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万見
- PDB-8h33: Cryo-EM Structure of the KBTBD2-Cul3-Rbx1 tetrameric complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h33
タイトルCryo-EM Structure of the KBTBD2-Cul3-Rbx1 tetrameric complex
要素
  • Cullin-3
  • E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
  • Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2
キーワードLIGASE / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / polar microtubule / regulation protein catabolic process at postsynapse / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / COPII vesicle coating / negative regulation of beige fat cell differentiation ...positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / polar microtubule / regulation protein catabolic process at postsynapse / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / COPII vesicle coating / negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / RHOBTB3 ATPase cycle / NEDD8 transferase activity / embryonic cleavage / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / Notch binding / fibroblast apoptotic process / cell projection organization / NEDD8 ligase activity / negative regulation of Rho protein signal transduction / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / RHOBTB1 GTPase cycle / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / stem cell division / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / mitotic metaphase chromosome alignment / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / negative regulation of mitophagy / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / cullin family protein binding / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein monoubiquitination / RHOBTB2 GTPase cycle / sperm flagellum / protein autoubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / site of DNA damage / signal transduction in response to DNA damage / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / gastrulation / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / cyclin binding / positive regulation of protein ubiquitination / T cell activation / Regulation of BACH1 activity / integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / lipid metabolic process / kidney development / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Degradation of DVL / Degradation of CRY and PER proteins / G1/S transition of mitotic cell cycle / Degradation of GLI1 by the proteasome / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Hedgehog 'on' state / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / RING-type E3 ubiquitin transferase / response to insulin / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Evasion by RSV of host interferon responses / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein destabilization / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants
類似検索 - 分子機能
Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2 / : / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain ...Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2 / : / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Kelch / Kelch motif / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. / Kelch repeat type 1 / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-3 / Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.86 Å
データ登録者Hu, Y. / Mao, Q. / Chen, Z. / Sun, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81900729 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Dynamic molecular architecture and substrate recruitment of cullin3-RING E3 ligase CRL3.
著者: Yuxia Hu / Zhao Zhang / Qiyu Mao / Xiang Zhang / Aihua Hao / Yu Xun / Yeda Wang / Lin Han / Wuqiang Zhan / Qianying Liu / Yue Yin / Chao Peng / Eva Marie Y Moresco / Zhenguo Chen / Bruce Beutler / Lei Sun /
要旨: Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. ...Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. Cellular levels of the regulatory p85α subunit are tightly controlled by regulated proteasomal degradation. In adipose tissue and growth plates, failure of K48-linked p85α ubiquitination causes diabetes, lipodystrophy and dwarfism in mice, as in humans with SHORT syndrome. Here we elucidated the structures of the key ubiquitin ligase complexes regulating p85α availability. Specificity is provided by the substrate receptor KBTBD2, which recruits p85α to the cullin3-RING E3 ubiquitin ligase (CRL3). CRL3 forms multimers, which disassemble into dimers upon substrate binding (CRL3-p85α) and/or neddylation by the activator NEDD8 (CRL3~N8), leading to p85α ubiquitination and degradation. Deactivation involves dissociation of NEDD8 mediated by the COP9 signalosome and displacement of KBTBD2 by the inhibitor CAND1. The hereby identified structural basis of p85α regulation opens the way to better understanding disturbances of glucose regulation, growth and cancer.
履歴
登録2022年10月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2
B: Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2
G: Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2
J: Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2
D: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
F: Cullin-3
H: Cullin-3
K: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
I: Cullin-3
L: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
C: Cullin-3
E: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)702,70324
ポリマ－701,91812
非ポリマー78512
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2


分子量: 71403.367 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8IY47
#2: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / E3 ubiquitin-protein transferase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / ...E3 ubiquitin-protein transferase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / Rbx1 / Regulator of cullins 1 / ROC1


分子量: 13970.756 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBX1, RNF75, ROC1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62877, RING-type E3 ubiquitin transferase, cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase
#3: タンパク質
Cullin-3


分子量: 90105.469 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13618
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: KBTBD2-Cul3-Rbx1 tetrameric complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
11RELION3最終オイラー角割当
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 50236 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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