sulfur cluster binding / regulation of cell division / Protein hydroxylation / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / BH3 domain binding / mTORC1-mediated signalling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / monocyte chemotaxis / Peptide chain elongation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / Selenocysteine synthesis / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Formation of a pool of free 40S subunits 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Petrychenko, V. / Yi, S.-H. / Liedtke, D. / Peng, B.Z. / Rodnina, M.V. / Fischer, N. | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2024 タイトル: Structural basis for translational control by the human 48S initiation complex from codon scanning toward subunit joining 著者: Petrychenko, V. / Yi, S.-H. / Liedtke, D. / Peng, B.Z. / Rodnina, M.V. / Fischer, N. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8pj2.cif.gz | 2.7 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8pj2.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 8pj2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pj/8pj2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pj/8pj2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 17697 17696 17698 17699 17700 17701 19128 8pj1C 8pj3C 8pj4C 8pj5C 8pj6C 8rg0C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Eukaryotic translation initiation factor ... , 16種, 16分子 1234568oqrtuvxyz
#1: タンパク質 | 分子量: 92593.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55884 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 36543.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13347 |
#3: タンパク質 | 分子量: 25083.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBQ5 |
#4: タンパク質 | 分子量: 37593.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O00303, ubiquitinyl hydrolase 1 |
#5: タンパク質 | 分子量: 66803.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y262 |
#6: タンパク質 | 分子量: 42555.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7L2H7 |
#8: タンパク質 | 分子量: 39979.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15372 |
#44: タンパク質 | 分子量: 35662.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75821 |
#45: タンパク質 | 分子量: 16488.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF1AX, EIF1A, EIF4C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47813 |
#46: タンパク質 | 分子量: 36161.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05198 |
#47: タンパク質 | 分子量: 51178.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P41091, protein-synthesizing GTPase |
#48: タンパク質 | 分子量: 166903.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14152 |
#49: タンパク質 | 分子量: 52281.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60228 |
#51: タンパク質 | 分子量: 64060.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15371 |
#52: タンパク質 | 分子量: 105503.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99613 |
#53: タンパク質 | 分子量: 49188.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55010 |
-RNA鎖 , 3種, 3分子 7Aw
#7: RNA鎖 | 分子量: 82412.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
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#10: RNA鎖 | 分子量: 603245.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: NR_046235.3 |
#50: RNA鎖 | 分子量: 24231.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 174924 |
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 9
#9: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3473.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62945 |
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+40S ribosomal protein ... , 31種, 31分子 BCDEFGHIJKLMNOPQRSTVYZabdefhimn
-タンパク質 , 2種, 2分子 ck
#35: タンパク質 | 分子量: 35115.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63244 |
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#41: タンパク質 | 分子量: 18004.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62979 |
-非ポリマー , 2種, 89分子
#54: 化合物 | ChemComp-MG / #55: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Manual blotting & plunge-freezing |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS 詳細: Electron-optical aberrations were corrected using a CETCOR Cs-corrector (CEOS, Heidelberg) aligned with the CETCORPLUS 4.6.9 software package (CEOS, Heidelberg). |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 200 nm / Cs: 0.01 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 61742 / 対称性のタイプ: POINT |