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- PDB-8g24: Crystal Structure of Cathepsin-G and Neutrophil Elastase Inhibite... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g24
タイトルCrystal Structure of Cathepsin-G and Neutrophil Elastase Inhibited by S. aureus EapH2 at pH 5.5
要素
  • Cathepsin-G
  • MAP domain-containing protein
  • Neutrophil elastase
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Protease Inhibitor / Immune Evasion / Neutrophil / S. aureus / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin G / biofilm matrix disassembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / leukocyte elastase / biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-negative bacteria / neutrophil-mediated killing of fungus / purinergic nucleotide receptor signaling pathway / negative regulation of chemotaxis / acute inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of leukocyte tethering or rolling ...cathepsin G / biofilm matrix disassembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / leukocyte elastase / biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-negative bacteria / neutrophil-mediated killing of fungus / purinergic nucleotide receptor signaling pathway / negative regulation of chemotaxis / acute inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / negative regulation of T cell activation / response to yeast / caspase binding / leukocyte migration involved in inflammatory response / negative regulation of interleukin-8 production / negative regulation of chemokine production / Suppression of apoptosis / protein metabolic process / neutrophil activation / positive regulation of platelet aggregation / Interleukin-1 processing / Antimicrobial peptides / pyroptotic inflammatory response / Activation of Matrix Metalloproteinases / cytokine binding / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / monocyte chemotaxis / Collagen degradation / extracellular matrix disassembly / angiotensin maturation / Pyroptosis / defense response to fungus / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / phagocytosis / response to UV / phagocytic vesicle / transcription repressor complex / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / secretory granule / Regulation of Complement cascade / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of MAP kinase activity / protein catabolic process / protein processing / platelet activation / cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / intracellular calcium ion homeostasis / cytoplasmic stress granule / specific granule lumen / transcription corepressor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / azurophil granule lumen / positive regulation of immune response / peptidase activity / heparin binding / antibacterial humoral response / protease binding / cellular response to lipopolysaccharide / collagen-containing extracellular matrix / defense response to Gram-negative bacterium / endopeptidase activity / response to lipopolysaccharide / receptor ligand activity / lysosome / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / immune response / protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
MAP domain / MAP domain / MAP repeat profile. / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. ...MAP domain / MAP domain / MAP repeat profile. / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
MAP domain-containing protein / Neutrophil elastase / Cathepsin G
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Mishra, N.B. / Geisbrecht, B.V.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140852 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Simultaneous inhibition of two neutrophil serine proteases by the S. aureus innate immune evasion protein EapH2.
著者: Mishra, N. / Herdendorf, T.J. / Prakash, O. / Geisbrecht, B.V.
履歴
登録2023年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: MAP domain-containing protein
B: Neutrophil elastase
A: Cathepsin-G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2644
ポリマ－61,8403
非ポリマー4241
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, funtional assay for enzyme inhibition
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area23560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.070, 68.604, 82.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.52, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 MAP domain-containing protein


分子量: 13123.912 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: SAV0981 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3JUK5
#2: タンパク質 Neutrophil elastase / Bone marrow serine protease / Elastase-2 / Human leukocyte elastase / HLE / Medullasin / PMN elastase


分子量: 23318.982 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: neutrophil / 参照: UniProt: P08246, leukocyte elastase
#3: タンパク質 Cathepsin-G


分子量: 25397.131 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminal truncation (UNP residues 21-243) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: neutrophil / 参照: UniProt: P08311
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 0.2 M sodium chloride, 26% w/v PDB3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→50 Å / Num. obs: 47888 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.985 / Rpim(I) all: 0.057 / Χ2: 0.082 / Net I/σ(I): 10.1 / Num. measured all: 303430
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible all
1.82-1.892.991110.4660.5770.97398.1
1.89-1.963.292770.6740.3931.14397.7
1.96-2.053.188900.8240.2621.11395.5
2.05-2.163.693230.9150.1731.03899.9
2.16-2.293.693080.9430.1620.92699.6
2.29-2.473.593140.9620.0981.02299.5
2.47-2.723.492940.9730.0781.09598.8
2.72-3.113.389990.9810.0611.07596.4
3.11-3.923.492380.9880.0471.09698.6
3.92-503.287860.9780.0411.13893.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.19.2精密化
SCALEPACKデータスケーリング
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1AU8, 1HNE, & 1YN5

1au8

1hne

1yn5


解像度: 1.82→47.9 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2491 1895 4.23 %
Rwork0.212 --
obs0.2136 44822 93.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→47.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4235 0 28 163 4426
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074339
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9535870
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9351630
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06658
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009772
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.82-1.870.35931140.34722506X-RAY DIFFRACTION77
1.87-1.920.3111110.30562785X-RAY DIFFRACTION85
1.92-1.970.32041300.2782835X-RAY DIFFRACTION88
1.97-2.040.26671150.27152850X-RAY DIFFRACTION87
2.04-2.110.32091290.24353113X-RAY DIFFRACTION95
2.11-2.190.27341520.23953115X-RAY DIFFRACTION97
2.19-2.290.26681280.2313228X-RAY DIFFRACTION98
2.29-2.420.24861480.21073209X-RAY DIFFRACTION98
2.42-2.570.23951490.22453217X-RAY DIFFRACTION99
2.57-2.760.27271430.22433216X-RAY DIFFRACTION98
2.76-3.040.30451410.23143147X-RAY DIFFRACTION97
3.04-3.480.26891450.21073295X-RAY DIFFRACTION100
3.48-4.390.20511460.17483212X-RAY DIFFRACTION97
4.39-47.90.21961440.19353199X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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