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- PDB-8ol4: Structure of the C-terminal domains of the Bdellovibrio bacteriov... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ol4
タイトルStructure of the C-terminal domains of the Bdellovibrio bacteriovorus Bd2439 fibre in complex with GlcNAc
要素Cell wall surface anchor family protein
キーワードCELL ADHESION / Fibre / adhesin / TNF / TNF-like
機能・相同性IODIDE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Cell wall surface anchor family protein
機能・相同性情報
生物種Bdellovibrio bacteriovorus HD100 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Caulton, S.G. / Lovering, A.L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust209437/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2024
タイトル: Bdellovibrio bacteriovorus uses chimeric fibre proteins to recognize and invade a broad range of bacterial hosts.
著者: Caulton, S.G. / Lambert, C. / Tyson, J. / Radford, P. / Al-Bayati, A. / Greenwood, S. / Banks, E.J. / Clark, C. / Till, R. / Pires, E. / Sockett, R.E. / Lovering, A.L.
履歴
登録2023年3月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell wall surface anchor family protein
B: Cell wall surface anchor family protein
C: Cell wall surface anchor family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,04816
ポリマ－91,0063
非ポリマー2,04113
水10,467581
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23360 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area25270 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)84.219, 160.345, 52.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 6分子 ABC

#1: タンパク質 Cell wall surface anchor family protein


分子量: 30335.496 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bdellovibrio bacteriovorus HD100 (バクテリア)
遺伝子: Bd2439 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6MKF5
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 6種, 591分子

#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 581 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.33 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M sodium iodide, 0.1 M Bis-Tris propane pH 8.5, 20 % w/v PEG 3350, 100 mM GlcNAc-MurNAc

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→80.17 Å / Num. obs: 49745 / % possible obs: 80.2 % / 冗長度: 11.8 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.84→1.98 Å / Num. unique obs: 2487 / CC1/2: 0.664

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.84→45.13 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1976 2473 4.97 %
Rwork0.1656 --
obs0.1672 49729 80.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→45.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5688 0 113 581 6382
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.936
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3762170
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06951
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091077
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.84-1.880.262440.264139X-RAY DIFFRACTION4
1.88-1.910.2994220.2531492X-RAY DIFFRACTION15
1.91-1.960.2594510.2259906X-RAY DIFFRACTION28
1.96-20.2416940.21761411X-RAY DIFFRACTION44
2-2.050.26981030.21042199X-RAY DIFFRACTION68
2.05-2.110.21061640.22758X-RAY DIFFRACTION85
2.11-2.170.22631630.18453049X-RAY DIFFRACTION94
2.17-2.240.20881970.17633158X-RAY DIFFRACTION99
2.24-2.320.19141540.17223260X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.410.22651650.17883262X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.520.23341680.17463258X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.650.231590.18353276X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.820.21441690.16583275X-RAY DIFFRACTION100
2.82-3.040.17521780.16643290X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.340.17971690.1623293X-RAY DIFFRACTION100
3.34-3.830.1771540.13933354X-RAY DIFFRACTION100
3.83-4.820.15221610.13223368X-RAY DIFFRACTION100
4.82-45.130.21421980.18413508X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.9184 Å / Origin y: 21.4548 Å / Origin z: 12.7431 Å
111213212223313233
T0.1886 Å20.0014 Å20.0125 Å2-0.1584 Å2-0.0097 Å2--0.1575 Å2
L0.6619 °20.162 °20.1649 °2-0.2609 °20.0636 °2--0.179 °2
S-0.0142 Å °0.0678 Å °-0.0087 Å °-0.0283 Å °0.0205 Å °-0.0025 Å °0.0033 Å °-0.0113 Å °-0.0039 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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